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万見
- PDB-5eql: Isoform-specific inhibition of SUMO-dependent protein-protein int... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5eql
タイトルIsoform-specific inhibition of SUMO-dependent protein-protein interactions
要素
  • SUMO-Affirmer-S2D5
  • Small ubiquitin-related modifier 2
キーワードPROTEIN BINDING / Ubiquitin / Sumoylation
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMO transferase activity / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins ...SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMO transferase activity / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / SUMOylation of intracellular receptors / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / PML body / GABA-ergic synapse / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #10 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 2
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Hughes, D.J. / Tiede, C. / Hall, N. / Tang, A.A.S. / Trinh, C.H. / Zajac, K. / Mandal, U. / Howell, G. / Edwards, T.A. / McPherson, M.J. ...Hughes, D.J. / Tiede, C. / Hall, N. / Tang, A.A.S. / Trinh, C.H. / Zajac, K. / Mandal, U. / Howell, G. / Edwards, T.A. / McPherson, M.J. / Tomlinson, D.C. / Whitehouse, A.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust089330 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/K000306/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/M006557/1 英国
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2017
タイトル: Generation of specific inhibitors of SUMO-1- and SUMO-2/3-mediated protein-protein interactions using Affimer (Adhiron) technology.
著者: Hughes, D.J. / Tiede, C. / Penswick, N. / Tang, A.A. / Trinh, C.H. / Mandal, U. / Zajac, K.Z. / Gaule, T. / Howell, G. / Edwards, T.A. / Duan, J. / Feyfant, E. / McPherson, M.J. / Tomlinson, D.C. / Whitehouse, A.
履歴
登録2015年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年2月7日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / struct
Item: _citation.title / _entity.pdbx_description / _struct.pdbx_descriptor
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-Affirmer-S2D5
B: Small ubiquitin-related modifier 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2172
ポリマ－22,2172
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area8880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.270, 74.270, 59.717
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 SUMO-Affirmer-S2D5


分子量: 13252.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 遺伝子: PHYTOCYSTATIN / プラスミド: PET11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-2 / HSMT3 / SMT3 homolog 2 / SUMO-3 / Sentrin-2 / Ubiquitin-like protein SMT3B / Smt3B


分子量: 8965.129 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 14-89 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO2, SMT3B, SMT3H2 / プラスミド: PET11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61956
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.1 M HEPES sodium salt pH 7.6, 22% w/v polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月26日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→64.32 Å / Num. obs: 6930 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 2.49→2.61 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.454 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1WM3 and 5ELJ

1wm3

5elj


解像度: 2.49→64.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 23.882 / SU ML: 0.243 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.267 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24265 353 5.1 %Random selection
Rwork0.21838 ---
obs0.21965 6563 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.427 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20.08 Å20 Å2
2--0.16 Å2-0 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.49→64.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1232 0 0 3 1235
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0191252
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021150
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5311.951696
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.75132630
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.35155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.57925.78164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.0915208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.463155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02283
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8424.535629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.844.533628
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.9766.777781
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.9736.78782
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3774.982623
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.3674.984623
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.0027.32915
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.41542.9684806
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.41442.9724807
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.487→2.552 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 28 -
Rwork0.259 438 -
obs--93.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0168-1.561-1.566611.6649-2.26763.72850.0368-0.0577-0.0115-0.6413-0.2742-0.54230.49310.44610.23750.29330.2122-0.09580.1618-0.06810.1345Chain A SUMO-ADHIRON-S2D555.1728-1.826567.3013
23.7153-0.14990.57032.99011.94975.30590.13390.1031-0.00230.05450.1776-0.2234-0.09050.2057-0.31150.12960.0454-0.0240.1236-0.04920.0793Chain B Small ubiquitin-related modifier 246.86420.287859.9605
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A34 - 121
2X-RAY DIFFRACTION2B14 - 89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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