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- PDB-5f3b: Structure of myostatin in complex with chimeric RK35 antibody -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f3b
タイトルStructure of myostatin in complex with chimeric RK35 antibody
要素
  • Growth/differentiation factor 8
  • RK35 Chimeric antibody heavy chain
  • RK35 Chimeric antibody light chain
キーワードSignaling Protein/Immune System / myostatin / antibody / complex / Signaling Protein-Immune System complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of muscle hypertrophy / negative regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of myoblast proliferation / skeletal muscle satellite cell differentiation / myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / ovulation cycle process / skeletal muscle atrophy / negative regulation of satellite cell differentiation / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes ...negative regulation of muscle hypertrophy / negative regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of myoblast proliferation / skeletal muscle satellite cell differentiation / myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / ovulation cycle process / skeletal muscle atrophy / negative regulation of satellite cell differentiation / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / response to gravity / trophoblast cell migration / negative regulation of myoblast differentiation / muscle cell cellular homeostasis / muscle organ development / response to muscle activity / positive regulation of macrophage chemotaxis / response to testosterone / response to electrical stimulus / positive regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to dexamethasone stimulus / protein serine/threonine kinase activator activity / cytokine activity / growth factor activity / response to estrogen / heparin binding / cellular response to hypoxia / response to ethanol / signaling receptor binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B ...TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth/differentiation factor 8
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Parris, K.D. / Mosyak, L.
引用ジャーナル: Mabs / 年: 2016
タイトル: Beyond CDR-grafting: Structure-guided humanization of framework and CDR regions of an anti-myostatin antibody.
著者: Apgar, J.R. / Mader, M. / Agostinelli, R. / Benard, S. / Bialek, P. / Johnson, M. / Gao, Y. / Krebs, M. / Owens, J. / Parris, K. / St Andre, M. / Svenson, K. / Morris, C. / Tchistiakova, L.
履歴
登録2015年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RK35 Chimeric antibody heavy chain
B: RK35 Chimeric antibody light chain
E: RK35 Chimeric antibody heavy chain
F: RK35 Chimeric antibody light chain
C: Growth/differentiation factor 8
D: Growth/differentiation factor 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,33011
ポリマ－118,8696
非ポリマー4605
水18,8621047
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15060 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area48080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.090, 67.616, 78.559
Angle α, β, γ (deg.)78.980, 88.770, 67.440
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細Myostatin exists a dimer and one Fab (heavy/light chain pair) binds to each myostatin, so 6 polymers total.

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要素

#1: 抗体 RK35 Chimeric antibody heavy chain


分子量: 23547.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体 RK35 Chimeric antibody light chain


分子量: 23464.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: タンパク質 Growth/differentiation factor 8 / GDF-8 / Myostatin


分子量: 12422.212 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 267-375 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MSTN, GDF8
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: O14793
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1047 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Chimeric RK35 Fab and myostatin were purified and the protein complex was concentrated to 10.75 mg/ml in a buffer of 50 mM tris hydrochloride pH 7.5 and 100 mM sodium chloride. Crystals were ...詳細: Chimeric RK35 Fab and myostatin were purified and the protein complex was concentrated to 10.75 mg/ml in a buffer of 50 mM tris hydrochloride pH 7.5 and 100 mM sodium chloride. Crystals were obtained using the hanging drop method with equilibration at 18C against a solution containing 20% PEG MME 5000 and 100 mM bis-tris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→100 Å / Num. obs: 104791 / 冗長度: 1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GCY

2gcy


解像度: 1.76→49.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9406 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9276 / SU R Cruickshank DPI: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.129 / SU Rfree Blow DPI: 0.116 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.114
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2057 5240 5 %RANDOM
Rwork0.1794 ---
obs0.1807 104791 85.86 %-
原子変位パラメータBiso max: 121.64 Å2 / Biso mean: 27.43 Å2 / Biso min: 9.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.5467 Å2-2.0072 Å24.7724 Å2
2--4.4801 Å23.6055 Å2
3---1.0666 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.204 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.76→49.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8174 0 30 1047 9251
Biso mean--39.82 36.85 -
残基数----1070
LS精密化 シェル解像度: 1.76→1.81 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3088 133 4.52 %
Rwork0.2771 2812 -
all0.2785 2945 -
obs--85.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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