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- PDB-2ztk: Crystal structure of homocitrate synthase from Thermus thermophil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ztk
タイトルCrystal structure of homocitrate synthase from Thermus thermophilus complexed with homocitrate
要素Homocitrate synthase
キーワードTRANSFERASE / (beta/alpha)8 TIM barrel / product complex / Amino-acid biosynthesis / Lysine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


homocitrate synthase / homocitrate synthase activity / citrate synthase activity / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
H-NS DNA Binding Protein - #20 / H-NS DNA Binding Protein / : / Homocitrate synthase, fungi/archaea / : / Homocitrate synthase post-HMGL domain-like / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 2. / : / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 1. / Alpha-isopropylmalate/homocitrate synthase, conserved site ...H-NS DNA Binding Protein - #20 / H-NS DNA Binding Protein / : / Homocitrate synthase, fungi/archaea / : / Homocitrate synthase post-HMGL domain-like / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 2. / : / Alpha-isopropylmalate and homocitrate synthases signature 1. / Alpha-isopropylmalate/homocitrate synthase, conserved site / Pyruvate carboxyltransferase / HMGL-like / Pyruvate carboxyltransferase domain. / Few Secondary Structures / Irregular / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / Homocitrate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Okada, T. / Tomita, T. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Mechanism of substrate recognition and insight into feedback inhibition of homocitrate synthase from Thermus thermophilus
著者: Okada, T. / Tomita, T. / Wulandari, A.P. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
履歴
登録2008年10月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年1月25日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homocitrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3443
ポリマ－43,0741
非ポリマー2702
水6,684371
1
A: Homocitrate synthase
ヘテロ分子

A: Homocitrate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,6886
ポリマ－86,1482
非ポリマー5394
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_564x,x-y+1,-z-1/21
Buried area6260 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area23440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.508, 135.508, 127.062
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-478-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Homocitrate synthase


分子量: 43074.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / 遺伝子: hcs / プラスミド: pET-26b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 RIL-CodonPlus (DE3) / 参照: UniProt: O87198, homocitrate synthase
#2: 化合物 ChemComp-HCA / 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / (2R)-2-ヒドロキシ-1,2,4-ブタントリカルボン酸


分子量: 206.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H10O7
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 371 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 1 IN THE DATABASE HOSC_THET2, AC O87198. A104PRO IS CONFLICT OF HOSC_THET2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.53 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月7日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.96→50 Å / Num. all: 48641 / Num. obs: 48641 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 3.5 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 53.7
反射 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.495 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0077精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZTJ

2ztj


解像度: 1.96→44.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 5.782 / SU ML: 0.074 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.109 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22177 2504 5.1 %RANDOM
Rwork0.19296 ---
obs0.19442 46920 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.044 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20.01 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→44.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2448 0 15 371 2834
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222505
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5521.9723394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.9675310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.49123.448116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.03215428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.111522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1520.2384
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211899
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6971.51550
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30622505
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2323955
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9084.5889
LS精密化 シェル解像度: 1.964→2.015 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 171 -
Rwork0.272 3361 -
obs--98.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.06340.2010.12521.12050.04060.92830.0119-0.0485-0.21660.0854-0.0008-0.10530.18640.0309-0.01110.13410.00820.00630.15120.00290.1283-37.406739.9042-10.9729
20.68110.0819-0.05891.2786-0.15530.7357-0.0045-0.0371-0.06710.02990.00130.07080.055-0.05850.00330.07590.0036-0.00670.0944-0.00420.0752-49.479742.5642-21.3381
30.92640.3128-0.27481.1777-0.31982.2125-0.04790.20590.366-0.08560.03510.1507-0.3951-0.26080.01280.1963-0.0180.0020.176-0.02270.2024-43.938567.5291-25.6818
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 142
2X-RAY DIFFRACTION2A143 - 249
3X-RAY DIFFRACTION3A250 - 320

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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