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- PDB-5d9h: Crystal structure of SPAK (STK39) dimer in the basal activity state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d9h
タイトルCrystal structure of SPAK (STK39) dimer in the basal activity state
要素STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Ste20 / Hypertension / stk39
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of pancreatic juice secretion / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / monoatomic ion homeostasis / maintenance of lens transparency / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / intracellular chloride ion homeostasis / renal sodium ion absorption / positive regulation of T cell chemotaxis / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / cellular hypotonic response ...negative regulation of pancreatic juice secretion / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / monoatomic ion homeostasis / maintenance of lens transparency / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / intracellular chloride ion homeostasis / renal sodium ion absorption / positive regulation of T cell chemotaxis / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / cellular hypotonic response / macrophage activation / cellular response to potassium ion / positive regulation of potassium ion transport / cellular hyperosmotic response / cell volume homeostasis / positive regulation of p38MAPK cascade / response to aldosterone / response to dietary excess / sodium ion transmembrane transport / peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of blood pressure / kinase activity / cell body / cell cortex / protein autophosphorylation / regulation of inflammatory response / basolateral plasma membrane / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / apical plasma membrane / inflammatory response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Taylor, C.A. / Juang, Y.C. / Goldsmith, E.J. / Cobb, M.H.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM53032 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK46993 米国
Welch FoundationI1143 米国
Welch FoundationI1128 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Domain-Swapping Switch Point in Ste20 Protein Kinase SPAK.
著者: Taylor, C.A. / Juang, Y.C. / Earnest, S. / Sengupta, S. / Goldsmith, E.J. / Cobb, M.H.
履歴
登録2015年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
B: STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,91011
ポリマ－78,3662
非ポリマー1,5439
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6730 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area27170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.386, 56.105, 99.958
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.280, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase / Ste-20-related kinase / Serine/threonine-protein kinase 39


分子量: 39183.246 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 63-403 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Stk39, Spak / プラスミド: pHis.parallel1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Z1W9, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM MES, 150 mM ammonium sulfate, 18% PEG4000, 1:1 drop ratio

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月13日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→42.9 Å / Num. all: 38612 / Num. obs: 13658 / % possible obs: 85.6 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 62.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 0.906 / Net I/σ(I): 15.1 / Num. measured all: 38612
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.1-3.20.4922.16770.78944.3
3.15-3.212.80.4886650.8398.2
3.21-3.272.90.4086960.80398.7
3.27-3.342.80.3216750.90898.7
3.34-3.412.90.2766800.8998.6
3.41-3.492.80.2666781.17798.1
3.49-3.582.90.1736960.90998.6
3.58-3.682.80.1676791.3298.1
3.68-3.782.80.1266830.89998.3
3.78-3.912.90.116671.24297.9
3.91-4.042.90.0916790.89197.7
4.04-4.212.90.0726750.82897.4
4.21-4.42.90.066900.86397.6
4.4-4.632.90.0576790.82997.6
4.63-4.922.80.0566810.84397
4.92-5.32.80.0556820.80997.4
5.3-5.832.80.0576840.78796.9
5.83-6.672.80.0536880.78896.6
6.67-8.42.80.056930.79196.7
8.4-502.70.0477110.92494.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-3000位相決定
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→42.867 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 28.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1193 9.92 %Random
Rwork0.236 10839 --
obs0.2403 12032 85.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 213.04 Å2 / Biso mean: 76.7878 Å2 / Biso min: 19.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→42.867 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4569 0 113 0 4682
Biso mean--76.98 --
残基数----583
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094736
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1816403
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057719
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005793
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5141789
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1-3.22620.3877730.31362870146
3.2262-3.3730.39321020.2883938104067
3.373-3.55070.32681250.27281153127883
3.5507-3.77310.28711470.25941297144493
3.7731-4.06420.27191440.24781342148695
4.0642-4.47280.25521480.20851342149096
4.4728-5.11910.27411540.21441373152796
5.1191-6.4460.28751430.24761363150697
6.446-42.8710.19531570.21661403156095

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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