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- PDB-5elj: Isoform-specific inhibition of SUMO-dependent protein-protein int... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5elj
タイトルIsoform-specific inhibition of SUMO-dependent protein-protein interactions
要素
  • SUMO-Affirmer-S2D5
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ubiquitin / Sumoylation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / negative regulation of DNA binding ...negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / transporter activator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / PML body / PKR-mediated signaling / regulation of protein stability / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #10 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.983 Å
データ登録者Hughes, D.J. / Tiede, C. / Hall, N. / Tang, A.A.S. / Trinh, C.H. / Zajac, K. / Mandal, U. / Howell, G. / Edwards, T.A. / McPherson, M.J. ...Hughes, D.J. / Tiede, C. / Hall, N. / Tang, A.A.S. / Trinh, C.H. / Zajac, K. / Mandal, U. / Howell, G. / Edwards, T.A. / McPherson, M.J. / Tomlinson, D.C. / Whitehouse, A.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust089330 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/K000306/1
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/M006557/1
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2017
タイトル: Generation of specific inhibitors of SUMO-1- and SUMO-2/3-mediated protein-protein interactions using Affimer (Adhiron) technology.
著者: Hughes, D.J. / Tiede, C. / Penswick, N. / Tang, A.A. / Trinh, C.H. / Mandal, U. / Zajac, K.Z. / Gaule, T. / Howell, G. / Edwards, T.A. / Duan, J. / Feyfant, E. / McPherson, M.J. / Tomlinson, D.C. / Whitehouse, A.
履歴
登録2015年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年2月7日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_src_gen / struct
Item: _citation.title / _entity.pdbx_description ..._citation.title / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _struct.pdbx_descriptor
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-Affirmer-S2D5
B: Small ubiquitin-related modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9382
ポリマ－22,9382
非ポリマー00
水1,35175
1
A: SUMO-Affirmer-S2D5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2521
ポリマ－13,2521
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Small ubiquitin-related modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6861
ポリマ－9,6861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.230, 70.720, 83.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SUMO-Affirmer-S2D5


分子量: 13252.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: PET11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 9686.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43 / プラスミド: PET11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.98 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes sodium salt, 10% w/v polyethylene glycol 20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月6日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→70.7 Å / Num. obs: 15526 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 44.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.98→2.03 Å / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.438 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
REFMAC5.8.0049精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2UYZ and 4N6T

2uyz

4n6t


解像度: 1.983→54.001 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2363 658 5.05 %Random Selection
Rwork0.1884 ---
obs0.1906 13029 83.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.983→54.001 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1361 0 0 75 1436
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071386
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0121857
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.652531
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043200
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004234
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9826-2.13570.2485600.20261168X-RAY DIFFRACTION40
2.1357-2.35060.29941270.23312281X-RAY DIFFRACTION79
2.3506-2.69070.26071610.23322893X-RAY DIFFRACTION99
2.6907-3.38990.27791620.20532932X-RAY DIFFRACTION100
3.3899-54.02070.19231480.16133097X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4358-0.3577-0.18323.891-1.17056.63410.11630.27620.177-0.2944-0.31040.1312-0.0292-0.26780.24580.28670.0244-0.08830.32190.01870.2836-5.112933.9871-37.9857
24.0185-2.22650.93935.8559-1.59725.29190.0151-0.0479-0.08650.1017-0.10950.10820.1065-0.13230.0770.2998-0.0796-0.05120.2158-0.00720.2821-1.06918.0672-19.8382
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 32 through 121)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 19 through 93)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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