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- PDB-5f6l: The crystal structure of MLL1 (N3861I/Q3867L) in complex with RbB... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5f6l | ||||||
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Title | The crystal structure of MLL1 (N3861I/Q3867L) in complex with RbBP5 and Ash2L | ||||||
![]() |
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![]() | PROTEIN BINDING/TRANSFERASE / histone methyltransferase / histone methylation / SET domain / protein complex / PROTEIN BINDING-TRANSFERASE complex | ||||||
Function / homology | ![]() protein-cysteine methyltransferase activity / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / Set1C/COMPASS complex ...protein-cysteine methyltransferase activity / response to potassium ion / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / T-helper 2 cell differentiation / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / embryonic hemopoiesis / exploration behavior / anterior/posterior pattern specification / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / membrane depolarization / hemopoiesis / MLL1 complex / negative regulation of fibroblast proliferation / homeostasis of number of cells within a tissue / spleen development / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / post-embryonic development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / circadian regulation of gene expression / euchromatin / lysine-acetylated histone binding / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / protein modification process / PKMTs methylate histone lysines / beta-catenin binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / response to estrogen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / histone binding / fibroblast proliferation / methylation / protein-containing complex assembly / transcription cis-regulatory region binding / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Model details | histone methylation, histone methyltransferase | ||||||
![]() | Li, Y. / Lei, M. / Chen, Y. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural basis for activity regulation of MLL family methyltransferases. Authors: Li, Y. / Han, J. / Zhang, Y. / Cao, F. / Liu, Z. / Li, S. / Wu, J. / Hu, C. / Wang, Y. / Shuai, J. / Chen, J. / Cao, L. / Li, D. / Shi, P. / Tian, C. / Zhang, J. / Dou, Y. / Li, G. / Chen, Y. / Lei, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
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Data in CIF | ![]() | 28.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5f59C ![]() 5f5eC ![]() 5f6kC ![]() 2w5yS ![]() 3tojS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules J
#1: Protein/peptide | Mass: 3255.321 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 330-356 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|
-Protein , 2 types, 2 molecules BA
#2: Protein | Mass: 20597.355 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 380-496, 539-598 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#3: Protein | Mass: 18243.195 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 3813-3969 / Mutation: N3861I, Q3867L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q03164, histone-lysine N-methyltransferase |
-Non-polymers , 3 types, 363 molecules ![](data/chem/img/SAH.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | ChemComp-SAH / |
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#5: Chemical | ChemComp-ZN / |
#6: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45.01 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.9 / Details: 200mM NaCl, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 27, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. obs: 29683 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 15.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Rpim(I) all: 0.097 / Rrim(I) all: 0.186 / Χ2: 1.225 / Net I/av σ(I): 11.333 / Net I/σ(I): 6.1 / Num. measured all: 106735 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3TOJ, 2W5Y Resolution: 1.9→37.537 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / Phase error: 19.91 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 103.99 Å2 / Biso mean: 21.4602 Å2 / Biso min: 4.53 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.9→37.537 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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