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- PDB-5d5v: Crystal structure of human Hsf1 with Satellite III repeat DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d5v
タイトルCrystal structure of human Hsf1 with Satellite III repeat DNA
要素
  • (DNAデオキシリボ核酸) x 2
  • Heat shock factor protein 1熱ショック因子
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / protein-DNA complex (デオキシリボ核酸) / double helix / helix-turn-helix (ヘリックスターンヘリックス) / transcription-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to nitroglycerin / response to hypobaric hypoxia / sequence-specific single stranded DNA binding / cellular response to diamide / cellular response to L-glutamine / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of apoptotic DNA fragmentation / translation elongation factor binding / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of inclusion body assembly ...cellular response to nitroglycerin / response to hypobaric hypoxia / sequence-specific single stranded DNA binding / cellular response to diamide / cellular response to L-glutamine / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of apoptotic DNA fragmentation / translation elongation factor binding / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of inclusion body assembly / nuclear stress granule / cellular response to sodium arsenite / cellular response to potassium ion / positive regulation of macrophage differentiation / protein folding chaperone complex / cellular response to angiotensin / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / response to psychosocial stress / STAT family protein binding / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / response to testosterone / mitotic spindle pole / general transcription initiation factor binding / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / mRNA transport / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / negative regulation of protein-containing complex assembly / ヘテロクロマチン / regulation of cellular response to heat / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cellular response to copper ion / heat shock protein binding / cellular response to cadmium ion / positive regulation of mitotic cell cycle / response to nutrient / response to activity / cellular response to estradiol stimulus / promoter-specific chromatin binding / Hsp90 protein binding / ユークロマチン / cellular response to gamma radiation / chromatin DNA binding / 動原体 / PML body / 転写後修飾 / defense response / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Aggrephagy / cellular response to hydrogen peroxide / : / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to heat / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein-containing complex assembly / cellular response to lipopolysaccharide / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / ribonucleoprotein complex / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / DNA修復 / 中心体 / クロマチン / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Vertebrate heat shock transcription factor, C-terminal domain / Vertebrate heat shock transcription factor / Heat shock factor (HSF)-type, DNA-binding / Heat shock transcription factor family / HSF-type DNA-binding / HSF-type DNA-binding domain signature. / 熱ショック因子 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily ...Vertebrate heat shock transcription factor, C-terminal domain / Vertebrate heat shock transcription factor / Heat shock factor (HSF)-type, DNA-binding / Heat shock transcription factor family / HSF-type DNA-binding / HSF-type DNA-binding domain signature. / 熱ショック因子 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Heat shock factor protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Neudegger, T. / Verghese, J. / Hayer-Hartl, M. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure of human heat-shock transcription factor 1 in complex with DNA.
著者: Neudegger, T. / Verghese, J. / Hayer-Hartl, M. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
履歴
登録2015年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references
改定 1.22016年1月20日Group: Structure summary
改定 1.32016年2月10日Group: Database references
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Heat shock factor protein 1
D: Heat shock factor protein 1
A: DNA
C: DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4756
ポリマ－36,4264
非ポリマー492
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area14480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.813, 112.678, 39.865
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.560, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-303-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 14 - 120 / Label seq-ID: 25 - 131

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BA
2DB

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要素

#1: タンパク質 Heat shock factor protein 1 / 熱ショック因子 / HSF 1 / Heat shock transcription factor 1 / HSTF 1


分子量: 14550.622 Da / 分子数: 2 / 断片: DNA BINDING DOMAIN, UNP residues 1-120 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSF1, HSTF1 / プラスミド: pProEx-HtB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): CodonPlus-RIL / 参照: UniProt: Q00613
#2: DNA鎖 DNA / デオキシリボ核酸


分子量: 3751.466 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA / デオキシリボ核酸


分子量: 3573.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 31 % PEG-4000, 0.09 M Mg-acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→39.83 Å / Num. obs: 15087 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 28.8 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 66855
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.55-2.664.10.6692.2748318210.6760.37597.2
8.83-39.834.60.04925.517313790.9970.02598.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation39.83 Å2.9 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.27データスケーリング
MOLREP11.0.05位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5D5U

5d5u


解像度: 2.55→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / WRfactor Rfree: 0.215 / WRfactor Rwork: 0.173 / FOM work R set: 0.847 / SU B: 7.85 / SU ML: 0.171 / SU R Cruickshank DPI: 0.3225 / SU Rfree: 0.2408 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.323 / ESU R Free: 0.241 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2335 731 4.8 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.1921 14354 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 103.82 Å2 / Biso mean: 32.413 Å2 / Biso min: 10.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7 Å2-0 Å2-0.32 Å2
2---0.9 Å2-0 Å2
3----1.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1669 0 488 108 2265
Biso mean--24.39 27.68 -
残基数----203
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0172258
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021879
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3971.7293152
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.12734336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1165199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.7324.22290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.49415291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.913159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212225
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02552
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5333 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1B
2D
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.616 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 54 -
Rwork0.315 1030 -
all-1084 -
obs--98.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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