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- PDB-5ggi: Crystal structure of human protein O-mannose beta-1,2-N-acetylglu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ggi
タイトルCrystal structure of human protein O-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase in complex with Mn, UDP and Mannosyl-peptide
要素
  • Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
  • mannosyl-peptide
キーワードTRANSFERASE / SUGAR BINDING PROTEIN/SUBSTRATE / glycosyltransferease / O-mannosylation / alpha-dystroglycan / SUGAR BINDING PROTEIN-SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-1,3-galactosyl-O-glycosyl-glycoprotein beta-1,3-N-acetylglucosaminyltransferase activity / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / O-linked glycosylation / localization of cell / protein O-linked glycosylation via mannose / protein O-linked glycosylation via N-acetyl-galactosamine / reactive gliosis / acetylglucosaminyltransferase activity / basement membrane organization / dentate gyrus development ...beta-1,3-galactosyl-O-glycosyl-glycoprotein beta-1,3-N-acetylglucosaminyltransferase activity / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / O-linked glycosylation / localization of cell / protein O-linked glycosylation via mannose / protein O-linked glycosylation via N-acetyl-galactosamine / reactive gliosis / acetylglucosaminyltransferase activity / basement membrane organization / dentate gyrus development / protein O-linked glycosylation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / myelination / sensory perception of sound / manganese ion binding / carbohydrate binding / gene expression / Golgi membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1, PANDER-like domain / : / Glycosyl transferase, family 13 / ILEI/PANDER domain / GNT-I family / Interleukin-like EMT inducer / GG-type lectin domain profile. / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases ...Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1, PANDER-like domain / : / Glycosyl transferase, family 13 / ILEI/PANDER domain / GNT-I family / Interleukin-like EMT inducer / GG-type lectin domain profile. / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / : / PHOSPHATE ION / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kuwabara, N. / Senda, T. / Kato, R.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
JSPS26840029 日本
JSPS16K07284 日本
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Carbohydrate-binding domain of the POMGnT1 stem region modulates O-mannosylation sites of alpha-dystroglycan
著者: Kuwabara, N. / Manya, H. / Yamada, T. / Tateno, H. / Kanagawa, M. / Kobayashi, K. / Akasaka-Manya, K. / Hirose, Y. / Mizuno, M. / Ikeguchi, M. / Toda, T. / Hirabayashi, J. / Senda, T. / Endo, T. / Kato, R.
履歴
登録2016年6月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月31日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD ..._chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年3月20日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
B: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
F: mannosyl-peptide
G: mannosyl-peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,11211
ポリマ－132,7394
非ポリマー1,3737
水1,820101
1
A: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1064
ポリマ－65,5511
非ポリマー5543
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
F: mannosyl-peptide
G: mannosyl-peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0077
ポリマ－67,1873
非ポリマー8194
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.162, 126.539, 172.865
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 6分子 ABFG

#1: タンパク質 Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1 / POMGnT1 / UDP-GlcNAc:alpha-D-mannoside beta-1 / 2-N-acetylglucosaminyltransferase I.2 / GnT I.2


分子量: 65551.453 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 92-660 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POMGNT1, MGAT1.2, UNQ746/PRO1475 / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8WZA1, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド mannosyl-peptide


分子量: 817.951 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#6: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 106分子

#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: NaKPO4 / PH範囲: 6.6-6.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→46.37 Å / Num. obs: 46907 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 26.2 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 1.085 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GGG

5ggg


解像度: 2.6→46.372 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2385 2341 5 %
Rwork0.1989 --
obs0.2009 46828 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.372 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7720 0 79 101 7900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058085
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78411024
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1224867
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481181
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061416
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6001-2.65310.42421280.36542583X-RAY DIFFRACTION100
2.6531-2.71080.3881410.31192603X-RAY DIFFRACTION100
2.7108-2.77390.3441230.2742558X-RAY DIFFRACTION100
2.7739-2.84320.32161530.24542559X-RAY DIFFRACTION100
2.8432-2.92010.27361360.22122581X-RAY DIFFRACTION100
2.9201-3.0060.27931280.22242595X-RAY DIFFRACTION100
3.006-3.1030.25721250.21962613X-RAY DIFFRACTION100
3.103-3.21390.27621380.21752574X-RAY DIFFRACTION100
3.2139-3.34250.27051310.22222609X-RAY DIFFRACTION100
3.3425-3.49460.26791400.20712589X-RAY DIFFRACTION100
3.4946-3.67880.24931480.18912589X-RAY DIFFRACTION100
3.6788-3.90910.23061480.17772595X-RAY DIFFRACTION100
3.9091-4.21080.21021410.17212644X-RAY DIFFRACTION100
4.2108-4.63420.19631350.15912627X-RAY DIFFRACTION100
4.6342-5.30390.18811250.16622678X-RAY DIFFRACTION100
5.3039-6.67920.1841310.18722699X-RAY DIFFRACTION100
6.6792-46.3790.23031700.20562791X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5646-0.1023-0.37876.87510.3695.00430.0633-0.1286-0.7112-0.0403-0.5941-0.69290.65651.57870.61280.59460.2520.10381.16990.28340.771739.0011145.64494.4231
21.60420.442-0.65542.1547-0.7322.5762-0.0016-0.1466-0.14980.055-0.1046-0.0909-0.02840.16920.09690.23510.0043-0.05480.28710.04120.289513.3332152.325817.5874
34.88131.0847-1.59644.2220.0455.77760.1234-0.3740.14860.4382-0.1797-0.0478-0.1020.2020.04910.2970.01330.02820.33820.07220.28233.724146.830242.9715
44.5781-1.71132.04233.8526-0.86224.15340.20290.3561-0.2772-0.279-0.04810.35560.40030.2584-0.10130.33420.010.0080.3721-0.02840.352945.8597126.935927.4621
50.8988-0.23630.04333.15541.23862.09660.01450.01390.03-0.0895-0.12250.2613-0.129-0.01390.09230.3030.0432-0.01680.36050.02490.310148.1773140.038864.1744
66.93563.28972.56088.0356-0.40462.0033-0.3148-1.1066-1.0720.9447-0.7104-1.3108-0.07410.6930.93620.8521-0.01030.09871.00590.17160.80830.7611145.61131.5116
74.19225.4941-5.41697.195-7.08716.9917-0.1048-0.29730.0045-0.3469-0.2781-0.8056-0.00451.15150.34230.7223-0.0985-0.21211.36570.39081.828330.9825139.533161.0359
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 254 through 293 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 294 through 551 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 552 through 647 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 97 through 259 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 260 through 647 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'F' and (resid 1 through 9 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'G' and (resid 1 through 5 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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