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- PDB-2ztj: Crystal structure of homocitrate synthase from Thermus thermophil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ztj
タイトルCrystal structure of homocitrate synthase from Thermus thermophilus complexed with alpha-ketoglutarate
要素Homocitrate synthase
キーワードTRANSFERASE / (beta/alpha)8 TIM barrel / substrate complex / Amino-acid biosynthesis / Lysine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


homocitrate synthase / homocitrate synthase activity / citrate synthase activity / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
H-NS DNA Binding Protein - #20 / H-NS DNA Binding Protein / : / Homocitrate synthase, fungi/archaea / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 2. / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 1. / Alpha-isopropylmalate/homocitrate synthase, conserved site / Pyruvate carboxyltransferase / HMGL-like / Pyruvate carboxyltransferase domain. ...H-NS DNA Binding Protein - #20 / H-NS DNA Binding Protein / : / Homocitrate synthase, fungi/archaea / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 2. / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 1. / Alpha-isopropylmalate/homocitrate synthase, conserved site / Pyruvate carboxyltransferase / HMGL-like / Pyruvate carboxyltransferase domain. / Few Secondary Structures / Irregular / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / COPPER (II) ION / Homocitrate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Okada, T. / Tomita, T. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Mechanism of substrate recognition and insight into feedback inhibition of homocitrate synthase from Thermus thermophilus
著者: Okada, T. / Tomita, T. / Wulandari, A.P. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
履歴
登録2008年10月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22012年1月25日Group: Advisory / Database references / Experimental preparation
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homocitrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2843
ポリマ－43,0741
非ポリマー2102
水7,548419
1
A: Homocitrate synthase
ヘテロ分子

A: Homocitrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,5676
ポリマ－86,1482
非ポリマー4194
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
Buried area6020 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area23390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.645, 135.645, 127.102
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-515-

HOH

21A-562-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Homocitrate synthase


分子量: 43074.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / 遺伝子: hcs / プラスミド: pET-26b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 RIL-CodonPlus (DE3) / 参照: UniProt: O87198, homocitrate synthase
#2: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 1 IN THE DATABASE HOSC_THET2, AC O87198. A104PRO IS CONFLICT OF HOSC_THET2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.0M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-5A11
シンクロトロンPhoton Factory BL-5A20.97945, 0.97934, 0.96421
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2007年11月7日mirrors
ADSC QUANTUM 3152CCD
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SiSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.979451
30.979341
40.964211
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 64069 / Num. obs: 64069 / Observed criterion σ(I): 3.9 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 30.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.593 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→30.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 3.702 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22391 3238 5.1 %RANDOM
Rwork0.19908 ---
obs0.20034 60741 99.95 %-
all-60741 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.578 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2448 0 11 419 2878
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.0130.0222501
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3781.9693387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2625310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.18423.448116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.19715428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1351522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2384
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021899
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.21459
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21745
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.2339
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2310.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2420.245
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8311.51602
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.26822505
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.25431011
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5174.5882
LS精密化 シェル解像度: 1.801→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 260 -
Rwork0.267 4348 -
obs--99.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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