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万見
- PDB-1ozj: Crystal structure of Smad3-MH1 bound to DNA at 2.4 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ozj
タイトルCrystal structure of Smad3-MH1 bound to DNA at 2.4 A resolution
要素
  • (Smad binding element) x 2
  • SMAD 3
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / Smad / Mad homology domain 1 / DNA recognition / TGF-beta signaling / zinc-binding module / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear mineralocorticoid receptor binding / negative regulation of lung blood pressure / regulation of miRNA transcription / positive regulation of transforming growth factor beta3 production / paraxial mesoderm morphogenesis / transdifferentiation / sterol response element binding / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway ...nuclear mineralocorticoid receptor binding / negative regulation of lung blood pressure / regulation of miRNA transcription / positive regulation of transforming growth factor beta3 production / paraxial mesoderm morphogenesis / transdifferentiation / sterol response element binding / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / immune system development / regulation of striated muscle tissue development / heteromeric SMAD protein complex / co-SMAD binding / regulation of transforming growth factor beta2 production / RUNX3 regulates BCL2L11 (BIM) transcription / bHLH transcription factor binding / positive regulation of chondrocyte differentiation / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / DEAD/H-box RNA helicase binding / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / pericardium development / negative regulation of osteoblast proliferation / trophoblast cell migration / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / nuclear glucocorticoid receptor binding / embryonic foregut morphogenesis / negative regulation of wound healing / lens fiber cell differentiation / positive regulation of extracellular matrix assembly / transforming growth factor beta receptor binding / Germ layer formation at gastrulation / primary miRNA processing / Formation of definitive endoderm / SMAD protein signal transduction / embryonic pattern specification / endoderm development / Signaling by Activin / activin receptor signaling pathway / Formation of axial mesoderm / cell-cell junction organization / Signaling by NODAL / regulation of epithelial cell proliferation / embryonic cranial skeleton morphogenesis / I-SMAD binding / Interleukin-37 signaling / TGFBR3 expression / response to angiotensin / nuclear inner membrane / signal transduction involved in regulation of gene expression / positive regulation of positive chemotaxis / osteoblast development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / negative regulation of ossification / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / ureteric bud development / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA-binding transcription repressor activity / adrenal gland development / negative regulation of fat cell differentiation / heart looping / R-SMAD binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / thyroid gland development / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of focal adhesion assembly / anatomical structure morphogenesis / negative regulation of osteoblast differentiation / developmental growth / regulation of immune response / positive regulation of bone mineralization / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / somitogenesis / phosphatase binding / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of stress fiber assembly / JNK cascade / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of miRNA transcription / release of cytochrome c from mitochondria / T cell activation / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / regulation of mitochondrial membrane potential / liver development / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / ubiquitin binding / positive regulation of interleukin-1 beta production / transcription corepressor binding / nuclear receptor binding / apoptotic signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Smad3; Chain A / SMAD MH1 domain / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins ...Smad3; Chain A / SMAD MH1 domain / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / SMAD-like domain superfamily / SMAD/FHA domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Mothers against decapentaplegic homolog 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Chai, J. / Wu, J.-W. / Yan, N. / Massague, J. / Pavletich, N.P. / Shi, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Features of a Smad3 MH1-DNA complex. Roles of water and zinc in DNA binding.
著者: Chai, J. / Wu, J.-W. / Yan, N. / Massague, J. / Pavletich, N.P. / Shi, Y.
履歴
登録2003年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Smad binding element
D: Smad binding element
A: SMAD 3
B: SMAD 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0036
ポリマ－42,8734
非ポリマー1312
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.6, 60.4, 71.6
Angle α, β, γ (deg.)90, 102, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: DNA鎖 Smad binding element


分子量: 4552.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 Smad binding element


分子量: 4624.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 SMAD 3 / Mothers against DPP homolog 3 / Mad3 / hMAD-3 / mMad3 / JV15-2 / hSMAD3


分子量: 16847.787 Da / 分子数: 2 / Fragment: DWA DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MADH3 OR SMAD3 OR MAD3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84022
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: citrate, PEG2000, ammonium acetate, spermine, magnesium chloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1citrate11
2PEG20011
3ammonium acetate11
4spermine11
5magnesium chloride11
6ammonium acetate12
7magnesium chloride12
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Shi, Y., (1998) Cell, 94, 585.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mM1reservoir
228 %PEG20001reservoir
3100 mM1reservoir
45 mM1reservoirMgCl2
520 mMdithiothreitol1reservoir
61 mMprotein1drop
71

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年8月1日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→99 Å / Num. all: 14974 / Num. obs: 14360 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / % possible all: 82.5
反射
*PLUS
最低解像度: 99 Å / 冗長度: 4.8 % / Num. measured all: 68907 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.5 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / Mean I/σ(I) obs: 5.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→15 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.27 675 random
Rwork0.21 --
all0.22 14891 -
obs-13219 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2072 609 2 47 2730
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.212
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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