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万見
- PDB-5g53: Structure of the adenosine A2A receptor bound to an engineered G ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g53
タイトルStructure of the adenosine A2A receptor bound to an engineered G protein
要素
  • ADENOSINE RECEPTOR A2A
  • ENGINEERED DOMAIN OF HUMAN G ALPHA S LONG ISOFORM
キーワードSIGNALING PROTEIN / G PROTEIN COUPLED RECEPTOR / ADENOSINE RECEPTOR / SEVEN-HELIX RECEPTOR / INTEGRAL MEMBRANE PROTEIN / GPCR / ENGINEERED G PROTEIN / GPCR-G PROTEIN COMPLEX / MINI-GS
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylate cyclase-activating serotonin receptor signaling pathway / positive regulation of acetylcholine secretion, neurotransmission / regulation of norepinephrine secretion / negative regulation of alpha-beta T cell activation / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / Adenosine P1 receptors / G protein-coupled adenosine receptor activity / sensory perception of chemical stimulus / response to purine-containing compound / G protein-coupled adenosine receptor signaling pathway ...adenylate cyclase-activating serotonin receptor signaling pathway / positive regulation of acetylcholine secretion, neurotransmission / regulation of norepinephrine secretion / negative regulation of alpha-beta T cell activation / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / Adenosine P1 receptors / G protein-coupled adenosine receptor activity / sensory perception of chemical stimulus / response to purine-containing compound / G protein-coupled adenosine receptor signaling pathway / NGF-independant TRKA activation / sensory perception / mu-type opioid receptor binding / Surfactant metabolism / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / positive regulation of urine volume / synaptic transmission, dopaminergic / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of vascular permeability / positive regulation of glutamate secretion / synaptic transmission, cholinergic / intermediate filament / beta-2 adrenergic receptor binding / presynaptic active zone / response to caffeine / blood circulation / eating behavior / inhibitory postsynaptic potential / alpha-actinin binding / regulation of calcium ion transport / neuron projection morphogenesis / asymmetric synapse / PKA activation in glucagon signalling / membrane depolarization / developmental growth / axolemma / hair follicle placode formation / phagocytosis / D1 dopamine receptor binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / prepulse inhibition / cellular defense response / intracellular transport / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / Hedgehog 'off' state / response to prostaglandin E / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / adenylate cyclase regulator activity / insulin-like growth factor receptor binding / ionotropic glutamate receptor binding / regulation of mitochondrial membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / astrocyte activation / cellular response to glucagon stimulus / regulation of insulin secretion / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / central nervous system development / positive regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of long-term synaptic potentiation / trans-Golgi network membrane / excitatory postsynaptic potential / positive regulation of protein secretion / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / synaptic transmission, glutamatergic / locomotory behavior / apoptotic signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / bone development / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / platelet aggregation / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / cognition / vasodilation / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / blood coagulation / Glucagon-type ligand receptors / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / sensory perception of smell / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / heterotrimeric G-protein complex / cell-cell signaling / positive regulation of cold-induced thermogenesis / G protein activity / presynaptic membrane / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Adenosine A2A receptor / Adenosine receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein alpha subunit, group S / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. ...Adenosine A2A receptor / Adenosine receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein alpha subunit, group S / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / N-ETHYL-5'-CARBOXAMIDO ADENOSINE / Adenosine receptor A2a / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms XLas
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Carpenter, B. / Nehme, R. / Warne, T. / Leslie, A.G.W. / Tate, C.G.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structure of the Adenosine A2A Receptor Bound to an Engineered G Protein
著者: Carpenter, B. / Nehme, R. / Warne, T. / Leslie, A.G.W. / Tate, C.G.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Agonist-Bound Adenosine A2A Receptor Structures Reveal Common Features of Gpcr Activation
著者: Lebon, G. / Warne, T. / Edwards, P.C. / Bennett, K. / Langmead, C.J. / Leslie, A.G.W. / Tate, C.G.
#2: ジャーナル: Protein Eng. Des. Sel. / 年: 2016
タイトル: Engineering a minimal G protein to facilitate crystallisation of G protein-coupled receptors in their active conformation.
著者: Carpenter, B. / Tate, C.G.
履歴
登録2016年5月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22016年8月24日Group: Database references
改定 1.32017年3月8日Group: Database references
改定 1.42020年7月29日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENOSINE RECEPTOR A2A
B: ADENOSINE RECEPTOR A2A
C: ENGINEERED DOMAIN OF HUMAN G ALPHA S LONG ISOFORM
D: ENGINEERED DOMAIN OF HUMAN G ALPHA S LONG ISOFORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,7469
ポリマ－123,0694
非ポリマー1,6775
水00
1
A: ADENOSINE RECEPTOR A2A
C: ENGINEERED DOMAIN OF HUMAN G ALPHA S LONG ISOFORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9036
ポリマ－61,5352
非ポリマー1,3684
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area23700 Å2
手法PISA
2
B: ADENOSINE RECEPTOR A2A
D: ENGINEERED DOMAIN OF HUMAN G ALPHA S LONG ISOFORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,8433
ポリマ－61,5352
非ポリマー3081
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2410 Å2
ΔGint-12.2 kcal/mol
Surface area22500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.632, 111.814, 161.304
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ADENOSINE RECEPTOR A2A


分子量: 34909.500 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE CONSTRUCT WAS TRUNCATED AFTER RESIDUE 308 OF THE A2A SEQUENCE, BUT HAS A 6 RESIDUE SEQUENCE THAT INCLUDES THE TEV CLEAVAGE SEQUENCE (ENLYFQ) AT THE C- TERMINUS
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BRAIN / プラスミド: PBACPAK8 / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P29274
#2: タンパク質 ENGINEERED DOMAIN OF HUMAN G ALPHA S LONG ISOFORM


分子量: 26625.125 Da / 分子数: 2 / Fragment: RAS DOMAIN, RESIDUES 26-60 AND 847-1037 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DELETIONS 1-25,65-203,255-264 INSERTION GGSGGSGG LINKING RESIDUES 64 AND 204
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BRAIN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODONPLUS-RIL / 参照: UniProt: P63092, UniProt: Q5JWF2
#3: 化合物 ChemComp-NEC / N-ETHYL-5'-CARBOXAMIDO ADENOSINE / NECA


分子量: 308.293 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H16N6O4
#4: 糖 ChemComp-SOG / octyl 1-thio-beta-D-glucopyranoside / 2-HYDROXYMETHYL-6-OCTYLSULFANYL-TETRAHYDRO-PYRAN-3,4,5-TRIOL / 1-S-OCTYL-BETA-D-THIOGLUCOSIDE / octyl 1-thio-beta-D-glucoside / octyl 1-thio-D-glucoside / octyl 1-thio-glucoside / オクチル1-チオ-β-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 308.434 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O5S / コメント: 可溶化剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationY
配列の詳細A2A RECEPTOR. THE CONSTRUCT WAS TRUNCATED AFTER RESIDUE 308 OF THE A2A SEQUENCE. REMOVAL OF ...A2A RECEPTOR. THE CONSTRUCT WAS TRUNCATED AFTER RESIDUE 308 OF THE A2A SEQUENCE. REMOVAL OF GLYCOSYLATION SITE BY MUTATION N154A. AT C-TERMINUS,THERE IS A TEV CLEAVAGE SEQUENCE ENLYFQ ENGINEERED G ALPHA S. DELETIONS 1-25, 65-203, 255-264. MUTATIONS G49D, E50N, L63Y, A249D, S252D, L272D, I372A, V375I. INSERTION GGSGGSGG LINKING RESIDUES 64 AND 204. ADDITIONAL G RESIDUE AT N TERMINUS FROM TEV CLEAVAGE SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
解説: THE RAS DOMAIN FROM ENTRY 3SN6 WAS USED FOR MOLECULAR REPLACEMENT
結晶化pH: 5.5
詳細: 0.1 M NAOAC PH 5.5, 10% PEG 2000 (IN THE PRESENCE OF CHS); OR 0.1 M NAOAC PH 5.7, 9.5% PEG 2000 MME (IN THE ABSENCE OF CHS)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月9日 / 詳細: KB MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→40.3 Å / Num. obs: 20898 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル解像度: 3.4→3.49 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 78.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0144精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2YDV, 3SN6

2ydv

3sn6


解像度: 3.4→91.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.828 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.811 / SU B: 46.428 / SU ML: 0.697 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.69 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY SIDE CHAINS WITHOUT CLEAR ELECTRON DENSITY HAVE BEEN TRUNCATED BACK TO CBETA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31542 1089 5.2 %RANDOM
Rwork0.2837 ---
obs0.28537 19788 89.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 76.297 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.78 Å20 Å20 Å2
2---3.88 Å20 Å2
3---5.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→91.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7247 0 112 0 7359
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0197546
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.027116
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1491.95810315
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.923316166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2955937
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.50223.024291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.014151092
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2611533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.21234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021845
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.027.923781
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0217.9193780
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.20711.8764707
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2198.0453765
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.94212.0135608
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 64 -
Rwork0.408 903 -
obs--56.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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