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Yorodumi- PDB-6pk1: Alanine-glyoxylate aminotransferase 1 (AGT1) from Arabidopsis tha... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6pk1 | ||||||
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Title | Alanine-glyoxylate aminotransferase 1 (AGT1) from Arabidopsis thaliana in presence of serine | ||||||
Components | Serine--glyoxylate aminotransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / photorespiration / serine-glyoxylate aminotransferase / PLP / peroxisomal enzyme | ||||||
Function / homology | Function and homology information serine-glyoxylate transaminase / serine-glyoxylate transaminase activity / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Transferases; Transferring nitrogenous groups; Transaminases / photorespiration / apoplast ...serine-glyoxylate transaminase / serine-glyoxylate transaminase activity / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Transferases; Transferring nitrogenous groups; Transaminases / photorespiration / apoplast / chloroplast stroma / chloroplast / peroxisome / mRNA binding / mitochondrion / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Liepman, A.H. / Saper, M.A. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Front Plant Sci / Year: 2019 Title: Crystal Structure Of Photorespiratory Alanine:Glyoxylate Aminotransferase 1 (AGT1) FromArabidopsis thaliana. Authors: Liepman, A.H. / Vijayalakshmi, J. / Peisach, D. / Hulsebus, B. / Olsen, L.J. / Saper, M.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6pk1.cif.gz | 561.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6pk1.ent.gz | 388.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6pk1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6pk1_validation.pdf.gz | 283.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6pk1_full_validation.pdf.gz | 284.4 KB | Display | |
Data in XML | 6pk1_validation.xml.gz | 1.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6pk1_validation.cif.gz | 11.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/6pk1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/6pk1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6pk3SC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 44256.875 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: AGT1, At2g13360, F14O4.7 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: Q56YA5, serine-glyoxylate transaminase, alanine-glyoxylate transaminase, Transferases; Transferring nitrogenous groups; Transaminases, serine-pyruvate transaminase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-3PY / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.67 % / Description: Greenish-yellow |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: Protein: 11 mg/ml in 20 mM serine, 0.2 mM pyridoxal-phosphate, 10% glycerol, 100 mM Tris-HCl, pH 8.5. Precipitant: 4.1-4.2 M sodium formate, 20 mM serine. One microliter protein + 1 ...Details: Protein: 11 mg/ml in 20 mM serine, 0.2 mM pyridoxal-phosphate, 10% glycerol, 100 mM Tris-HCl, pH 8.5. Precipitant: 4.1-4.2 M sodium formate, 20 mM serine. One microliter protein + 1 microliter precipitant equilibrated against precipitant. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 295 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU RUH2R / Wavelength: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Feb 22, 2001 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Yale Mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→22.16 Å / Num. all: 236629 / Num. obs: 45371 / % possible obs: 90.5 % / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 19.62 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/av σ(I): 16 / Net I/σ(I): 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 6PK3 Resolution: 2.1→22.16 Å / SU ML: 0.1602 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1 / Phase error: 15.3489 / Details: Used TLS with 15 groups
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Bsol: 58.6 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.96 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→22.16 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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