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- PDB-5fo7: Crystal Structure of Human Complement C3b at 2.8 Angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fo7
タイトルCrystal Structure of Human Complement C3b at 2.8 Angstrom resolution
要素
  • COMPLEMENT C3 BETA CHAIN
  • COMPLEMENT C3B ALPHA' CHAIN
キーワードLIPID BINDING / COMPLEMENT SYSTEM / IMMUNE SYSTEM / PLASMA PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / positive regulation of lipid storage / positive regulation of phagocytosis, engulfment ...C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / positive regulation of lipid storage / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Activation of C3 and C5 / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement-dependent cytotoxicity / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / B cell activation / amyloid-beta clearance / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / complement activation, classical pathway / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / fatty acid metabolic process / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / receptor ligand activity / inflammatory response / immune response / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #1540 / N-terminal domain of TfIIb - #160 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Immunoglobulin-like - #1940 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / Macroglobulin (MG2) domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / N-terminal domain of TfIIb / : ...Jelly Rolls - #1540 / N-terminal domain of TfIIb - #160 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Immunoglobulin-like - #1940 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / Macroglobulin (MG2) domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / N-terminal domain of TfIIb / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Complement C3-like, NTR domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Glycosyltransferase - #20 / : / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Other non-globular / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Single Sheet / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Jelly Rolls / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Forneris, F. / Wu, J. / Xue, X. / Gros, P.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2016
タイトル: Regulators of Complement Activity Mediate Inhibitory Mechanisms Through a Common C3B-Binding Mode.
著者: Forneris, F. / Wu, J. / Xue, X. / Ricklin, D. / Lin, Z. / Sfyroera, G. / Tzekou, A. / Volokhina, E. / Granneman, J.C. / Hauhart, R. / Bertram, P. / Liszewski, M.K. / Atkinson, J.P. / Lambris, J.D. / Gros, P.
履歴
登録2015年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT C3 BETA CHAIN
B: COMPLEMENT C3B ALPHA' CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,9104
ポリマ－175,4672
非ポリマー4422
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10470 Å2
ΔGint-44.8 kcal/mol
Surface area68690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.580, 136.510, 140.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT C3 BETA CHAIN / C3 AND PZP-LIKE ALPHA-2-MACROGLOBULIN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1


分子量: 71393.320 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 23-667 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM HUMAN PLASMA / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#2: タンパク質 COMPLEMENT C3B ALPHA' CHAIN / C3 AND PZP-LIKE ALPHA-2-MACROGLOBULIN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1


分子量: 104074.148 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 749-1663 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM HUMAN PLASMA / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE 1013 HAS BEEN CONVERTED FROM GLN TO GLU IN CONVERSION OF C3 PROTEIN TO C3B

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.3 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 8% PEG 3350 35MM BIS-TRIS PH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→70.07 Å / Num. obs: 109359 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 70.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.89 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.99 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2I07

2i07


解像度: 2.8→36.808 Å / SU ML: 0.48 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2684 2600 5.1 %
Rwork0.2292 --
obs0.2312 51243 96.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 107 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→36.808 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12122 0 28 0 12150
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00312402
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6716810
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8194636
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0241920
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032169
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.85090.44541370.38382630X-RAY DIFFRACTION98
2.8509-2.90570.35071430.35942615X-RAY DIFFRACTION98
2.9057-2.9650.37391470.33082553X-RAY DIFFRACTION98
2.965-3.02950.33131650.32232646X-RAY DIFFRACTION98
3.0295-3.09990.36591270.30372571X-RAY DIFFRACTION99
3.0999-3.17740.35981360.29142636X-RAY DIFFRACTION98
3.1774-3.26320.31061220.28562613X-RAY DIFFRACTION98
3.2632-3.35920.30021260.27322651X-RAY DIFFRACTION99
3.3592-3.46760.36161390.32212480X-RAY DIFFRACTION95
3.4676-3.59140.30161420.2792639X-RAY DIFFRACTION98
3.5914-3.7350.32661230.31432514X-RAY DIFFRACTION95
3.735-3.90490.33521480.2772556X-RAY DIFFRACTION96
3.9049-4.11050.25631410.23732559X-RAY DIFFRACTION96
4.1105-4.36760.23691290.19882585X-RAY DIFFRACTION97
4.3676-4.70420.21441290.17072567X-RAY DIFFRACTION96
4.7042-5.17650.21341420.15282518X-RAY DIFFRACTION95
5.1765-5.92280.22471400.18262497X-RAY DIFFRACTION93
5.9228-7.4520.23891370.20152364X-RAY DIFFRACTION88
7.452-36.81130.19071270.16182449X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5926-0.5280.06520.4780.17160.0889-0.2910.8190.4114-1.23890.3535-0.41190.0769-0.02380.13122.3996-0.1345-0.17351.15350.29430.779330.370125.758721.5907
21.26970.32110.5660.8634-0.77362.4926-0.26570.43450.4324-0.8166-0.02570.2889-0.38610.03270.1451.0266-0.0625-0.17480.48410.17320.669926.134432.471345.8195
31.21071.1598-0.20751.8204-0.55252.1565-0.04360.12440.0924-0.8481-0.0920.27040.4765-0.16770.22380.54710.0228-0.01920.4684-0.02510.552718.60288.98370.6445
41.86530.11020.45241.2070.1763.70010.01560.2376-0.2578-1.0814-0.06970.39871.1088-0.40590.1581.2804-0.1658-0.10040.3544-0.04310.766314.3787-1.393658.7703
51.2981-0.21450.01331.02950.64060.6609-0.00380.4856-0.4142-1.0824-0.0852-0.050.86420.2566-0.12452.2613-0.068-0.00711.0029-0.18250.665424.37571.039929.8612
61.22780.5450.02911.06070.52731.1731-0.42070.2571-0.0817-1.3918-0.00520.34990.15971.292-0.04621.10570.0990.08780.95370.0720.569335.377113.036147.5398
70.51780.1920.1374-0.01590.02680.2508-0.19690.25090.1685-1.2095-0.00960.61570.0078-0.61470.01821.7635-0.0691-0.31160.78640.0230.643520.281317.322332.9585
828.1494-9.076921.99992-4.19669.1477.87962.1808-2.3694-10.886-33.01567.05646.5842.1674-0.49790.04671.82850.66932.3746.52719.635841.7992
91.7905-0.36160.03641.24190.00683.3838-0.0919-0.12410.02140.0187-0.0346-0.1836-0.13780.58610.10150.1981-0.05970.05630.54910.0650.565435.962820.812387.3773
102.2458-1.0046-0.17671.3727-0.84051.3657-0.1507-0.5652-0.2338-0.27590.78440.6402-0.4461-0.9816-0.18640.6320.0725-0.09190.64350.00060.66318.530845.91478.8785
110.2878-0.05092.5661-1.11070.3613.9472-0.7293-0.41140.78290.2405-0.29890.1232-0.9647-0.24240.31721.7334-0.2053-0.53460.8352-0.11931.0151-0.106553.423619.385
121.68080.9050.46862.178-1.01980.8323-0.30540.0649-0.0279-0.36040.6749-0.2218-0.09420.7652-0.34490.90950.0568-0.04990.7632-0.15130.859.917752.225865.3616
132.59860.06081.20511.73550.63654.4464-0.4338-0.08380.5626-1.0531-0.30611.5907-0.7635-1.0079-1.021-0.1029-0.04150.27760.88450.34760.76984.432816.1105100.0901
141.3045-0.58780.07532.39141.45821.88020.0231-0.2824-0.68550.91740.532-0.22580.89890.1172-0.04750.3123-0.01480.12720.60590.2920.862114.30653.9585100.466
150.59880.76071.10551.65440.5872.861-0.2016-0.0976-0.00820.18630.0482-0.0679-0.57250.10560.1450.41460.0660.070.76070.02440.546120.653326.6286111.0303
162.25250.44931.14913.11090.96563.8452-0.7362-0.54690.67470.0761-0.45480.6016-1.2138-1.15330.75161.110.1394-0.23310.6313-0.14110.797921.374343.316128.4389
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 1 THROUGH 39 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 40 THROUGH 188 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 189 THROUGH 255 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 256 THROUGH 390 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 391 THROUGH 485 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'A' AND (RESID 486 THROUGH 590 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'A' AND (RESID 591 THROUGH 642 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'A' AND (RESID 643 THROUGH 643 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'B' AND (RESID 752 THROUGH 921 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'B' AND (RESID 922 THROUGH 976 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN 'B' AND (RESID 977 THROUGH 1284 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN 'B' AND (RESID 1285 THROUGH 1350 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN 'B' AND (RESID 1351 THROUGH 1400 )
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN 'B' AND (RESID 1401 THROUGH 1456 )
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN 'B' AND (RESID 1457 THROUGH 1544 )
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN 'B' AND (RESID 1545 THROUGH 1663 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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