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- PDB-5e9j: Crystal structure of the mRNA cap guanine-N7 methyltransferase - ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e9j
タイトルCrystal structure of the mRNA cap guanine-N7 methyltransferase - modular lobe (416-456) deletion
要素mRNA cap guanine-N7 methyltransferase,mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / mRNA capping / RNA processing
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA cap methyltransferase RNMT:RAMAC complex / mRNA capping enzyme complex / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / 7-methylguanosine mRNA capping / cellular response to leukemia inhibitory factor / fibrillar center / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity ...mRNA cap methyltransferase RNMT:RAMAC complex / mRNA capping enzyme complex / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / 7-methylguanosine mRNA capping / cellular response to leukemia inhibitory factor / fibrillar center / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / receptor complex / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
mRNA cap guanine-N7 methyltransferase, eukaryotes / mRNA cap guanine-N7 methyltransferase / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase (EC 2.1.1.56) domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.47 Å
データ登録者Petit, P. / Cowling, V.H.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: Molecular basis of RNA guanine-7 methyltransferase (RNMT) activation by RAM.
著者: Varshney, D. / Petit, A.P. / Bueren-Calabuig, J.A. / Jansen, C. / Fletcher, D.A. / Peggie, M. / Weidlich, S. / Scullion, P. / Pisliakov, A.V. / Cowling, V.H.
履歴
登録2015年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Database references
改定 1.22016年12月14日Group: Database references
改定 1.32017年2月8日Group: Data collection
改定 1.42019年6月12日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record
Item: _audit_author.name
改定 1.52024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA cap guanine-N7 methyltransferase,mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
B: mRNA cap guanine-N7 methyltransferase,mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3254
ポリマ－64,5562
非ポリマー7692
水00
1
A: mRNA cap guanine-N7 methyltransferase,mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6632
ポリマ－32,2781
非ポリマー3841
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: mRNA cap guanine-N7 methyltransferase,mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6632
ポリマ－32,2781
非ポリマー3841
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.760, 114.380, 134.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 mRNA cap guanine-N7 methyltransferase,mRNA cap guanine-N7 methyltransferase / RG7MT1 / mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase / mRNA cap methyltransferase / hcm1p


分子量: 32278.158 Da / 分子数: 2
変異: 416-456(GSGG),416-456(GSGG),416-456(GSGG),416-456(GSGG)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNMT, KIAA0398 / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43148, mRNA (guanine-N7)-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H20N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: 0.1M Hepes pH 7.8, 15% isopropanol and 6% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.965 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月2日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.965 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.47→87.21 Å / Num. obs: 13618 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Rsym value: 0.19 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 3.47→3.71 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.97 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 67.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1702精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BGV

3bgv


解像度: 3.47→48.806 Å / SU ML: 0.57 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 689 5.07 %
Rwork0.2365 --
obs0.238 13580 92.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.47→48.806 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4458 0 52 0 4510
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034620
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7846194
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.061735
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031644
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003787
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4703-3.73810.4007820.33291909X-RAY DIFFRACTION69
3.7381-4.11410.34741470.29412587X-RAY DIFFRACTION95
4.1141-4.7090.31031430.23242734X-RAY DIFFRACTION99
4.709-5.93120.25751650.23362768X-RAY DIFFRACTION99
5.9312-48.81030.18851520.19422893X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3893-0.68580.53522.2218-1.18424.33-0.2088-0.04150.33990.1848-0.0503-0.1531-0.5673-0.1466-0.00010.7965-0.05220.02610.7352-0.0690.832692.8758133.89135.0849
23.22-0.0087-0.8023.39571.5763.80260.15960.2440.1438-0.2505-0.41410.7291-0.5662-0.6602-0.00030.8443-0.0115-0.05130.9439-0.07140.952970.8079124.6822101.6
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 3:276)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 3:276)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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