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- PDB-5fqd: Structural basis of Lenalidomide induced CK1a degradation by the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fqd
タイトルStructural basis of Lenalidomide induced CK1a degradation by the crl4crbn ubiquitin ligase
要素
  • CASEIN KINASE I ISOFORM ALPHA
  • DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
  • PROTEIN CEREBLON
キーワードLIGASE / DNA BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / Activation of SMO / intermediate filament cytoskeleton organization / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cellular response to nutrient / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell ...negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / Activation of SMO / intermediate filament cytoskeleton organization / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cellular response to nutrient / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / biological process involved in interaction with symbiont / Maturation of nucleoprotein / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi organization / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / locomotory exploration behavior / cullin family protein binding / viral release from host cell / positive regulation of Wnt signaling pathway / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of TORC1 signaling / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / DNA Damage Recognition in GG-NER / nucleotide-excision repair / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / regulation of circadian rhythm / kinetochore / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / spindle / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / chromosome, telomeric region / cell surface receptor signaling pathway / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein ubiquitination / protein kinase activity / viral protein processing / nuclear speck / ciliary basal body / cilium / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1480 / LON domain-like / Peptide methionine sulfoxide reductase. / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / : / CULT domain ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1480 / LON domain-like / Peptide methionine sulfoxide reductase. / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / : / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / PUA-like superfamily / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Beta Complex / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / Roll / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40-repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-Lenalidomide / Casein kinase I isoform alpha / DNA damage-binding protein 1 / Protein cereblon
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Petzold, G. / Fischer, E.S. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of Lenalidomide-Induced Ck1Alpha Degradation by the Crl4(Crbn) Ubiquitin Ligase.
著者: Petzold, G. / Fischer, E.S. / Thoma, N.H.
履歴
登録2015年12月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Database references
改定 1.22016年4月13日Group: Database references
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
B: PROTEIN CEREBLON
C: CASEIN KINASE I ISOFORM ALPHA
D: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
E: PROTEIN CEREBLON
F: CASEIN KINASE I ISOFORM ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)368,75310
ポリマ－368,1046
非ポリマー6494
水5,495305
1
A: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
B: PROTEIN CEREBLON
C: CASEIN KINASE I ISOFORM ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,3775
ポリマ－184,0523
非ポリマー3252
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
D: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
E: PROTEIN CEREBLON
F: CASEIN KINASE I ISOFORM ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,3775
ポリマ－184,0523
非ポリマー3252
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.970, 109.930, 112.400
Angle α, β, γ (deg.)106.02, 93.19, 101.63
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1 / DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE -SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / ...DDB P127 SUBUNIT / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN A / DDBA / DAMAGE -SPECIFIC DNA-BINDING PROTEIN 1 / HBV X-ASSOCIATED PROTEIN 1 / XAP-1 / UV-DAMAGED DNA-BINDING FACTOR / UV-DAMAGED DNA-BINDING PROTEIN 1 / UV-DDB 1 / XPE-BINDING FACTOR / XPE-BF / XERODERMA PIGMENTOSUM GROUP E-COMPLEMENTING PROTEIN / XPCE


分子量: 95773.695 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 PROTEIN CEREBLON


分子量: 48976.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96SW2
#3: タンパク質 CASEIN KINASE I ISOFORM ALPHA / CKI-ALPHA / CK1 / CASEINE KINASE 1A


分子量: 39302.238 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P48729

-
非ポリマー , 3種, 309分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-LVY / S-Lenalidomide / S-(-)-レナリドミド


分子量: 259.261 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H13N3O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 70 MM TRIS PH 7.0 140 MM MGCL2 7% W/V PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.28161
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28161 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→65.3 Å / Num. obs: 140745 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 75.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.45→2.58 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / % possible all: 96.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3EI3

3ei3


解像度: 2.45→65.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.317 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.289 / SU Rfree Blow DPI: 0.203 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.212
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 6991 4.97 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.182 140745 97.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 96.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.3703 Å223.6353 Å24.4985 Å2
2---4.6699 Å2-3.9554 Å2
3---17.0401 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→65.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23199 0 40 305 23544
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0123716HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1832089HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d8332SINUSOIDAL4
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes608HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes3389HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it23716HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.19
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3087SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact25816SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 520 5.04 %
Rwork0.222 9792 -
all0.223 10312 -
obs--96.86 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.44990.7044-1.30061.8364-1.61744.2725-0.0944-0.3308-0.208-0.2648-0.30190.01580.61920.2170.3963-0.57760.05730.086-0.5620.0508-0.69734.5617109.7082-41.3296
20.5593-0.04090.86090.91520.56322.4749-0.07570.21320.0873-0.06180.1156-0.0879-0.01960.2482-0.0398-0.228-0.04130.0352-0.22420.0592-0.280541.3621122.9394-2.8525
31.07620.3243-0.12852.3735-0.0321.3111-0.0941-0.3122-0.0180.45990.13780.33510.0053-0.0256-0.0437-0.25460.13640.0308-0.23050.0601-0.23148.834161.701129.8175
41.93790.5823-0.22511.3195-0.4571.4605-0.21180.19170.3081-0.1640.14240.01720.02410.05620.0694-0.4109-0.0193-0.0996-0.41080.0329-0.29697.616271.8864-3.9657
50.11740.22111.35341.90943.34734.7258-0.25770.5966-0.0341-0.40110.6754-0.2571-0.34251.2876-0.4177-0.1905-0.44330.06450.2986-0.127-0.50210.997150.5185-38.9549
62.62490.5451-1.63551.3108-0.21684.0748-0.1523-0.0716-0.001-0.05980.08990.0079-0.04250.43260.0624-0.24780.05890.0296-0.32960.0096-0.4283-10.209422.0393-76.5974
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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