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- PDB-5coc: Fusion protein of human calmodulin and B4 domain of protein A fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5coc
タイトルFusion protein of human calmodulin and B4 domain of protein A from staphylococcal aureus
要素Immunoglobulin G-binding protein A,Calmodulin
キーワードPROTEIN BINDING / Fusion / alpha helix / cross-linker
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / IgG binding / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity ...: / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / IgG binding / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of protein autophosphorylation / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / substantia nigra development / calcium channel complex / nitric-oxide synthase regulator activity / response to amphetamine / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / mitochondrial membrane / synaptic vesicle membrane / response to calcium ion / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / disordered domain specific binding / myelin sheath / growth cone / vesicle / transmembrane transporter binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily ...Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein A / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6691 Å
データ登録者Jeong, W.H. / Lee, H. / Song, D.H. / Lee, J.O.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Connecting two proteins using a fusion alpha helix stabilized by a chemical cross linker.
著者: Jeong, W.H. / Lee, H. / Song, D.H. / Eom, J.H. / Kim, S.C. / Lee, H.S. / Lee, H. / Lee, J.O.
履歴
登録2015年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G-binding protein A,Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6303
ポリマ－14,5501
非ポリマー802
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.807, 98.807, 31.675
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein A,Calmodulin / IgG-binding protein A / Staphylococcal protein A / CaM


分子量: 14550.117 Da / 分子数: 1
断片: B4 domain (UNP RESIDUES 213-267),N-terminal (UNP RESIDUES 5-78)
変異: G240A, K261C, L1005A, T1006A, Q1009C / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of residues 213-267 from Immunoglobulin G-binding protein A and residues 5-78 of Calmodulin
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: spa, CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38507, UniProt: P62158
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 10% w/v PEG 1000, 10% w/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6691→50 Å / Num. obs: 4463 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Χ2: 1.641 / Net I/av σ(I): 22.74 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 26545
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.6691-2.84.70.5764351.02799.5
2.8-2.915.30.4654451.111100
2.91-3.045.60.4954361.1799.8
3.04-3.25.80.3034441.2799.6
3.2-3.46.30.2274361.472100
3.4-3.666.40.1584511.71799.8
3.66-4.036.50.1144491.862100
4.03-4.626.50.0734441.984100
4.62-5.816.40.0674482.06100
5.81-505.90.0434752.27697.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2SPZ, 1CLL

2spz

1cll


解像度: 2.6691→31.246 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 27.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2587 446 10 %
Rwork0.206 4014 -
obs0.2111 4460 98.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 183.16 Å2 / Biso mean: 65.4115 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6691→31.246 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数964 0 2 12 978
Biso mean--51.33 20.83 -
残基数----124
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009977
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1051315
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04145
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005181
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.527370
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6691-3.0550.35821410.31691277141897
3.055-3.84790.30841480.242113511499100
3.8479-31.24760.21091570.16131386154399
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.1043 Å / Origin y: -6.3182 Å / Origin z: 4.9416 Å
111213212223313233
T0.3512 Å2-0.0491 Å2-0.0504 Å2-0.3914 Å20.0136 Å2--0.4129 Å2
L0.221 °2-0.2264 °2-0.1371 °2-0.4533 °20.4019 °2--0.6936 °2
S0.0096 Å °0.0464 Å °-0.0074 Å °-0.0114 Å °0.0467 Å °0.0732 Å °-0.0114 Å °-0.0239 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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