[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5ggf: Crystal structure of human protein O-mannose beta-1,2-N-acetylglu... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ggf | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of human protein O-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase form II | |||||||||
Components | Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1 | |||||||||
Keywords | TRANSFERASE / SUGAR BINDING PROTEIN / glycosyltransferase / O-mannosylation / alpha-dystroglycan | |||||||||
Function / homology | Function and homology information beta-1,3-galactosyl-O-glycosyl-glycoprotein beta-1,3-N-acetylglucosaminyltransferase activity / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / O-linked glycosylation / localization of cell / reactive gliosis / protein O-linked mannosylation / O-glycan processing / acetylglucosaminyltransferase activity / basement membrane organization / dentate gyrus development ...beta-1,3-galactosyl-O-glycosyl-glycoprotein beta-1,3-N-acetylglucosaminyltransferase activity / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / O-linked glycosylation / localization of cell / reactive gliosis / protein O-linked mannosylation / O-glycan processing / acetylglucosaminyltransferase activity / basement membrane organization / dentate gyrus development / protein O-linked glycosylation / Transferases; Glycosyltransferases; Hexosyltransferases / myelination / sensory perception of sound / gene expression / manganese ion binding / carbohydrate binding / Golgi membrane / membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.49 Å | |||||||||
Authors | Kuwabara, N. / Senda, T. / Kato, R. | |||||||||
Funding support | Japan, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2016 Title: Carbohydrate-binding domain of the POMGnT1 stem region modulates O-mannosylation sites of alpha-dystroglycan Authors: Kuwabara, N. / Manya, H. / Yamada, T. / Tateno, H. / Kanagawa, M. / Kobayashi, K. / Akasaka-Manya, K. / Hirose, Y. / Mizuno, M. / Ikeguchi, M. / Toda, T. / Hirabayashi, J. / Senda, T. / Endo, T. / Kato, R. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ggf.cif.gz | 629.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5ggf.ent.gz | 542.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ggf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gg/5ggf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gg/5ggf | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5gggC 5ggiC 5ggjC 5ggkC 5gglC 5ggnC 5ggoC 5ggpC C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 65551.453 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 92-660 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: POMGNT1, MGAT1.2, UNQ746/PRO1475 / Cell line (production host): HEK-293T / Production host: Homo sapiens (human) References: UniProt: Q8WZA1, Transferases; Glycosyltransferases; Hexosyltransferases #2: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.88 Å3/Da / Density % sol: 57.24 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 / Details: 1.4-1.6M Na malonate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-1A / Wavelength: 1.1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: May 21, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.497→46.61 Å / Num. obs: 79199 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 16.13 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.55 Å / Rmerge(I) obs: 1.2 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.49→46.611 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.57 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.49→46.611 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|