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- PDB-5ctr: Crystal structure of human SART3 HAT-C domain-human USP4 DUSP-UBL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ctr
タイトルCrystal structure of human SART3 HAT-C domain-human USP4 DUSP-UBL domain complex
要素
  • Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 4
キーワードIMMUNE SYSTEM / NUCLEAR PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN / HYDROLASE / Nuclear complex / Deubiquitinase
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosine receptor binding / U6atac snRNA binding / ASAP complex / U4 snRNA binding / protein localization to cell surface / TNFR1-induced proapoptotic signaling / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / hematopoietic stem cell proliferation / ubiquitin-specific protease binding / spliceosomal tri-snRNP complex assembly ...adenosine receptor binding / U6atac snRNA binding / ASAP complex / U4 snRNA binding / protein localization to cell surface / TNFR1-induced proapoptotic signaling / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / hematopoietic stem cell proliferation / ubiquitin-specific protease binding / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / cell morphogenesis / regulation of protein stability / mRNA splicing, via spliceosome / nucleosome assembly / regulation of gene expression / histone binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / lysosome / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SART3, RNA recognition motif 1 / SART3, RNA recognition motif 2 / LSM-interacting associated unstructured / DUSP-like / DUSP-like / LSM-interacting domain / Lsm interaction motif / Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain ...SART3, RNA recognition motif 1 / SART3, RNA recognition motif 2 / LSM-interacting associated unstructured / DUSP-like / DUSP-like / LSM-interacting domain / Lsm interaction motif / Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / PRP39 C-terminal HAT repeat / PRP39 N-terminal HAT repeat / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Tetratricopeptide repeat domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 4 / Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.012 Å
データ登録者Park, J.K. / Kim, E.E.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation of KoreaNRF-2011-0021713 韓国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: Structural basis for recruiting and shuttling of the spliceosomal deubiquitinase USP4 by SART3
著者: Park, J.K. / Das, T. / Song, E.J. / Kim, E.E.
履歴
登録2015年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
B: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 4
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,8624
ポリマ－133,8624
非ポリマー00
水70339
1
A: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9312
ポリマ－66,9312
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9312
ポリマ－66,9312
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)115.202, 115.202, 306.138
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3 / SART-3 / Tat-interacting protein of 110 kDa / Tip110 / p110 nuclear RNA-binding protein


分子量: 39913.336 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 278-611 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SART3, KIAA0156, TIP110 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15020
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 4 / Deubiquitinating enzyme 4 / Ubiquitin thioesterase 4 / Ubiquitin-specific-processing protease 4 / ...Deubiquitinating enzyme 4 / Ubiquitin thioesterase 4 / Ubiquitin-specific-processing protease 4 / Ubiquitous nuclear protein homolog


分子量: 27017.449 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-230 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP4, UNP, UNPH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13107, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM MES pH 6.8, 200 mM magnesium chloride, 15% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 41894 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / Mean I/σ(I) obs: 2.26 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CTQ

5ctq


解像度: 3.012→50 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.47 / 位相誤差: 33.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3337 1999 4.88 %
Rwork0.3088 --
obs0.31 40978 98.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.62 Å2 / ksol: 0.247 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4982 Å20 Å20 Å2
2--2.4982 Å20 Å2
3----4.9963 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.012→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8538 0 0 39 8577
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0068726
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30511818
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6163280
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0721260
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071531
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0116-3.08690.58141380.53832685X-RAY DIFFRACTION96
3.0869-3.17030.47751360.48762655X-RAY DIFFRACTION96
3.1703-3.26350.46611380.45392704X-RAY DIFFRACTION97
3.2635-3.36880.41361390.40582707X-RAY DIFFRACTION97
3.3688-3.48910.38481410.35692730X-RAY DIFFRACTION98
3.4891-3.62870.37461410.31682759X-RAY DIFFRACTION98
3.6287-3.79370.31391420.29562771X-RAY DIFFRACTION99
3.7937-3.99350.31891420.26962778X-RAY DIFFRACTION98
3.9935-4.24350.28141430.25892771X-RAY DIFFRACTION99
4.2435-4.57060.29261430.25072800X-RAY DIFFRACTION99
4.5706-5.02960.28491460.25012820X-RAY DIFFRACTION99
5.0296-5.75530.30341450.2762848X-RAY DIFFRACTION99
5.7553-7.2430.32311480.26612895X-RAY DIFFRACTION99
7.243-38.19660.26031570.25513056X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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