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- PDB-5e8h: Crystal structure of geranylfarnesyl pyrophosphate synthases 2 fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e8h
タイトルCrystal structure of geranylfarnesyl pyrophosphate synthases 2 from Arabidopsis thaliana
要素Geranylgeranyl pyrophosphate synthase 3, chloroplastic
キーワードTRANSFERASE / GFPPS / prenyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


carotenoid biosynthetic process / geranylgeranyl diphosphate biosynthetic process / geranylgeranyl diphosphate synthase / geranyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase / 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; - / geranylgeranyl diphosphate synthase activity / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity ...carotenoid biosynthetic process / geranylgeranyl diphosphate biosynthetic process / geranylgeranyl diphosphate synthase / geranyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase / 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; - / geranylgeranyl diphosphate synthase activity / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase activity / chloroplast / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Geranylgeranyl pyrophosphate synthase 3, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Wang, C. / Chen, Q. / Wang, G. / Zhang, P.
引用ジャーナル: Mol Plant / 年: 2016
タイトル: Structural Analyses of Short-Chain Prenyltransferases Identify an Evolutionarily Conserved GFPPS Clade in Brassicaceae Plants.
著者: Wang, C. / Chen, Q. / Fan, D. / Li, J. / Wang, G. / Zhang, P.
履歴
登録2015年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Geranylgeranyl pyrophosphate synthase 3, chloroplastic
B: Geranylgeranyl pyrophosphate synthase 3, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,6572
ポリマ－71,6572
非ポリマー00
水4,666259
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area22950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.245, 77.090, 114.172
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Geranylgeranyl pyrophosphate synthase 3, chloroplastic / GGPS3 / (2E / 6E)-farnesyl diphosphate synthase 3 / Dimethylallyltranstransferase 3 / Farnesyl ...GGPS3 / (2E / 6E)-farnesyl diphosphate synthase 3 / Dimethylallyltranstransferase 3 / Farnesyl diphosphate synthase 3 / Farnesyltranstransferase 3 / Geranyltranstransferase 3


分子量: 35828.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GGPP3, At3g14550, MIE1.5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9LUD9, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -, dimethylallyltranstransferase, geranylgeranyl diphosphate synthase, (2E,6E)- ...参照: UniProt: Q9LUD9, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -, dimethylallyltranstransferase, geranylgeranyl diphosphate synthase, (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 2% PEG 400, pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 28044 / % possible obs: 90.1 % / 冗長度: 4.6 % / Net I/σ(I): 28.3

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.9_1692 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.3→36.52 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2337 1399 4.99 %
Rwork0.2069 --
obs0.2082 28044 89.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→36.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4127 0 0 259 4386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014178
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4735645
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.461545
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06683
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005723
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2886-2.37040.22751420.21662542X-RAY DIFFRACTION86
2.3704-2.46530.24541490.20822809X-RAY DIFFRACTION95
2.4653-2.57750.24781560.21982778X-RAY DIFFRACTION95
2.5775-2.71330.25981370.22522800X-RAY DIFFRACTION95
2.7133-2.88320.25731350.22522809X-RAY DIFFRACTION94
2.8832-3.10570.24181400.22972782X-RAY DIFFRACTION94
3.1057-3.41810.2881530.22832770X-RAY DIFFRACTION93
3.4181-3.91220.21851260.20382163X-RAY DIFFRACTION72
3.9122-4.9270.17991240.1672642X-RAY DIFFRACTION87
4.927-36.52460.2241370.1982550X-RAY DIFFRACTION81
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.9888 Å / Origin y: 88.6908 Å / Origin z: 129.2486 Å
111213212223313233
T0.13 Å2-0.021 Å20.0035 Å2-0.1585 Å20.0033 Å2--0.1185 Å2
L0.6572 °2-0.4847 °20.1639 °2-1.4471 °2-0.2568 °2--0.5361 °2
S-0.0396 Å °-0.0443 Å °-0.0246 Å °-0.0053 Å °0.0505 Å °0.078 Å °0.0042 Å °-0.078 Å °-0.0083 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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