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万見
- PDB-1uh5: Crystal Structure of Enoyl-ACP Reductase with Triclosan at 2.2ang... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uh5
タイトルCrystal Structure of Enoyl-ACP Reductase with Triclosan at 2.2angstroms
要素enoyl-ACP reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FabI / Triclosan / P.falciparum / Enoyl-ACP reductase / NAD+
機能・相同性
機能・相同性情報


enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / fatty acid biosynthetic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / TRICLOSAN / : / Enoyl-ACP reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Swarnamukhi, P.L. / Kapoor, M. / Surolia, N. / Surolia, A. / Suguna, K.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structural basis for the variation in triclosan affinity to enoyl reductases.
著者: Pidugu, L.S. / Kapoor, M. / Surolia, N. / Surolia, A. / Suguna, K.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2004
タイトル: Kinetic and structural analysis of the increased affinity of enoyl-ACP (acyl-carrier protein) reductase for triclosan in the presence of NAD+
著者: Kapoor, M. / Swarnamukhi, P.L. / Surolia, N. / Suguna, K. / Surolia, A.
履歴
登録2003年6月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conf / struct_conf_type
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 750TURN Determination method: author determined

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: enoyl-ACP reductase
B: enoyl-ACP reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3946
ポリマ－74,4882
非ポリマー1,9064
水2,954164
1
A: enoyl-ACP reductase
B: enoyl-ACP reductase
ヘテロ分子

A: enoyl-ACP reductase
B: enoyl-ACP reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,78912
ポリマ－148,9774
非ポリマー3,8128
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area23950 Å2
ΔGint-213 kcal/mol
Surface area36200 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.016, 133.016, 83.659
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The functional tetramer is generated by the two fold axis: -y+a, -x+b, -z+c/2

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要素

#1: タンパク質 enoyl-ACP reductase / ENOYL-ACYL CARRIER REDUCTASE


分子量: 37244.184 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 96-424 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: FabI / プラスミド: pET28a(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3
参照: UniProt: Q6LFB9, UniProt: Q9BJJ9*PLUS, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH)
#2: 化合物 ChemComp-TCL / TRICLOSAN / トリクロサン


分子量: 289.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H7Cl3O2 / コメント: 抗真菌剤, 抗生剤, 可溶化剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: sodium acetate, Ammonium sulfate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年10月21日 / 詳細: osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 37772 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / Rsym value: 0.388 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ENO

1eno


解像度: 2.2→17.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 543563.28 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 2216 6 %RANDOM
Rwork0.18 ---
all0.203 36864 --
obs0.18 34648 95.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 84.3064 Å2 / ksol: 0.390794 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.33 Å20 Å20 Å2
2--3.33 Å20 Å2
3----6.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→17.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4321 0 122 164 4607
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.061.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.272.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 391 6.5 %
Rwork0.197 5588 -
obs--94.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3TCL1.PARAMTCL1.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NAD1.PARAMNAD1.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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