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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5dfm | |||||||||
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Title | Structure of Tetrahymena telomerase p19 fused to MBP | |||||||||
![]() | Maltose-binding periplasmic protein,Telomerase-associated protein 19 | |||||||||
![]() | NUCLEAR PROTEIN / Telomerase / P19 / CST complex / Ten1 / OB-fold / Oligonucleotide Binding Fold | |||||||||
Function / homology | ![]() telomerase holoenzyme complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / telomere maintenance via telomerase / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing ...telomerase holoenzyme complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / telomere maintenance via telomerase / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / chromosome, telomeric region / periplasmic space / DNA damage response / membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Model details | Telomerase protein P19 | |||||||||
![]() | Chan, H. / Cascio, D. / Sawaya, M.R. / Feigon, J. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structure of Tetrahymena telomerase reveals previously unknown subunits, functions, and interactions. Authors: Jiansen Jiang / Henry Chan / Darian D Cash / Edward J Miracco / Rachel R Ogorzalek Loo / Heather E Upton / Duilio Cascio / Reid O'Brien Johnson / Kathleen Collins / Joseph A Loo / Z Hong Zhou / Juli Feigon / ![]() Abstract: Telomerase helps maintain telomeres by processive synthesis of telomere repeat DNA at their 3'-ends, using an integral telomerase RNA (TER) and telomerase reverse transcriptase (TERT). We report the ...Telomerase helps maintain telomeres by processive synthesis of telomere repeat DNA at their 3'-ends, using an integral telomerase RNA (TER) and telomerase reverse transcriptase (TERT). We report the cryo-electron microscopy structure of Tetrahymena telomerase at ~9 angstrom resolution. In addition to seven known holoenzyme proteins, we identify two additional proteins that form a complex (TEB) with single-stranded telomere DNA-binding protein Teb1, paralogous to heterotrimeric replication protein A (RPA). The p75-p45-p19 subcomplex is identified as another RPA-related complex, CST (CTC1-STN1-TEN1). This study reveals the paths of TER in the TERT-TER-p65 catalytic core and single-stranded DNA exit; extensive subunit interactions of the TERT essential N-terminal domain, p50, and TEB; and other subunit identities and structures, including p19 and p45C crystal structures. Our findings provide structural and mechanistic insights into telomerase holoenzyme function. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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-Validation report
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS
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Components
#1: Protein | Mass: 59899.641 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() Gene: malE, TAP19 / Plasmid: pET46 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P0AEY0, UniProt: D2CVN7, UniProt: P0AEX9*PLUS #2: Polysaccharide | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.6 Details: 12 mg/ml MBP-P19 protein, 0.1 M Sodium Acetate, 2.0 M Ammonium Sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 23, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.3→86.949 Å / Num. obs: 50601 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 19.63 % / Biso Wilson estimate: 40.16 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rrim(I) all: 0.122 / Χ2: 1.074 / Net I/σ(I): 19.38 / Num. measured all: 993498 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 137.41 Å2 / Biso mean: 45.4775 Å2 / Biso min: 19.09 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.301→86.949 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 155.1619 Å / Origin y: 172.4373 Å / Origin z: 275.4977 Å
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Refinement TLS group |
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