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- PDB-5f3h: Structure of myostatin in complex with humanized RK35 antibody -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f3h
タイトルStructure of myostatin in complex with humanized RK35 antibody
要素
  • Growth/differentiation factor 8
  • humanized RK35 antibody heavy chain
  • humanized RK35 antibody light chain
キーワードSignaling Protein/Immune System / myostatin / antibody / complex / Signaling Protein-Immune System complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of muscle hypertrophy / negative regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of myoblast proliferation / myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / skeletal muscle satellite cell differentiation / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / ovulation cycle process / skeletal muscle atrophy / negative regulation of satellite cell differentiation / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes ...negative regulation of muscle hypertrophy / negative regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of myoblast proliferation / myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / skeletal muscle satellite cell differentiation / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / ovulation cycle process / skeletal muscle atrophy / negative regulation of satellite cell differentiation / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / response to gravity / negative regulation of myoblast differentiation / response to muscle activity / muscle organ development / muscle cell cellular homeostasis / positive regulation of macrophage chemotaxis / response to testosterone / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to electrical stimulus / positive regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to dexamethasone stimulus / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cytokine activity / growth factor activity / response to estrogen / heparin binding / cellular response to hypoxia / response to ethanol / signaling receptor binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B ...TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth/differentiation factor 8
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Parris, K.D. / Mosyak, L.
引用ジャーナル: Mabs / 年: 2016
タイトル: Beyond CDR-grafting: Structure-guided humanization of framework and CDR regions of an anti-myostatin antibody.
著者: Apgar, J.R. / Mader, M. / Agostinelli, R. / Benard, S. / Bialek, P. / Johnson, M. / Gao, Y. / Krebs, M. / Owens, J. / Parris, K. / St Andre, M. / Svenson, K. / Morris, C. / Tchistiakova, L.
履歴
登録2015年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: humanized RK35 antibody heavy chain
B: humanized RK35 antibody light chain
C: humanized RK35 antibody heavy chain
D: humanized RK35 antibody light chain
E: humanized RK35 antibody heavy chain
F: humanized RK35 antibody light chain
G: humanized RK35 antibody heavy chain
H: humanized RK35 antibody light chain
I: Growth/differentiation factor 8
J: Growth/differentiation factor 8
K: Growth/differentiation factor 8
L: Growth/differentiation factor 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,20512
ポリマ－236,20512
非ポリマー00
水00
1
A: humanized RK35 antibody heavy chain
B: humanized RK35 antibody light chain
C: humanized RK35 antibody heavy chain
D: humanized RK35 antibody light chain
I: Growth/differentiation factor 8
J: Growth/differentiation factor 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,1026
ポリマ－118,1026
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13510 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area46350 Å2
手法PISA
2
E: humanized RK35 antibody heavy chain
F: humanized RK35 antibody light chain
G: humanized RK35 antibody heavy chain
H: humanized RK35 antibody light chain
K: Growth/differentiation factor 8
L: Growth/differentiation factor 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,1026
ポリマ－118,1026
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13560 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area46470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.138, 80.916, 101.401
Angle α, β, γ (deg.)88.330, 103.780, 92.400
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細This structure contains two biological assemblies. Myostatin is a dimer in solution. Each Myostatin monomer is in complex with RK35 Fab Heavy and Light chains. Thus in this structure one assembly is chains A/B/C/D/I/J the second assembly is E/F/G/H/K/L.

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要素

#1: 抗体
humanized RK35 antibody heavy chain


分子量: 23369.123 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体
humanized RK35 antibody light chain


分子量: 23374.879 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: タンパク質
Growth/differentiation factor 8 / GDF-8 / Myostatin


分子量: 12307.124 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MSTN, GDF8 / 発現宿主: Cricetus (ネズミ) / 参照: UniProt: O14793
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Humanized RK35 Fab and myostatin were purified and the protein complex was concentrated to 10 mg/ml in a buffer of 50 mM tris hydrochloride pH 7.5 and 100 mM sodium chloride. Crystals were ...詳細: Humanized RK35 Fab and myostatin were purified and the protein complex was concentrated to 10 mg/ml in a buffer of 50 mM tris hydrochloride pH 7.5 and 100 mM sodium chloride. Crystals were obtained using the hanging drop method with equilibration at 18C against an unbuffered solution containing 20% PEG 3350 and 200mM sodium chloride.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 40287

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F3B

5f3b


解像度: 2.7→19.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.842 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.7929 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.504
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2699 2045 5.08 %RANDOM
Rwork0.2182 ---
obs0.2208 40287 63.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 148.52 Å2 / Biso mean: 39.13 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.9744 Å2-1.9888 Å214.3116 Å2
2---13.3077 Å25.5671 Å2
3---5.3334 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.443 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15915 0 0 0 15915
残基数----2099
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3715 51 5.54 %
Rwork0.3011 870 -
all0.3048 921 -
obs--63.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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