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Yorodumi- PDB-5e0q: Crystal structure of the Nup98 C-terminal domain bound to nanobod... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5e0q | ||||||
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Title | Crystal structure of the Nup98 C-terminal domain bound to nanobody TP377 | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSPORT PROTEIN / nuclear pore complex / nuclear transport / autoproteolytic domain / antibody | ||||||
Function / homology | Function and homology information structural constituent of nuclear pore / mRNA transport / nuclear pore / protein transport / nuclear membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Vicugna pacos (alpaca) Xenopus tropicalis (tropical clawed frog) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Pleiner, T. / Trakhanov, S. / Goerlich, D. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2015 Title: Nanobodies: site-specific labeling for super-resolution imaging, rapid epitope-mapping and native protein complex isolation. Authors: Pleiner, T. / Bates, M. / Trakhanov, S. / Lee, C.T. / Schliep, J.E. / Chug, H. / Bohning, M. / Stark, H. / Urlaub, H. / Gorlich, D. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5e0q.cif.gz | 174.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5e0q.ent.gz | 140.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5e0q.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5e0q_validation.pdf.gz | 428.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5e0q_full_validation.pdf.gz | 429.1 KB | Display | |
Data in XML | 5e0q_validation.xml.gz | 13.2 KB | Display | |
Data in CIF | 5e0q_validation.cif.gz | 18.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/5e0q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/5e0q | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4krnS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 13853.317 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Vicugna pacos (alpaca) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BLR |
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#2: Protein | Mass: 17316.389 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: C821S Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: C-terminal domain, residues 715-866 Source: (gene. exp.) Xenopus tropicalis (tropical clawed frog) Gene: nup98 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BLR / References: UniProt: J7I6Y1 |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.15 Å3/Da / Density % sol: 60.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 45 % (w/v) Pentaerythritol propoxylate (17/8 PO/OH), 100 mM Tris |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 0.9787 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Apr 25, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9787 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→47.01 Å / Num. obs: 30053 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 27.44 Å2 / Rmerge F obs: 1 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rrim(I) all: 0.13 / Χ2: 0.906 / Net I/σ(I): 27.72 / Num. measured all: 823111 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4KRN Resolution: 1.9→47 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 20.39 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→47 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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