[日本語] English
万見
- PDB-5dfn: Structure of Tetrahymena Telomerase P45 C-terminal domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dfn
タイトルStructure of Tetrahymena Telomerase P45 C-terminal domain
要素Telomerase associated protein p45
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Telomerase / P45 / CST complex / Stn1 / Winged Helix / WH domain / WHtH / Winged Helix turn Helix
機能・相同性telomerase holoenzyme complex / telomere maintenance via telomerase / chromosome, telomeric region / metal ion binding / Telomerase-associated protein of 45 kDa / Telomerase-associated protein of 45 kDa
機能・相同性情報
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.382 Å
Model detailsTelomerase protein P45C
データ登録者Chan, H. / Cascio, D. / Sawaya, M.R. / Feigon, J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Structure of Tetrahymena telomerase reveals previously unknown subunits, functions, and interactions.
著者: Jiansen Jiang / Henry Chan / Darian D Cash / Edward J Miracco / Rachel R Ogorzalek Loo / Heather E Upton / Duilio Cascio / Reid O'Brien Johnson / Kathleen Collins / Joseph A Loo / Z Hong Zhou / Juli Feigon /
要旨: Telomerase helps maintain telomeres by processive synthesis of telomere repeat DNA at their 3'-ends, using an integral telomerase RNA (TER) and telomerase reverse transcriptase (TERT). We report the ...Telomerase helps maintain telomeres by processive synthesis of telomere repeat DNA at their 3'-ends, using an integral telomerase RNA (TER) and telomerase reverse transcriptase (TERT). We report the cryo-electron microscopy structure of Tetrahymena telomerase at ~9 angstrom resolution. In addition to seven known holoenzyme proteins, we identify two additional proteins that form a complex (TEB) with single-stranded telomere DNA-binding protein Teb1, paralogous to heterotrimeric replication protein A (RPA). The p75-p45-p19 subcomplex is identified as another RPA-related complex, CST (CTC1-STN1-TEN1). This study reveals the paths of TER in the TERT-TER-p65 catalytic core and single-stranded DNA exit; extensive subunit interactions of the TERT essential N-terminal domain, p50, and TEB; and other subunit identities and structures, including p19 and p45C crystal structures. Our findings provide structural and mechanistic insights into telomerase holoenzyme function.
履歴
登録2015年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Telomerase associated protein p45
B: Telomerase associated protein p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4212
ポリマ－50,4212
非ポリマー00
水1086
1
A: Telomerase associated protein p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2111
ポリマ－25,2111
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Telomerase associated protein p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2111
ポリマ－25,2111
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Telomerase associated protein p45

A: Telomerase associated protein p45

A: Telomerase associated protein p45

A: Telomerase associated protein p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8434
ポリマ－100,8434
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
crystal symmetry operation3_757-x+2,y,-z+21
crystal symmetry operation4_557x,-y,-z+21
Buried area10210 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area31040 Å2
手法PISA
4
B: Telomerase associated protein p45

B: Telomerase associated protein p45

B: Telomerase associated protein p45

B: Telomerase associated protein p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8434
ポリマ－100,8434
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_556x,-y+1/2,-z+3/21
crystal symmetry operation11_656-x+3/2,y,-z+3/21
crystal symmetry operation14_655-x+3/2,-y+1/2,z1
Buried area11880 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area31860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.030, 124.620, 173.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-303-

HOH

21B-301-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1GLNGLNchain AAA18 - 20619 - 207
2SERSERchain BBB18 - 21319 - 214

-
要素

#1: タンパク質 Telomerase associated protein p45


分子量: 25210.664 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain (UNP residues 161-373) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tetrahymena thermophila (真核生物)
遺伝子: P45 / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q237B3, UniProt: Q6JXI5*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 14 mg/ml P45 protein, 0.1 M Na-HEPES buffer, 5%v/v MPD, 10%w/v PEG-6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→86.89 Å / Num. obs: 18884 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.35 % / Biso Wilson estimate: 53.1 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rrim(I) all: 0.072 / Χ2: 1.034 / Net I/σ(I): 14.07 / Num. measured all: 101012
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.38-2.440.8670.7282.545429140911070.81478.6
2.44-2.510.9270.5363.597312137313680.59699.6
2.51-2.580.9410.473.966602132313130.52699.2
2.58-2.660.9680.3425.587436130913050.37899.7
2.66-2.750.9760.2936.317091126412570.32399.4
2.75-2.850.9840.2377.636765121012070.26299.8
2.85-2.950.990.28.66553119011870.22199.7
2.95-3.080.9920.15210.416047114011360.1799.6
3.08-3.210.9910.12312.225464108210700.13898.9
3.21-3.370.9970.09215.585908105210450.10299.3
3.37-3.550.9960.07319.7155629979890.08199.2
3.55-3.770.9970.06520.9450319449380.07299.4
3.77-4.030.9970.05424.4545458878800.06199.2
4.03-4.350.9970.04826.7341798168070.05398.9
4.35-4.760.9980.04428.8642507847810.04999.6
4.76-5.330.9980.04329.6737806946930.04899.9
5.33-6.150.9980.04625.0529716206100.05198.4
6.15-7.530.9980.04228.328925395360.04699.4
7.53-10.650.9980.03532.0621044204160.03999
10.65-86.890.9990.02832.7210912502390.03195.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.382→86.885 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2643 1883 10 %
Rwork0.207 16951 -
obs0.2127 18834 97.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 161.49 Å2 / Biso mean: 62.762 Å2 / Biso min: 29.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.382→86.885 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2730 0 0 6 2736
Biso mean---52.01 -
残基数----339
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082779
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0093763
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041435
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005469
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0741007
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1509X-RAY DIFFRACTION6.599TORSIONAL
12B1509X-RAY DIFFRACTION6.599TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3825-2.44690.41511160.32871035115179
2.4469-2.51890.33291470.27471324147199
2.5189-2.60020.33811430.25181303144699
2.6002-2.69310.28171420.24181288143099
2.6931-2.8010.28061460.23121314146099
2.801-2.92840.36811480.24071340148899
2.9284-3.08280.35461460.24791305145199
3.0828-3.2760.32091470.2451322146999
3.276-3.5290.27031450.2221308145399
3.529-3.88410.29081490.2091335148499
3.8841-4.44610.22771490.17041342149199
4.4461-5.60150.19991490.176113411490100
5.6015-86.94280.2291560.18991394155098
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 76.4309 Å / Origin y: 15.5674 Å / Origin z: 148.336 Å
111213212223313233
T0.554 Å20.0189 Å2-0.0192 Å2-0.3236 Å20.0298 Å2--0.477 Å2
L0.3221 °2-0.0377 °20.0205 °2-0.539 °20.0566 °2--0.5161 °2
S-0.0372 Å °0.117 Å °-0.0204 Å °-0.3229 Å °0.0164 Å °0.0411 Å °-0.0071 Å °0.019 Å °0.0111 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA18 - 206
2X-RAY DIFFRACTION1allB18 - 213
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 10

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る