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- PDB-5ew2: Human thrombin sandwiched between two DNA aptamers: HD22 and HD1-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ew2
タイトルHuman thrombin sandwiched between two DNA aptamers: HD22 and HD1-deltaT12
要素
  • HD1-deltaT12
  • HD22 (27mer)
  • Thrombin heavy chain
  • thrombin light chain
キーワードprotein/dna / PROTEIN-DNA COMPLEX / BLOOD COAGULATION / DNA APTAMER / DNA-INHIBITOR / G-QUADRUPLEX / DUPLEX-QUADRUPLEX JUNCTION / SERINE PROTEASE / HYDROLASE / ABASIC FURAN / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / blood microparticle / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / DNA / DNA (> 10) / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.59 Å
データ登録者Pica, A. / Russo Krauss, I. / Parente, V. / Sica, F.
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2017
タイトル: Through-bond effects in the ternary complexes of thrombin sandwiched by two DNA aptamers.
著者: Pica, A. / Russo Krauss, I. / Parente, V. / Tateishi-Karimata, H. / Nagatoishi, S. / Tsumoto, K. / Sugimoto, N. / Sica, F.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2013
タイトル: Duplex-quadruplex motifs in a peculiar structural organization cooperatively contribute to thrombin binding of a DNA aptamer.
著者: Russo Krauss, I. / Pica, A. / Merlino, A. / Mazzarella, L. / Sica, F.
#2: ジャーナル: FEBS J. / 年: 2013
タイトル: Dissecting the contribution of thrombin exosite I in the recognition of thrombin binding aptamer.
著者: Pica, A. / Russo Krauss, I. / Merlino, A. / Nagatoishi, S. / Sugimoto, N. / Sica, F.
履歴
登録2015年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22016年12月21日Group: Non-polymer description
改定 1.32017年1月18日Group: Database references
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
D: HD22 (27mer)
E: HD1-deltaT12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7259
ポリマ－46,9814
非ポリマー7445
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5880 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area17280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.089, 41.296, 104.923
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 DE

#3: DNA鎖 HD22 (27mer)


分子量: 8485.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 HD1-deltaT12


分子量: 4618.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: HD1 variant in which nucleobase of T12 has been deleted
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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タンパク質・ペプチド / タンパク質 / 糖 , 3種, 3分子 LH

#1: タンパク質・ペプチド thrombin light chain / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 11分子

#6: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 18% PEG 3350, 0.2 M Sodium Formate, 2% acetonitrile

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.58→50 Å / Num. obs: 5755 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.084 / Rrim(I) all: 0.147 / Χ2: 0.811 / Net I/av σ(I): 7.51 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 16010
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.58-3.712.60.4665760.6610.3290.5730.97495.7
3.71-3.862.60.3755440.7720.2680.4630.92192.8
3.86-4.032.60.3745590.8370.2670.4620.92394.9
4.03-4.242.60.2955290.8910.210.3640.9391.7
4.24-4.512.70.1965610.9010.1370.24194.6
4.51-4.862.80.1515670.9530.1050.1850.78897.6
4.86-5.3530.1045980.9710.0690.1260.69199.7
5.35-6.1230.1056010.9650.0710.1270.71399.5
6.12-7.730.0636020.9890.0420.0760.61999
7.7-502.80.0266180.9710.0180.0310.71498.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.59 Å37.25 Å
Translation3.59 Å37.25 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.59→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.895 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU ML: 0.57 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26772 271 5 %RANDOM
Rwork0.20849 ---
obs0.2115 5167 90.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 70 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.99 Å20 Å2-0.47 Å2
2--1.49 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.59→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2260 832 47 7 3146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0173299
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022695
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8551.7244640
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.23736247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5345276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.37523.273110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.48315417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.741520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2452
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213096
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02737
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5693.8361116
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5683.8361117
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7345.7521388
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.7335.7511389
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0734.3322183
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0744.3322182
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.6036.4783253
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.59539.90714184
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.5939.90814183
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.589→3.682 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 9 -
Rwork0.285 219 -
obs--49.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.92651.2961-0.68862.2683-1.18443.8518-0.2949-0.22691.6795-0.11980.3894-0.6251-0.15240.0437-0.09450.1401-0.1408-0.05190.2637-0.28871.0309-12.551729.644926.5447
25.71490.02460.58183.32660.38582.5072-0.2540.01620.11010.15650.40060.04250.01910.0472-0.14660.0549-0.01890.01110.095-0.02620.0489-25.185415.594123.987
34.7521-0.53790.18152.6528-1.19335.7599-0.48090.3790.6995-0.1250.42010.6893-0.1411-0.74630.06070.1083-0.1085-0.090.29090.15980.6444-48.268119.769916.2639
44.60852.78050.42333.9519-0.5020.65210.3555-0.9524-0.85020.5931-0.2629-0.83180.28290.282-0.09260.69830.3153-0.22010.9732-0.0430.2971-4.03376.127444.8645
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1L1 - 14
2X-RAY DIFFRACTION2H16 - 246
3X-RAY DIFFRACTION3D2 - 26
4X-RAY DIFFRACTION4E1 - 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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