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- PDB-5dc4: CRYSTAL STRUCTURE OF MONOBODY AS25/ABL1 SH2 DOMAIN COMPLEX, CRYSTAL A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dc4
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MONOBODY AS25/ABL1 SH2 DOMAIN COMPLEX, CRYSTAL A
要素
  • AS25 monobody
  • Tyrosine-protein kinase ABL1
キーワードPROTEIN BINDING / ENGINEERED BINDING PROTEIN / ANTIBODY MIMIC / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / SH2 DOMAIN / TYROSINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / positive regulation of actin filament binding / negative regulation of transforming growth factor beta production / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / Extracellular matrix organization / response to epinephrine / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate ...negative regulation of monocyte activation / positive regulation of actin filament binding / negative regulation of transforming growth factor beta production / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / Extracellular matrix organization / response to epinephrine / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / delta-catenin binding / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / transitional one stage B cell differentiation / regulation of postsynaptic specialization assembly / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / regulation of modification of synaptic structure / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / peptidase activator activity / DNA conformation change / neuroepithelial cell differentiation / : / B cell proliferation involved in immune response / cerebellum morphogenesis / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / fibrinogen complex / positive regulation of extracellular matrix organization / microspike assembly / B-1 B cell homeostasis / peptide cross-linking / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / bubble DNA binding / mitochondrial depolarization / regulation of cell motility / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / activated T cell proliferation / positive regulation of establishment of T cell polarity / cellular response to dopamine / positive regulation of blood vessel branching / cell-substrate junction assembly / proline-rich region binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / syntaxin binding / mitogen-activated protein kinase binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / proteoglycan binding / myoblast proliferation / alpha-beta T cell differentiation / biological process involved in interaction with symbiont / positive regulation of dendrite development / regulation of axon extension / extracellular matrix structural constituent / regulation of T cell differentiation / cardiac muscle cell proliferation / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / negative regulation of cell-cell adhesion / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / Myogenesis / response to muscle activity / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of osteoblast proliferation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endodermal cell differentiation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / regulation of microtubule polymerization / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / associative learning / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / Bergmann glial cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of endocytosis / regulation of protein phosphorylation / neuromuscular process controlling balance / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of mitotic cell cycle / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of BMP signaling pathway / actin monomer binding / canonical NF-kappaB signal transduction / signal transduction in response to DNA damage / positive regulation of focal adhesion assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / positive regulation of axon extension / BMP signaling pathway / endothelial cell migration
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain ...Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / SH3 domain / Fibronectin type 3 domain / SH2 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL1 / Fibronectin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Wojcik, J.B. / Koide, A. / Koide, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM090324 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM07281 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA014599 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Allosteric Inhibition of Bcr-Abl Kinase by High Affinity Monobody Inhibitors Directed to the Src Homology 2 (SH2)-Kinase Interface.
著者: Wojcik, J. / Lamontanara, A.J. / Grabe, G. / Koide, A. / Akin, L. / Gerig, B. / Hantschel, O. / Koide, S.
履歴
登録2015年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Data collection
改定 1.22016年5月11日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ABL1
B: AS25 monobody
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0893
ポリマ－23,9962
非ポリマー921
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area9430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.281, 74.928, 39.229
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ABL1 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / Abelson tyrosine-protein kinase 1 / Proto- ...Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / Abelson tyrosine-protein kinase 1 / Proto-oncogene c-Abl / p150


分子量: 13715.132 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABL1, ABL, JTK7 / プラスミド: pHFT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00519, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 AS25 monobody


分子量: 10281.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pHFT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02751*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.46 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.83 / 詳細: 0.1M Imidazole pH 7.83 and 3.5M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月10日
放射モノクロメーター: SI 111 SIDE BOUNCE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→74.93 Å / Num. obs: 30102 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 29.7
反射 シェル解像度: 1.48→1.52 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
精密化解像度: 1.48→74.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 2.331 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.081 / ESU R Free: 0.071 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18965 1516 5 %RANDOM
Rwork0.14447 ---
obs0.14677 28548 97.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å20 Å20 Å2
2---0.22 Å2-0 Å2
3---0.52 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.48→74.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1505 0 6 206 1717
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0211596
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.021049
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2051.9452189
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.73432557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8535203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.1522.38867
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.87415237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.16159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2243
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.0211784
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02342
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0931.5977
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2111.5394
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.55421595
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.4563619
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.8154.5588
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.84212645
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.482→1.521 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 95 -
Rwork0.2 1960 -
obs--91.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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