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- PDB-5e2w: Anti-TAU AT8 FAB with triply phosphorylated TAU peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e2w
タイトルAnti-TAU AT8 FAB with triply phosphorylated TAU peptide
要素
  • AT8 HEAVY CHAIN
  • AT8 LIGHT CHAIN
  • TAU-PHOSPHOPEPTIDE
キーワードIMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / generation of neurons ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / generation of neurons / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / regulation of mitochondrial fission / axon development / regulation of microtubule-based movement / regulation of chromosome organization / intracellular distribution of mitochondria / central nervous system neuron development / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / microtubule polymerization / negative regulation of mitochondrial membrane potential / regulation of microtubule polymerization / dynactin binding / apolipoprotein binding / protein polymerization / main axon / axolemma / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of mitochondrial fission / glial cell projection / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of axon extension / positive regulation of microtubule polymerization / regulation of cellular response to heat / Activation of AMPK downstream of NMDARs / positive regulation of protein localization / positive regulation of superoxide anion generation / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / regulation of long-term synaptic depression / supramolecular fiber organization / cytoplasmic microtubule organization / regulation of calcium-mediated signaling / somatodendritic compartment / axon cytoplasm / synapse assembly / astrocyte activation / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / enzyme inhibitor activity / protein phosphatase 2A binding / stress granule assembly / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of autophagy / cellular response to reactive oxygen species / microglial cell activation / cellular response to nerve growth factor stimulus / Hsp90 protein binding / protein homooligomerization / SH3 domain binding / PKR-mediated signaling / regulation of synaptic plasticity / synapse organization / response to lead ion / microtubule cytoskeleton organization / memory / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron projection development / cell-cell signaling / single-stranded DNA binding / cellular response to heat / growth cone / protein-folding chaperone binding / microtubule cytoskeleton / actin binding / cell body / double-stranded DNA binding / microtubule binding / sequence-specific DNA binding / amyloid fibril formation / dendritic spine / microtubule / protein-macromolecule adaptor activity / learning or memory / neuron projection / membrane raft / negative regulation of gene expression / axon / neuronal cell body / DNA damage response / dendrite / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular region / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Malia, T. / Teplyakov, A.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2016
タイトル: Epitope mapping and structural basis for the recognition of phosphorylated tau by the anti-tau antibody AT8.
著者: Malia, T.J. / Teplyakov, A. / Ernst, R. / Wu, S.J. / Lacy, E.R. / Liu, X. / Vandermeeren, M. / Mercken, M. / Luo, J. / Sweet, R.W. / Gilliland, G.L.
履歴
登録2015年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: AT8 LIGHT CHAIN
H: AT8 HEAVY CHAIN
P: TAU-PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1673
ポリマ－50,1673
非ポリマー00
水4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4320 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area19310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.620, 61.020, 84.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 133.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 AT8 LIGHT CHAIN


分子量: 24031.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 AT8 HEAVY CHAIN


分子量: 24099.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド TAU-PHOSPHOPEPTIDE


分子量: 2035.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, PH 7.5, 18% PEG 3350, 0.2 M NA FORMATE, MOTHER LIQUOR + 24% GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→33 Å / Num. obs: 66342 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 1.5→1.56 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.529 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5E2V

5e2v


解像度: 1.5→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 1.88 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.079
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21998 1346 2 %RANDOM
Rwork0.2159 ---
obs0.21598 64955 97.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.72 Å20 Å2-0.38 Å2
2--2.89 Å2-0 Å2
3----1.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3307 0 0 256 3563
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.023412
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0691.9634664
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9985435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.19624.104134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.92715524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7561515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2524
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9113.0541737
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9456.8572167
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6373.5171675
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.9275222
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.542 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 85 -
Rwork0.314 4370 -
obs--90.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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