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万見
- PDB-5d6j: Crystal structure of a mycobacterial protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d6j
タイトルCrystal structure of a mycobacterial protein
要素
  • Acyl-CoA synthase
  • Ubiquitin-like protein SMT3
キーワードLIGASE/PROTEIN BINDING / Mycobacterium smegmatis / LIGASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain-fatty-acid-[acyl-carrier-protein] ligase / long-chain fatty acid [acyl-carrier-protein] ligase activity / adenylyltransferase activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation ...long-chain-fatty-acid-[acyl-carrier-protein] ligase / long-chain fatty acid [acyl-carrier-protein] ligase activity / adenylyltransferase activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / protein tag activity / fatty acid biosynthetic process / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Fatty acyl-AMP ligase /fatty acyl-CoA ligase / ANL, C-terminal domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / ANL, N-terminal domain / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily ...: / Fatty acyl-AMP ligase /fatty acyl-CoA ligase / ANL, C-terminal domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / ANL, N-terminal domain / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Long-chain-fatty-acid--AMP ligase FadD32 / Ubiquitin-like protein SMT3
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium smegmatis (バクテリア)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Li, W.J. / Bi, L.J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
中国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Crystal structure of FadD32, an enzyme essential for mycolic acid biosynthesis in mycobacteria.
著者: Li, W. / Gu, S. / Fleming, J. / Bi, L.
履歴
登録2015年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-CoA synthase
B: Ubiquitin-like protein SMT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,5354
ポリマ－77,0032
非ポリマー5312
水8,683482
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)122.211, 122.211, 142.588
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Acyl-CoA synthase / Fatty-acid-CoA ligase FadD32


分子量: 68306.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium smegmatis (strain ATCC 700084 / mc(2)155) (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 遺伝子: fadD32, MSMEG_6393, MSMEI_6225 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0R618
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3


分子量: 8696.812 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 21-94 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SMT3, YDR510W, D9719.15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12306
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 482 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.42 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 0.2 M sodium malonate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97928 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 14.8 % / Rmerge(I) obs: 0.557 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→29.985 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2062 1986 3.84 %
Rwork0.1688 --
obs0.1702 51768 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.985 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5429 0 32 482 5943
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055588
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9517610
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8442049
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037838
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041010
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.30630.29411400.21633512X-RAY DIFFRACTION100
2.3063-2.36860.26351400.20623491X-RAY DIFFRACTION100
2.3686-2.43830.27371390.20053500X-RAY DIFFRACTION100
2.4383-2.51690.2781390.20263486X-RAY DIFFRACTION100
2.5169-2.60680.26391420.19033538X-RAY DIFFRACTION100
2.6068-2.71120.22591390.18863500X-RAY DIFFRACTION100
2.7112-2.83450.23471410.19073527X-RAY DIFFRACTION100
2.8345-2.98380.25891410.19413542X-RAY DIFFRACTION100
2.9838-3.17050.22011400.19243517X-RAY DIFFRACTION100
3.1705-3.4150.25231420.18263557X-RAY DIFFRACTION100
3.415-3.75810.20641430.16533575X-RAY DIFFRACTION100
3.7581-4.30050.17351430.14323586X-RAY DIFFRACTION100
4.3005-5.4130.1551440.13573638X-RAY DIFFRACTION100
5.413-29.98780.15511530.15193813X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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