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万見
- PDB-5el3: Structure of the KH domain of T-STAR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5el3
タイトルStructure of the KH domain of T-STAR
要素KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Protein - RNA complexes STAR proteins KH - domain Alternative splicing
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / SH3 domain binding / mRNA processing / protein domain specific binding / mRNA binding / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Sam68, tyrosine-rich domain / KHDRBS, Qua1 domain / Qua1 domain / Tyrosine-rich domain of Sam68 / : / KHDC4/BBP-like, KH-domain type I / KH domain-containing BBP-like / KH domain / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Dominguez, C. / Feracci, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)G1000526 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structural basis of RNA recognition and dimerization by the STAR proteins T-STAR and Sam68.
著者: Feracci, M. / Foot, J.N. / Grellscheid, S.N. / Danilenko, M. / Stehle, R. / Gonchar, O. / Kang, H.S. / Dalgliesh, C. / Meyer, N.H. / Liu, Y. / Lahat, A. / Sattler, M. / Eperon, I.C. / ...著者: Feracci, M. / Foot, J.N. / Grellscheid, S.N. / Danilenko, M. / Stehle, R. / Gonchar, O. / Kang, H.S. / Dalgliesh, C. / Meyer, N.H. / Liu, Y. / Lahat, A. / Sattler, M. / Eperon, I.C. / Elliott, D.J. / Dominguez, C.
履歴
登録2015年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3
B: KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3
C: KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3
D: KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2395
ポリマ－52,1434
非ポリマー961
水11,385632
1
A: KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3
B: KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1673
ポリマ－26,0712
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area13930 Å2
手法PISA
2
C: KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3
D: KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0712
ポリマ－26,0712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.120, 85.920, 59.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.230, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNTYRTYRAA53 - 1596 - 112
21ASNASNTYRTYRBB53 - 1596 - 112
12ASNASNTYRTYRAA53 - 1596 - 112
22ASNASNTYRTYRCC53 - 1596 - 112
13ASNASNTYRTYRAA53 - 1596 - 112
23ASNASNTYRTYRDD53 - 1596 - 112
14GLYGLYASNASNBB48 - 1601 - 113
24GLYGLYASNASNCC48 - 1601 - 113
15GLYGLYASNASNBB48 - 1601 - 113
25GLYGLYASNASNDD48 - 1601 - 113
16GLYGLYASNASNCC48 - 1601 - 113
26GLYGLYASNASNDD48 - 1601 - 113

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
KH domain-containing, RNA-binding, signal transduction-associated protein 3 / RNA-binding protein T-Star / Sam68-like mammalian protein 2 / SLM-2 / Sam68-like phosphotyrosine protein


分子量: 13035.646 Da / 分子数: 4 / 断片: RNA binding protein, residues 50-160 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminus GA from tag. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KHDRBS3, SALP, SLM2 / プラスミド: pLEICS 03 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75525
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 632 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: Ammonium Sulfate, HEPES, PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 13.7 % / 数: 924863 / Rmerge(I) obs: 0.087 / D res high: 1.59 Å / D res low: 52.52 Å / Num. obs: 67734 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRedundancy
1.591.6310.67713.5
7.1252.5210.06212.8
反射解像度: 1.59→52.52 Å / Num. obs: 67734 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.024 / Net I/σ(I): 27.8 / Num. measured all: 924863
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 99.9

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all
1.59-1.6313.50.67746715849630.9160.19
7.12-52.5212.80.062102102418000.9990.018

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.27データスケーリング
REFMAC5.8.0107精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
xia2データ削減
AutoSol1.8.4位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.59→52.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / WRfactor Rfree: 0.1982 / WRfactor Rwork: 0.1722 / FOM work R set: 0.8669 / SU B: 3.159 / SU ML: 0.06 / SU R Cruickshank DPI: 0.0858 / SU Rfree: 0.0855 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.085 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 3426 5.1 %RANDOM
Rwork0.1764 ---
obs0.1779 64281 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 284.33 Å2 / Biso mean: 29.518 Å2 / Biso min: 10.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.54 Å2-0 Å20.43 Å2
2---0.64 Å2-0 Å2
3---1.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.59→52.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3574 0 5 632 4211
Biso mean--24.63 33.41 -
残基数----447
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0193693
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0150.023751
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8812.014941
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.51238677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7015451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.82524.601163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.44715695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6011520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2527
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0214075
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0120.02801
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.8061.1841810
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.8071.1841808
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.1731.762259
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A121540.18
12B121540.18
21A120320.18
22C120320.18
31A122000.18
32D122000.18
41B126100.16
42C126100.16
51B127000.16
52D127000.16
61C128780.15
62D128780.15
LS精密化 シェル解像度: 1.592→1.634 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 239 -
Rwork0.21 4719 -
all-4958 -
obs--99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.16790.0540.06470.63150.09810.4838-0.0051-0.0655-0.0278-0.00380.01830.00380.042-0.0178-0.01330.1098-0.01520.0130.11670.00470.0031-12.10443.7869.395
20.62410.2915-0.16780.7657-0.36741.07450.0529-0.04020.11770.029-0.0560.0146-0.06060.09670.00310.1537-0.02410.02910.1261-0.00860.048411.44565.69610.347
30.32620.1503-0.14970.6861-0.38961.38410.023-0.13540.00970.1919-0.01830.0959-0.13110.0134-0.00470.1574-0.02930.03240.2182-0.00160.016110.68150.2530.702
42.080.0503-0.3090.7310.16230.50580.01070.1434-0.0535-0.1038-0.00640.09060.0471-0.0076-0.00430.1496-0.00250.0010.1442-0.01140.037412.16234.8693.713
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A53 - 160
2X-RAY DIFFRACTION2B48 - 160
3X-RAY DIFFRACTION3C48 - 160
4X-RAY DIFFRACTION4D48 - 160

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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