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Yorodumi- PDB-6co2: Structure of an engineered protein (NUDT16TI) in complex with 53B... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6co2 | ||||||||||||
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Title | Structure of an engineered protein (NUDT16TI) in complex with 53BP1 Tudor domains | ||||||||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / Designer protein / Engineered protein / NUDT16TI / NUDT16 / 53BP1 / TIRR / Tudor domain / RNA binding / RNA nucleotide diphosphatase | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information inosine diphosphate phosphatase / sno(s)RNA catabolic process / dIDP phosphatase activity / dITP catabolic process / IDP phosphatase activity / positive regulation of cell cycle process / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / dITP diphosphatase activity / phosphodiesterase decapping endonuclease activity / negative regulation of rRNA processing ...inosine diphosphate phosphatase / sno(s)RNA catabolic process / dIDP phosphatase activity / dITP catabolic process / IDP phosphatase activity / positive regulation of cell cycle process / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / dITP diphosphatase activity / phosphodiesterase decapping endonuclease activity / negative regulation of rRNA processing / NAD-cap decapping / ubiquitin-modified histone reader activity / 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase / 5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / Phosphate bond hydrolysis by NUDT proteins / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / metalloexopeptidase activity / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / chloride ion binding / snoRNA binding / cobalt ion binding / telomeric DNA binding / histone reader activity / mRNA catabolic process / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / transcription coregulator activity / methylated histone binding / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / p53 binding / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Processing of DNA double-strand break ends / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / manganese ion binding / site of double-strand break / histone binding / chromosome, telomeric region / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / nuclear body / mRNA binding / nucleotide binding / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.49 Å | ||||||||||||
Authors | Botuyan, M.V. / Thompson, J.R. / Cui, G. / Mer, G. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: Nat. Struct. Mol. Biol. / Year: 2018 Title: Mechanism of 53BP1 activity regulation by RNA-binding TIRR and a designer protein. Authors: Botuyan, M.V. / Cui, G. / Drane, P. / Oliveira, C. / Detappe, A. / Brault, M.E. / Parnandi, N. / Chaubey, S. / Thompson, J.R. / Bragantini, B. / Zhao, D. / Chapman, J.R. / Chowdhury, D. / Mer, G. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6co2.cif.gz | 350.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6co2.ent.gz | 291.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6co2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6co2_validation.pdf.gz | 432.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6co2_full_validation.pdf.gz | 433 KB | Display | |
Data in XML | 6co2_validation.xml.gz | 24.6 KB | Display | |
Data in CIF | 6co2_validation.cif.gz | 35.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/co/6co2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/co/6co2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6co1C 6d0lC 2g3rS 2xsqS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 21540.672 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Engineered protein / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NUDT16 / Plasmid: pBB75 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q96DE0, 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase, inosine diphosphate phosphatase #2: Protein | Mass: 13944.780 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TP53BP1 / Plasmid: pTEV / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q12888 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.64 Å3/Da / Density % sol: 53.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M sodium citrate tribasic dehydrate, pH 5.6, 0.2 M ammonium acetate, 10% PEG 4,000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9791 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 15, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.49→44.225 Å / Num. obs: 27761 / % possible obs: 99.88 % / Redundancy: 42.9 % / Biso Wilson estimate: 29.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1274 / Net I/σ(I): 20.47 |
Reflection shell | Resolution: 2.49→2.579 Å / Redundancy: 30.4 % / Rmerge(I) obs: 1.11 / Mean I/σ(I) obs: 2.16 / Num. unique obs: 2689 / % possible all: 99.63 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2G3R, 2XSQ Resolution: 2.49→44.225 Å / SU ML: 0.33 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 26.39 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.49→44.225 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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