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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5f6k | ||||||
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Title | Crystal structure of the MLL3-Ash2L-RbBP5 complex | ||||||
![]() |
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![]() | TRANSFERASE/PROTEIN BINDING / histone methylation / histone methyltransferase / MLL-family proteins / SET domain / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex | ||||||
Function / homology | ![]() [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / histone H3K4 methyltransferase activity / histone methyltransferase complex / acyltransferase activity / histone methyltransferase activity ...[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / histone H3K4 methyltransferase activity / histone methyltransferase complex / acyltransferase activity / histone methyltransferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / hemopoiesis / MLL1 complex / response to electrical stimulus / nucleosomal DNA binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / beta-catenin binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / structural constituent of chromatin / nucleosome / Neddylation / histone binding / positive regulation of cell growth / methylation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Li, Y. / Lei, M. / Chen, Y. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural basis for activity regulation of MLL family methyltransferases. Authors: Li, Y. / Han, J. / Zhang, Y. / Cao, F. / Liu, Z. / Li, S. / Wu, J. / Hu, C. / Wang, Y. / Shuai, J. / Chen, J. / Cao, L. / Li, D. / Shi, P. / Tian, C. / Zhang, J. / Dou, Y. / Li, G. / Chen, Y. / Lei, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 28.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 39.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5f59SC ![]() 5f5eC ![]() 5f6lC ![]() 3tojS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABCE
#1: Protein | Mass: 20597.355 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 380-496, 539-598 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 18442.082 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 4757-4911 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q8NEZ4, histone-lysine N-methyltransferase |
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-Protein/peptide , 2 types, 3 molecules DFM
#3: Protein/peptide | Mass: 3255.321 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 330-356 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Protein/peptide | | Mass: 1063.254 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() |
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-Non-polymers , 3 types, 229 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/SAH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SAH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.16 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 100 mM Na-Cacodylate, pH 6.5, 10% PEG 3350, 0.1 M MgCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 10, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1272 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→100 Å / Num. obs: 33535 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 35.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.118 / Χ2: 2.063 / Net I/av σ(I): 32.656 / Net I/σ(I): 11.4 / Num. measured all: 239734 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5F59, 3TOJ Resolution: 2.411→44.416 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 24.2 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 152.65 Å2 / Biso mean: 46.5872 Å2 / Biso min: 16.08 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.411→44.416 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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