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- PDB-5ft8: Crystal structure of the complex between the cysteine desulfurase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ft8
タイトルCrystal structure of the complex between the cysteine desulfurase CsdA and the sulfur-acceptor CsdE in the persulfurated state at 2.50 Angstroem resolution
要素
  • Cysteine desulfurase CsdA
  • Sulfur acceptor protein CsdE
キーワードTRANSFERASE / L-CYSTEINE DESULFURASE / SULFUR ACCEPTOR / TRANSPERSULFURATION / SULFUR TRAFFICKING
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclic threonylcarbamoyladenosine biosynthetic process / sulfur compound transport / selenocysteine catabolic process / sulfur amino acid metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / sulfur carrier activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / L-cysteine desulfurase complex ...cyclic threonylcarbamoyladenosine biosynthetic process / sulfur compound transport / selenocysteine catabolic process / sulfur amino acid metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / sulfur carrier activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / L-cysteine desulfurase complex / sulfurtransferase activity / L-cysteine catabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / iron-sulfur cluster assembly / pyridoxal phosphate binding / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Cysteine desulfurase, sulphur acceptor subunit CsdE / Cysteine desulphurase, catalytic subunit, CsdA / Fe-S metabolism associated domain, SufE-like / Fe-S metabolism associated domain / Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 ...Cysteine desulfurase, sulphur acceptor subunit CsdE / Cysteine desulphurase, catalytic subunit, CsdA / Fe-S metabolism associated domain, SufE-like / Fe-S metabolism associated domain / Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Sulfur acceptor protein CsdE / Cysteine desulfurase CsdA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fernandez, F.J. / Arda, A. / Lopez-Estepa, M. / Aranda, J. / Penya-Soler, E. / Garces, F. / Round, A. / Campos-Oliva, R. / Bruix, M. / Coll, M. ...Fernandez, F.J. / Arda, A. / Lopez-Estepa, M. / Aranda, J. / Penya-Soler, E. / Garces, F. / Round, A. / Campos-Oliva, R. / Bruix, M. / Coll, M. / Tunon, I. / Jimenez-Barbero, J. / Vega, M.C.
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2016
タイトル: Mechanism of Sulfur Transfer Across Protein-Protein Interfaces: The Cysteine Desulfurase Model System
著者: Fernandez, F.J. / Arda, A. / Lopez-Estepa, M. / Aranda, J. / Penya-Soler, E. / Garces, F. / Quintana, J.F. / Round, A. / Campos-Oliva, R. / Bruix, M. / Coll, M. / Tunon, I. / Jimenez-Barbero, J. / Vega, M.C.
履歴
登録2016年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月2日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: pdbx_database_related / struct / Item: _pdbx_database_related.details / _struct.title
改定 2.02022年12月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / database_2 / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_name_com.name / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_asym_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 / _struct_conf.beg_auth_asym_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_asym_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num / _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_asym_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id / _struct_site_gen.label_seq_id
改定 2.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase CsdA
Q: Sulfur acceptor protein CsdE
C: Cysteine desulfurase CsdA
S: Sulfur acceptor protein CsdE
E: Cysteine desulfurase CsdA
U: Sulfur acceptor protein CsdE
G: Cysteine desulfurase CsdA
W: Sulfur acceptor protein CsdE
I: Cysteine desulfurase CsdA
Y: Sulfur acceptor protein CsdE
K: Cysteine desulfurase CsdA
a: Sulfur acceptor protein CsdE
M: Cysteine desulfurase CsdA
c: Sulfur acceptor protein CsdE
O: Cysteine desulfurase CsdA
e: Sulfur acceptor protein CsdE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)491,41691
ポリマ－483,04416
非ポリマー8,37275
水18,3931021
1
A: Cysteine desulfurase CsdA
Q: Sulfur acceptor protein CsdE
C: Cysteine desulfurase CsdA
S: Sulfur acceptor protein CsdE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,49940
ポリマ－120,7614
非ポリマー3,73836
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Cysteine desulfurase CsdA
U: Sulfur acceptor protein CsdE
G: Cysteine desulfurase CsdA
W: Sulfur acceptor protein CsdE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,64231
ポリマ－120,7614
非ポリマー2,88127
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
I: Cysteine desulfurase CsdA
Y: Sulfur acceptor protein CsdE
K: Cysteine desulfurase CsdA
a: Sulfur acceptor protein CsdE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,92813
ポリマ－120,7614
非ポリマー1,1679
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
M: Cysteine desulfurase CsdA
c: Sulfur acceptor protein CsdE
O: Cysteine desulfurase CsdA
e: Sulfur acceptor protein CsdE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,3477
ポリマ－120,7614
非ポリマー5863
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.863, 115.135, 604.966
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 16分子 ACEGIKMOQSUWYace

#1: タンパク質
Cysteine desulfurase CsdA / Cysteine sulfinate desulfinase / CSD / Selenocysteine lyase


分子量: 43434.172 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: csdA, ygdJ, b2810, JW2781 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q46925, cysteine desulfurase, Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds, selenocysteine lyase
#2: タンパク質
Sulfur acceptor protein CsdE


分子量: 16946.336 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: csdE, ygdK, b2811, JW2782 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AGF2

-
非ポリマー , 4種, 1096分子

#3: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1021 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.72 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.98011
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.3 Å / Num. obs: 178722 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.63 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 97.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 5FT4 AND 5FT7

5ft4

5ft7
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.5→48.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 30.717 / SU ML: 0.307 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.601 / ESU R Free: 0.311 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27876 2000 1.1 %RANDOM
Rwork0.25363 ---
obs0.25391 176559 97.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.429 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.23 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3----3.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32578 0 643 1021 34242
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01933951
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0222558
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1871.97146076
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.388355025
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.28754306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.7724.1981465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.296155282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.97915209
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.25244
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02137986
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.026767
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.498→2.563 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.476 108 -
Rwork0.412 9708 -
obs--77.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6877-0.1207-0.15320.84740.31541.95770.0087-0.10240.01130.1519-0.0064-0.10870.070.2399-0.00240.1614-0.0687-0.0680.30130.02640.2958-29.6222-21.7956115.2277
26.36160.74361.39474.75231.18085.10840.0230.6787-0.1501-0.2313-0.00540.20610.1079-0.0468-0.01750.3341-0.0206-0.02440.26560.0410.2377-66.4665-24.9019128.0015
30.95390.40070.132.00930.14920.9832-0.04060.07490.2137-0.2613-0.0370.1878-0.1534-0.00410.07760.2059-0.0138-0.03880.24240.01590.3235-44.3734-6.509892.0542
44.2815-2.1518-0.77015.81091.62452.22150.0260.0718-0.3512-0.1534-0.00110.18470.3730.1645-0.02490.57460.0111-0.02380.47790.01520.402-7.52342.198182.6839
50.7082-0.11610.2451.8601-0.38511.1867-0.089-0.04010.0130.07280.10510.1128-0.1713-0.1595-0.01610.25370.00520.01560.22430.03390.2383-12.366936.4163117.4701
610.26-0.7518-1.737.31382.26635.8922-0.1512-0.2011-1.40390.41530.0006-1.54730.70421.1610.15060.68810.0367-0.07350.93860.15311.081221.726550.2786106.5695
70.7548-0.2217-0.12120.90060.32942.4349-0.0791-0.0690.02830.13570.0355-0.1616-0.06260.10610.04360.2208-0.0149-0.01170.19960.01920.30026.589118.7434135.184
83.48511.82551.31135.77232.96246.3121-0.03920.5224-0.1213-0.5309-0.22940.59880.1377-0.73070.26860.5840.0374-0.0610.5126-0.08540.4005-28.24168.4715152.5449
91.82530.5501-0.34411.1462-0.08381.0868-0.03140.21910.1081-0.12770.03850.0961-0.07-0.1318-0.00710.4217-0.019-0.05570.24570.04010.1959-4.8891-41.922977.9259
108.1344-1.11370.32397.371.59344.6904-0.07080.8753-0.5718-1.34220.2313-1.07860.14420.4521-0.16041.0069-0.10730.17710.4635-0.06360.6054-5.4488-79.63772.4465
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164X-RAY DIFFRACTION16P119 - 129
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178X-RAY DIFFRACTION17M2001 - 2013
179X-RAY DIFFRACTION17N2001 - 2002
180X-RAY DIFFRACTION17O2001 - 2002

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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