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- PDB-5dc0: CRYSTAL STRUCTURE OF MONOBODY GG3/ABL1 SH2 DOMAIN COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dc0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MONOBODY GG3/ABL1 SH2 DOMAIN COMPLEX
要素
  • Fibronectin
  • Tyrosine-protein kinase ABL1
キーワードPROTEIN BINDING / ENGINEERED BINDING PROTEIN / ANTIBODY MIMIC / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / SH2 DOMAIN / TYROSINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / negative regulation of transforming growth factor beta production / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DNA conformation change / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate ...negative regulation of monocyte activation / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / negative regulation of transforming growth factor beta production / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DNA conformation change / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / transitional one stage B cell differentiation / regulation of postsynaptic specialization assembly / positive regulation of phospholipase C/protein kinase C signal transduction / calcium-independent cell-matrix adhesion / regulation of modification of synaptic structure / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / delta-catenin binding / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / cerebellum morphogenesis / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / B cell proliferation involved in immune response / neuroepithelial cell differentiation / positive regulation of extracellular matrix organization / fibrinogen complex / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / microspike assembly / B-1 B cell homeostasis / Fibronectin matrix formation / neuropilin signaling pathway / Attachment of bacteria to epithelial cells / neuropilin binding / mitochondrial depolarization / enteric nervous system development / regulation of cell motility / integrin activation / bubble DNA binding / ALK mutants bind TKIs / positive regulation of establishment of T cell polarity / cellular response to dopamine / activated T cell proliferation / positive regulation of blood vessel branching / proline-rich region binding / cell-substrate junction assembly / negative regulation of mitotic cell cycle / proteoglycan binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / mitogen-activated protein kinase binding / positive regulation of dendrite development / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / syntaxin binding / alpha-beta T cell differentiation / regulation of axon extension / regulation of T cell differentiation / MET activates PTK2 signaling / Molecules associated with elastic fibres / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion / peptidase activator activity / neuromuscular process controlling balance / neural crest cell migration / Syndecan interactions / extracellular matrix structural constituent / Myogenesis / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / biological process involved in interaction with symbiont / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / response to muscle activity / positive regulation of osteoblast proliferation / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / regulation of protein phosphorylation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Bergmann glial cell differentiation / regulation of endocytosis / negative regulation of cellular senescence / myoblast proliferation / negative regulation of long-term synaptic potentiation / Non-integrin membrane-ECM interactions / regulation of microtubule polymerization / basement membrane / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of vasoconstriction / associative learning / actin monomer binding / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of BMP signaling pathway / ECM proteoglycans / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / ephrin receptor signaling pathway / cardiac muscle cell proliferation / Integrin cell surface interactions / BMP signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain ...Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / SH3 domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / SH2 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL1 / Fibronectin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Wojcik, J.B. / Grabe, G. / Koide, S.
資金援助 米国, スイス, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM090324 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM07281 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA014599 米国
Swiss Cancer LeagueS-3132-02-2013; KLS-3595-02-2015 スイス
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Allosteric Inhibition of Bcr-Abl Kinase by High Affinity Monobody Inhibitors Directed to the Src Homology 2 (SH2)-Kinase Interface.
著者: Wojcik, J. / Lamontanara, A.J. / Grabe, G. / Koide, A. / Akin, L. / Gerig, B. / Hantschel, O. / Koide, S.
履歴
登録2015年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Database references
改定 1.22016年5月11日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibronectin
B: Tyrosine-protein kinase ABL1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4382
ポリマ－23,4382
非ポリマー00
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area550 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area10110 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)131.437, 37.348, 39.705
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.42, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Fibronectin / FN / Cold-insoluble globulin / CIG


分子量: 9866.981 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN1, FN / プラスミド: pHFT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02751*PLUS
#2: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ABL1 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / Abelson tyrosine-protein kinase 1 / Proto- ...Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / Abelson tyrosine-protein kinase 1 / Proto-oncogene c-Abl / p150


分子量: 13571.003 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABL1, ABL, JTK7 / プラスミド: pHFT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00519, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.82 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M sodium tartrate pH=8 and 25% w/v polyethylene glycol 3350
PH範囲: 8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月28日
放射モノクロメーター: SI 111 SIDE BOUNCE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→65.01 Å / Num. obs: 9392 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.4 % / Net I/σ(I): 17.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.23→65.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 5.852 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.319 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24386 448 4.8 %RANDOM
Rwork0.19129 ---
obs0.1938 8914 98.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.722 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20 Å20.03 Å2
2---0.26 Å2-0 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→65.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1463 0 0 55 1518
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.021503
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3861.9452057
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1995187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.5722.66760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.94515223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.394158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2237
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.234→2.292 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 33 -
Rwork0.218 556 -
obs--88.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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