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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6co1 | ||||||||||||
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Title | Structure of human TIRR in complex with 53BP1 Tudor domains | ||||||||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / DNA damage response / DNA repair / DNA damage signaling / 53BP1 / TIRR / NUDT16L1 | ||||||||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / snoRNA binding / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors ...negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / snoRNA binding / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding / histone reader activity / replication fork / DNA damage checkpoint signaling / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / transcription coregulator activity / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / kinetochore / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Cui, G. / Botuyan, M.V. / Mer, G. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Mechanism of 53BP1 activity regulation by RNA-binding TIRR and a designer protein. Authors: Botuyan, M.V. / Cui, G. / Drane, P. / Oliveira, C. / Detappe, A. / Brault, M.E. / Parnandi, N. / Chaubey, S. / Thompson, J.R. / Bragantini, B. / Zhao, D. / Chapman, J.R. / Chowdhury, D. / Mer, G. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 537.5 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 47.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 70.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6co2C ![]() 6d0lC ![]() 2g3rS ![]() 3kvhS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 23038.943 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 13944.780 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.04 Å3/Da / Density % sol: 59.56 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M MES, pH 5.5, 0.2 M calcium acetate, 7% isopropanol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 15, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.179→46.627 Å / Num. obs: 73587 / % possible obs: 99.56 % / Redundancy: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 23.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 17.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.179→2.257 Å / Redundancy: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.862 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique obs: 7203 / % possible all: 97.72 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2G3R, 3KVH Resolution: 2.179→38.31 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.17 / Phase error: 20.68
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.179→38.31 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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