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Yorodumi- PDB-5es4: RE-REFINEMENT OF INTEGRIN ALPHAXBETA2 ECTODOMAIN IN THE CLOSED/BE... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5es4 | |||||||||
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Title | RE-REFINEMENT OF INTEGRIN ALPHAXBETA2 ECTODOMAIN IN THE CLOSED/BENT CONFORMATION | |||||||||
Components |
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Keywords | CELL ADHESION / Complement Receptor-4 alphaXbeta2 | |||||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of endothelial tube morphogenesis / integrin alphaX-beta2 complex / positive regulation of prostaglandin-E synthase activity / positive regulation of neutrophil degranulation / integrin alphaM-beta2 complex / integrin alphaL-beta2 complex / ICAM-3 receptor activity / positive regulation of myelination / complement component C3b binding / neutrophil migration ...positive regulation of endothelial tube morphogenesis / integrin alphaX-beta2 complex / positive regulation of prostaglandin-E synthase activity / positive regulation of neutrophil degranulation / integrin alphaM-beta2 complex / integrin alphaL-beta2 complex / ICAM-3 receptor activity / positive regulation of myelination / complement component C3b binding / neutrophil migration / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / negative regulation of dopamine metabolic process / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / heterotypic cell-cell adhesion / integrin complex / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / cell adhesion mediated by integrin / leukocyte cell-cell adhesion / phagocytosis, engulfment / amyloid-beta clearance / endodermal cell differentiation / receptor clustering / plasma membrane raft / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / ECM proteoglycans / positive regulation of protein targeting to membrane / Integrin cell surface interactions / specific granule membrane / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell adhesion molecule binding / heat shock protein binding / neutrophil chemotaxis / cell-matrix adhesion / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of superoxide anion generation / secretory granule membrane / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / animal organ morphogenesis / microglial cell activation / receptor internalization / receptor tyrosine kinase binding / cell-cell adhesion / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / extracellular vesicle / integrin binding / cell-cell signaling / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / regulation of cell shape / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to virus / receptor complex / cell adhesion / positive regulation of cell migration / inflammatory response / external side of plasma membrane / focal adhesion / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / cell surface / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 3.3 Å | |||||||||
Authors | Sen, M. / Springer, T.A. | |||||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2016 Title: Leukocyte integrin alpha L beta 2 headpiece structures: The alpha I domain, the pocket for the internal ligand, and concerted movements of its loops. Authors: Sen, M. / Springer, T.A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5es4.cif.gz | 2.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5es4.ent.gz | 2.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5es4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5es4_validation.pdf.gz | 4.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5es4_full_validation.pdf.gz | 4.7 MB | Display | |
Data in XML | 5es4_validation.xml.gz | 234.6 KB | Display | |
Data in CIF | 5es4_validation.cif.gz | 310.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/es/5es4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/es/5es4 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5e6rC 5e6sC 5e6uC 5e6vC 5e6wC 5e6xC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ACEGBDFH
#1: Protein | Mass: 125606.438 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 20-1103 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ITGAX, CD11C / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) / References: UniProt: P20702 #2: Protein | Mass: 80630.695 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 23-696 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ITGB2, CD18, MFI7 / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) / References: UniProt: P05107 |
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-Sugars , 13 types, 44 molecules
#3: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||||||||||||||||
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#4: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||||||||||||||||
#5: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #10: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #11: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #12: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #13: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #14: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #17: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 3 types, 84 molecules
#15: Chemical | ChemComp-CA / #16: Chemical | ChemComp-MG / | #18: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.51 Å3/Da / Density % sol: 64.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.55M TRI-SODIUM CITRATE, 0.1M IMIDAZOLE, PH 6.5, EVAPORATION, TEMPERATURE 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 0.97926 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 1, 2006 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97926 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.15→50 Å / Num. obs: 198644 / % possible obs: 98.6 % / Redundancy: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.205 / Net I/σ(I): 9.46 |
Reflection shell | Highest resolution: 3.15 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 3.3→49.51 Å / SU ML: 0.66 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 39.97 / Stereochemistry target values: MLHL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3→49.51 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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