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- PDB-6pk3: Alanine-glyoxylate aminotransferase 1 (AGT1) from Arabidopsis thaliana -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6pk3 | ||||||
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Title | Alanine-glyoxylate aminotransferase 1 (AGT1) from Arabidopsis thaliana | ||||||
![]() | Serine--glyoxylate aminotransferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / photorespiration / serine-glyoxylate aminotransferase / PLP / peroxisomal enzyme | ||||||
Function / homology | ![]() serine-glyoxylate transaminase / serine-glyoxylate transaminase activity / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Transferases; Transferring nitrogenous groups; Transaminases / photorespiration / apoplast ...serine-glyoxylate transaminase / serine-glyoxylate transaminase activity / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Transferases; Transferring nitrogenous groups; Transaminases / photorespiration / apoplast / chloroplast stroma / chloroplast / peroxisome / mRNA binding / mitochondrion / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Liepman, A.H. / Saper, M.A. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal Structure Of Photorespiratory Alanine:Glyoxylate Aminotransferase 1 (AGT1) FromArabidopsis thaliana. Authors: Liepman, A.H. / Vijayalakshmi, J. / Peisach, D. / Hulsebus, B. / Olsen, L.J. / Saper, M.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 559.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 387.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 452.2 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 454.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 32.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 45.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 44256.875 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q56YA5, serine-glyoxylate transaminase, alanine-glyoxylate transaminase, Transferases; Transferring nitrogenous groups; Transaminases, serine-pyruvate transaminase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-FMT / | #4: Chemical | ChemComp-CL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.39 Å3/Da / Density % sol: 48.57 % / Description: Clear |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: Protein: 11 mg/ml in 0.2 mM pyridoxal-phosphate, 10% glycerol, 100 mM Tris-HCl, pH 8.5. Precipitant: 4.1-4.2 M sodium formate. One microliter protein + 1 microliter precipitant equilibrated against precipitant. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 295 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: Mar 14, 2002 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Yale Mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.18→22.6 Å / Num. obs: 41368 / % possible obs: 92.1 % / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 23.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 15.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 28.19 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.18→22.6 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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