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- PDB-5cfd: Crystal Structure of DTT treated Human Cardiovirus SAFV-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cfd
タイトルCrystal Structure of DTT treated Human Cardiovirus SAFV-3
要素
  • VP1
  • VP2
  • VP3
  • VP4
キーワードVIRUS / Virion / capsid / DTT / saffold virus / pathogen
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleolus / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / RNA helicase / RNA-directed RNA polymerase ...host cell nucleolus / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / RNA helicase / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. ...Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Saffold virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Mullapudi, E. / Plevka, P.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2016
タイトル: Structure and Genome Release Mechanism of the Human Cardiovirus Saffold Virus 3.
著者: Edukondalu Mullapudi / Jiří Nováček / Lenka Pálková / Pavel Kulich / A Michael Lindberg / Frank J M van Kuppeveld / Pavel Plevka /
要旨: In order to initiate an infection, viruses need to deliver their genomes into cells. This involves uncoating the genome and transporting it to the cytoplasm. The process of genome delivery is not ...In order to initiate an infection, viruses need to deliver their genomes into cells. This involves uncoating the genome and transporting it to the cytoplasm. The process of genome delivery is not well understood for nonenveloped viruses. We address this gap in our current knowledge by studying the uncoating of the nonenveloped human cardiovirus Saffold virus 3 (SAFV-3) of the family Picornaviridae SAFVs cause diseases ranging from gastrointestinal disorders to meningitis. We present a structure of a native SAFV-3 virion determined to 2.5 Å by X-ray crystallography and an 11-Å-resolution cryo-electron microscopy reconstruction of an "altered" particle that is primed for genome release. The altered particles are expanded relative to the native virus and contain pores in the capsid that might serve as channels for the release of VP4 subunits, N termini of VP1, and the RNA genome. Unlike in the related enteroviruses, pores in SAFV-3 are located roughly between the icosahedral 3- and 5-fold axes at an interface formed by two VP1 and one VP3 subunit. Furthermore, in native conditions many cardioviruses contain a disulfide bond formed by cysteines that are separated by just one residue. The disulfide bond is located in a surface loop of VP3. We determined the structure of the SAFV-3 virion in which the disulfide bonds are reduced. Disruption of the bond had minimal effect on the structure of the loop, but it increased the stability and decreased the infectivity of the virus. Therefore, compounds specifically disrupting or binding to the disulfide bond might limit SAFV infection.
IMPORTANCE: A capsid assembled from viral proteins protects the virus genome during transmission from one cell to another. However, when a virus enters a cell the virus genome has to be released from ...IMPORTANCE: A capsid assembled from viral proteins protects the virus genome during transmission from one cell to another. However, when a virus enters a cell the virus genome has to be released from the capsid in order to initiate infection. This process is not well understood for nonenveloped viruses. We address this gap in our current knowledge by studying the genome release of Human Saffold virus 3 Saffold viruses cause diseases ranging from gastrointestinal disorders to meningitis. We show that before the genome is released, the Saffold virus 3 particle expands, and holes form in the previously compact capsid. These holes serve as channels for the release of the genome and small capsid proteins VP4 that in related enteroviruses facilitate subsequent transport of the virus genome into the cell cytoplasm.
履歴
登録2015年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22016年8月24日Group: Database references
改定 1.32018年2月14日Group: Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.ls_R_factor_obs
改定 1.42018年4月11日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_wavelength_list
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: VP1
B: VP3
C: VP2
D: VP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,3044
ポリマ－85,3044
非ポリマー00
水6,089338
1
A: VP1
B: VP3
C: VP2
D: VP4
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,118,218240
ポリマ－5,118,218240
非ポリマー00
水4,324240
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: VP1
B: VP3
C: VP2
D: VP4
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 427 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)426,51820
ポリマ－426,51820
非ポリマー00
水36020
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: VP1
B: VP3
C: VP2
D: VP4
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 512 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)511,82224
ポリマ－511,82224
非ポリマー00
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)299.946, 299.946, 723.471
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
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28generate(0.760972, 0.648784), (0.648784, 0.493707, -0.579079), (-0.760972, 0.420921, -0.493707)26.4706, 1.8968, 259.7827
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31generate(0.648784, -0.760972), (-0.760972, -0.493707, -0.420921), (-0.648784, 0.579079, 0.493707)196.4569, 130.4278, 128.9758
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47generate(-0.5, -0.289726, 0.816101), (-0.289726, -0.832117, -0.472885), (0.816101, -0.472885, 0.332117)58.6458, 87.3541, -4.9135
48generate(-0.5, 0.289726, -0.816101), (0.289726, -0.832117, -0.472885), (-0.816101, -0.472885, 0.332117)255.4542, 26.6855, 165.9781
49generate(-0.5, 0.760007, -0.415152), (0.760007, 0.155297, -0.631043), (-0.415152, -0.631043, -0.655297)207.1084, -3.4825, 243.0596
50generate(-0.5, -0.760007, 0.415152), (-0.760007, 0.155297, -0.631043), (0.415152, -0.631043, -0.655297)106.9915, 155.663, 156.1267
51generate(-0.809, 0.180012, 0.559533), (0.180012, -0.830343, 0.527359), (0.559533, 0.527359, 0.639343)121.9347, -82.4354, -15.0956
52generate(-0.809, -0.180012, -0.559533), (-0.180012, -0.830343, 0.527359), (-0.559533, 0.527359, 0.639343)256.8699, -44.7409, 102.0706
53generate(-0.809, 0.580961, 0.089252), (0.580961, 0.767293, 0.271459), (0.089252, 0.271459, -0.958293)178.6405, -93.5587, 226.7834
54generate(-0.809, -0.580961, -0.089252), (-0.580961, 0.767293, 0.271459), (-0.089252, 0.271459, -0.958293)200.1641, 28.0944, 245.4726
55generate(0.309, 0.291235, 0.905353), (0.291235, -0.935175, 0.201426), (0.905353, 0.201426, -0.373825)-36.8184, -54.7799, 70.8633
56generate(0.309, -0.291235, -0.905353), (-0.291235, -0.935175, 0.201426), (-0.905353, 0.201426, -0.373825)181.5138, 6.2046, 260.4441
57generate(0.309, 0.940019, 0.14438), (0.940019, -0.324954, 0.103685), (0.14438, 0.103685, -0.984046)54.9385, -110.9221, 224.1167
58generate(0.309, -0.940019, -0.14438), (-0.940019, -0.324954, 0.103685), (-0.14438, 0.103685, -0.984046)89.7569, 85.9178, 254.3499
59generate(1), (-1), (-1)241.157
60generate(-1), (0.158158, 0.987414), (0.987414, -0.158158)209.4, -119.0609, 139.649

-
要素

#1: タンパク質 VP1


分子量: 28302.705 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Saffold virus (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: C0MHL9
#2: タンパク質 VP3


分子量: 25611.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Saffold virus (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: C0MHL9
#3: タンパク質 VP2


分子量: 28698.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Saffold virus (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: C0MHL9
#4: タンパク質・ペプチド VP4


分子量: 2690.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Saffold virus (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: C0MHL9, UniProt: C3U5A3*PLUS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: 2.8 M Na acetate pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→70 Å / Num. obs: 864367 / % possible obs: 67.51 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 5.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→70 Å / 交差検証法: NONE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
obs0.2155 864367 67.4 %
Rfree-0 0 %
Rwork-864367 -
溶媒の処理Bsol: 16.3551 Å2
原子変位パラメータBiso max: 230.93 Å2 / Biso mean: 27.5552 Å2 / Biso min: 6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.792 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.792 Å20 Å2
3----1.584 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→70 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6012 0 0 338 6350
Biso mean---35.38 -
残基数----766
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9032
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.9312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.8592.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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