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- PDB-5dhm: Crystal structure of the fimbrial protein Mfa4 from Porphyromonas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dhm
タイトルCrystal structure of the fimbrial protein Mfa4 from Porphyromonas gingivalis
要素(Immunoreactive 32 kDa antigen) x 2
キーワードCELL ADHESION / Fimbria / adhesin / periodontitis
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Minor fimbrium tip subunit MfA4, C-terminal / Immunoglobulin-like - #2580 / Major fimbrial subunit protein, N-terminal / Major fimbrial subunit protein (FimA) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Minor fimbrium tip subunit MfA4
類似検索 - 構成要素
生物種Porphyromonas gingivalis ATCC 33277 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kloppsteck, P. / Hall, M. / Persson, K.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Swedish Research Council2011-4186 スウェーデン
Umea Centre for Microbial Research スウェーデン
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structure of the fimbrial protein Mfa4 from Porphyromonas gingivalis in its precursor form: implications for a donor-strand complementation mechanism.
著者: Kloppsteck, P. / Hall, M. / Hasegawa, Y. / Persson, K.
履歴
登録2015年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoreactive 32 kDa antigen
C: Immunoreactive 32 kDa antigen
B: Immunoreactive 32 kDa antigen
D: Immunoreactive 32 kDa antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,9054
ポリマ－75,9054
非ポリマー00
水3,333185
1
A: Immunoreactive 32 kDa antigen
C: Immunoreactive 32 kDa antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9532
ポリマ－37,9532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area14100 Å2
手法PISA
2
B: Immunoreactive 32 kDa antigen
D: Immunoreactive 32 kDa antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9532
ポリマ－37,9532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area13120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.683, 84.536, 138.364
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Immunoreactive 32 kDa antigen


分子量: 6464.676 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 26-51 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cleaved by chymotrypsin from full-length molecule.
由来: (組換発現) Porphyromonas gingivalis ATCC 33277 (バクテリア)
遺伝子: PGN_0290 / プラスミド: His1a / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: B2RHG4
#2: タンパク質 Immunoreactive 32 kDa antigen


分子量: 31487.947 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 52-333 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cleaved by chymotrypsin from full-length molecule.
由来: (組換発現) Porphyromonas gingivalis ATCC 33277 (バクテリア)
遺伝子: PGN_0290 / プラスミド: His1a / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: B2RHG4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.4 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 5% polyglutamic acid (PGA), 20% PEG4000 and 0.1 M Tris pH 8.0. Protein was treated with a-chymotrypsin before crystallization.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.973 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.973 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→84.54 Å / Num. all: 51290 / Num. obs: 327588 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 32.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.442 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→53.539 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2295 2614 5.1 %Random
Rwork0.1835 ---
obs0.1859 51209 99.35 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→53.539 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4598 0 0 185 4783
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084690
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1246382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5461723
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042738
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005814
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8979-1.93240.29911300.24642378X-RAY DIFFRACTION94
1.9324-1.96960.30531250.23642542X-RAY DIFFRACTION100
1.9696-2.00980.28951480.22292511X-RAY DIFFRACTION99
2.0098-2.05350.21971460.20822505X-RAY DIFFRACTION100
2.0535-2.10130.22031280.20212572X-RAY DIFFRACTION100
2.1013-2.15380.26751200.20342512X-RAY DIFFRACTION100
2.1538-2.21210.25511560.19392531X-RAY DIFFRACTION100
2.2121-2.27720.24291490.19842569X-RAY DIFFRACTION100
2.2772-2.35070.27941380.2062534X-RAY DIFFRACTION100
2.3507-2.43470.24081360.20312525X-RAY DIFFRACTION100
2.4347-2.53220.26351400.20642553X-RAY DIFFRACTION100
2.5322-2.64740.27421410.20532578X-RAY DIFFRACTION100
2.6474-2.7870.24551480.21262531X-RAY DIFFRACTION100
2.787-2.96160.30291250.20542583X-RAY DIFFRACTION100
2.9616-3.19020.23891300.20692564X-RAY DIFFRACTION99
3.1902-3.51120.2051350.18592587X-RAY DIFFRACTION100
3.5112-4.01910.2121440.17182623X-RAY DIFFRACTION100
4.0191-5.06310.18331270.13142631X-RAY DIFFRACTION99
5.0631-53.56020.19951480.16742766X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9337-0.2927-0.24832.87850.1780.6768-0.1318-0.0217-0.09770.10180.06430.08360.1514-0.01330.06310.19190.00360.02540.2614-0.00770.171833.17411.7436146.6247
20.68111.28140.05514.95830.11580.9142-0.13820.0530.0139-0.66360.15250.3790.0826-0.0261-0.00470.3059-0.0912-0.07160.32160.02590.287241.7221-13.2568112.2309
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1((chain A and resid 24:51) and (chain C and resid 52-333))
2X-RAY DIFFRACTION2((chain B and resid 31:51) and (chain D and resid 53:333))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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