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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5gjr | ||||||||||||
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タイトル | An atomic structure of the human 26S proteasome | ||||||||||||
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![]() | HYDROLASE / protein complex / human proteasome | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() thyrotropin-releasing hormone receptor binding / nuclear proteasome complex / host-mediated perturbation of viral transcription / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / positive regulation of inclusion body assembly / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / proteasome accessory complex / integrator complex / purine ribonucleoside triphosphate binding ...thyrotropin-releasing hormone receptor binding / nuclear proteasome complex / host-mediated perturbation of viral transcription / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / positive regulation of inclusion body assembly / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / proteasome accessory complex / integrator complex / purine ribonucleoside triphosphate binding / meiosis I / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / negative regulation of programmed cell death / protein K63-linked deubiquitination / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / proteasome core complex / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / Somitogenesis / K63-linked deubiquitinase activity / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / proteasome binding / transcription factor binding / regulation of protein catabolic process / myofibril / proteasome storage granule / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / general transcription initiation factor binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / blastocyst development / protein deubiquitination / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / immune system process / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex / endopeptidase activator activity / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome assembly / threonine-type endopeptidase activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / mRNA export from nucleus / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / enzyme regulator activity / inclusion body / ERAD pathway / regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome complex / proteolysis involved in protein catabolic process / TBP-class protein binding / sarcomere / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / stem cell differentiation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / lipopolysaccharide binding / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / P-body / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / double-strand break repair via homologous recombination / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||
![]() | Huang, X.L. / Luan, B. / Wu, J.P. / Shi, Y.G. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: An atomic structure of the human 26S proteasome. 著者: Xiuliang Huang / Bai Luan / Jianping Wu / Yigong Shi / ![]() 要旨: We report the cryo-EM structure of the human 26S proteasome at an average resolution of 3.5 Å, allowing atomic modeling of 28 subunits in the core particle (CP) and 18 subunits in the regulatory ...We report the cryo-EM structure of the human 26S proteasome at an average resolution of 3.5 Å, allowing atomic modeling of 28 subunits in the core particle (CP) and 18 subunits in the regulatory particle (RP). The C-terminal residues of Rpt3 and Rpt5 subunits in the RP can be seen inserted into surface pockets formed between adjacent α subunits in the CP. Each of the six Rpt subunits contains a bound nucleotide, and the central gate of the CP α-ring is closed despite RP association. The six pore 1 loops in the Rpt ring are arranged similarly to a spiral staircase along the axial channel of substrate transport, which is constricted by the pore 2 loops. We also determined the cryo-EM structure of the human proteasome bound to the deubiquitinating enzyme USP14 at 4.35-Å resolution. Together, our structures provide a framework for mechanistic understanding of eukaryotic proteasome function. | ||||||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 429.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 698.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-26S protease regulatory subunit ... , 6種, 12分子 IwHvLzM0JxKy
#1: タンパク質 | 分子量: 49260.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 48700.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 44241.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 49266.457 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 45694.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 47426.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-26S proteasome non-ATPase regulatory subunit ... , 11種, 22分子 N1O2P3Q4R5S6T7U8V9WAAZAC
#7: タンパク質 | 分子量: 105958.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 42995.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #9: タンパク質 | 分子量: 52979.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #10: タンパク質 | 分子量: 47526.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #11: タンパク質 | 分子量: 45592.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #12: タンパク質 | 分子量: 60074.590 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 1-525 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #13: タンパク質 | 分子量: 39667.871 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #14: タンパク質 | 分子量: 37086.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #15: タンパク質 | 分子量: 34620.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: O00487, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ #16: タンパク質 | 分子量: 40781.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #18: タンパク質 | 分子量: 100313.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-Proteasome subunit alpha type- ... , 7種, 14分子 BhCiDjEkFlGmXn
#19: タンパク質 | 分子量: 27432.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #20: タンパク質 | 分子量: 25927.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #21: タンパク質 | 分子量: 29525.842 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #22: タンパク質 | 分子量: 27929.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #23: タンパク質 | 分子量: 26435.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #24: タンパク質 | 分子量: 29595.627 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #25: タンパク質 | 分子量: 28469.252 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-Proteasome subunit beta type- ... , 7種, 14分子 aobpcqdresftgu
#26: タンパク質 | 分子量: 25377.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #27: タンパク質 | 分子量: 30000.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #28: タンパク質 | 分子量: 22972.896 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #29: タンパク質 | 分子量: 22864.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #30: タンパク質 | 分子量: 28510.248 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #31: タンパク質 | 分子量: 26522.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #32: タンパク質 | 分子量: 29231.178 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 14分子 YAB

#17: タンパク質 | 分子量: 8284.611 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #33: 化合物 | ChemComp-ADP / |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: human 26S proteasome / タイプ: COMPLEX 詳細: cryo-EM map of human 26S proteasome by single particle reconstruction Entity ID: #1-#32 / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 2.5 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse. | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K / 詳細: blot for 2 seconds before plunging |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: Preliminary grid screening was performed manually |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 1.6 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.6 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最低温度: 70 K |
撮影 | 平均露光時間: 1.6 sec. / 電子線照射量: 37 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 26 / 利用したフレーム数/画像: 1-26 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 443359 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 165699 / 詳細: apply C2 symmetry / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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