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- PDB-5erw: Structure of HCV E2 glycoprotein antigenic Epitope II bound to th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5erw
タイトルStructure of HCV E2 glycoprotein antigenic Epitope II bound to the broadly neutralizing antibody HC84-26
要素
  • Anti-HCV E2 Fab HC84-26 heavy chain
  • Anti-HCV E2 Fab HC84-26 light chain
  • HCV E2 glycoprotein Epitope II
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Immune system / Complex / Hepatitis C virus / E2 glycoprotein / Epitope II / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hexokinase activity / symbiont-mediated perturbation of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / viral capsid assembly / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / hepacivirin / TBC/RABGAPs / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet ...positive regulation of hexokinase activity / symbiont-mediated perturbation of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / viral capsid assembly / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / hepacivirin / TBC/RABGAPs / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / symbiont-mediated transformation of host cell / positive regulation of cytokinesis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / negative regulation of protein secretion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / SH3 domain binding / kinase binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / viral nucleocapsid / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ribonucleoprotein complex / viral translational frameshifting / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitus C virus, Non-structural 5a protein, C-terminal / Hepatitis C virus NS5A, 1B domain superfamily / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, C-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, N-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2 / HCV NS5a protein C-terminal region / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus, Core protein, N-terminal / Hepatitis C virus core protein, chain A superfamily / : ...Hepatitus C virus, Non-structural 5a protein, C-terminal / Hepatitis C virus NS5A, 1B domain superfamily / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, C-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, N-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2 / HCV NS5a protein C-terminal region / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus, Core protein, N-terminal / Hepatitis C virus core protein, chain A superfamily / : / Hepatitis C virus non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus capsid protein / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS2 / Hepatitis C virus, Non-structural 5a protein / Hepatitis C virus, Non-structural 5a protein, domain 1a / Hepatitis C virus non-structural 5a, 1B domain / NS5A domain 1a superfamily / : / Hepatitis C virus non-structural 5a protein membrane anchor / Hepatitis C virus non-structural 5a zinc finger domain / Hepatitis C virus non-structural 5a domain 1b / NS3 RNA helicase, C-terminal helical domain / Hepacivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus, Core protein, C-terminal / Hepatitis C virus core protein / Hepatitis C virus, Non-structural protein E2/NS1 / Hepatitis C virus non-structural protein E2/NS1 / Hepatitis C virus, Envelope glycoprotein E1 / Hepatitis C virus envelope glycoprotein E1 / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / Hepatitis C virus, NS3 protease, Peptidase S29 / Hepatitis C virus NS3 protease / Hepacivirus/Pegivirus NS3 protease domain profile. / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulins / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hepatitis C virus (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Gao, M. / Mariuzza, R.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of HCV E2 glycoprotein antigenic Epitope II bound to the broadly neutralizing antibody HC84-26
著者: Gao, M. / Mariuzza, R.
履歴
登録2015年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anti-HCV E2 Fab HC84-26 heavy chain
B: Anti-HCV E2 Fab HC84-26 light chain
C: HCV E2 glycoprotein Epitope II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0063
ポリマ－48,0063
非ポリマー00
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4850 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area19160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.700, 101.240, 180.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: 抗体 Anti-HCV E2 Fab HC84-26 heavy chain


分子量: 23087.920 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 抗体 Anti-HCV E2 Fab HC84-26 light chain


分子量: 23381.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド HCV E2 glycoprotein Epitope II


分子量: 1536.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Hepatitis C virus (ウイルス) / 参照: UniProt: P27958*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.5
詳細: 15% (w/v) PEG 10,000, 0.1 M Sodium citrate/ Citric acid pH 5.5, 2% (v/v) Dioxane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年12月5日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→45.08 Å / Num. all: 15740 / Num. obs: 15740 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 55.97 Å2 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.097 / Rsym value: 0.083 / Net I/av σ(I): 7.059 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 58541
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.9-3.063.30.4542.8715721410.2770.4542.895.4
3.06-3.243.40.2672.8705320880.1640.2674.696.8
3.24-3.473.50.1684.5698020150.1020.168797.9
3.47-3.743.60.1146.5681518880.0690.1149.998.4
3.74-4.13.70.0848.5652217400.0490.08412.799.3
4.1-4.5940.06610.2641316090.0360.06616.999.5
4.59-5.294.20.06110.9607714370.0320.06118.199.6
5.29-6.484.30.05113.2524712320.0280.05117.999.6
6.48-9.174.10.03817.141129910.0210.03819.699.9
9.17-51.6843.60.0416.821655990.0280.04121.899.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
Cootモデル構築
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→45.08 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1570 10 %Random selection
Rwork0.2152 14132 --
obs0.2195 15702 97.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 113.53 Å2 / Biso mean: 47.1405 Å2 / Biso min: 23.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→45.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3300 0 0 68 3368
Biso mean---45.27 -
残基数----434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0163384
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4874608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073523
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008586
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6611192
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9-2.99360.37931310.31161179131095
2.9936-3.10060.3191390.31081252139196
3.1006-3.22470.3181360.27971217135395
3.2247-3.37140.35341390.24971260139997
3.3714-3.54910.32471390.24641252139198
3.5491-3.77130.26691450.22621298144398
3.7713-4.06240.25941400.21841266140699
4.0624-4.47080.20511450.17581306145199
4.4708-5.1170.21741470.16431323147099
5.117-6.44390.22961490.19061344149399
6.4439-45.08540.22371600.206814351595100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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