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- PDB-5cbn: Fusion protein of mbp3-16 and B4 domain of protein A from staphyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cbn
タイトルFusion protein of mbp3-16 and B4 domain of protein A from staphylococcal aureus with chemical cross-linker EY-CBS
要素
  • Maltose-binding periplasmic protein
  • mbp3-16,Immunoglobulin G-binding protein A
キーワードPROTEIN BINDING / Fusion / EY-CBS / alpha helix / cross-linker
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...IgG binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain ...Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK type signal peptide / Ankyrin repeat-containing domain / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EYC / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Immunoglobulin G-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Jeong, W.H. / Lee, H. / Song, D.H. / Lee, J.O.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Connecting two proteins using a fusion alpha helix stabilized by a chemical cross linker.
著者: Jeong, W.H. / Lee, H. / Song, D.H. / Eom, J.H. / Kim, S.C. / Lee, H.S. / Lee, H. / Lee, J.O.
履歴
登録2015年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Maltose-binding periplasmic protein
A: mbp3-16,Immunoglobulin G-binding protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2093
ポリマ－59,6872
非ポリマー5211
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.282, 75.827, 111.352
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 40571.961 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 31-392 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9
#2: 抗体 mbp3-16,Immunoglobulin G-binding protein A / IgG-binding protein A / Staphylococcal protein A


分子量: 19115.420 Da / 分子数: 1 / 断片: B4 domain (UNP RESIDUES 218-269) / Mutation: E126A, N129A, E133C, G147A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein of mbp3-16 and B4 domain (UNP RESIDUES 102-153) of protein A
由来: (組換発現) synthetic construct (人工物), (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: spa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38507
#3: 化合物 ChemComp-EYC / 2,2'-ethyne-1,2-diylbis{5-[(chloroacetyl)amino]benzenesulfonic acid}


分子量: 521.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H14Cl2N2O8S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.17 % / 解説: needle-rod
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: 36% w/v PEG 2000, 0.2M magnesium chloride hexahydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 24863 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.659 / Net I/av σ(I): 38.569 / Net I/σ(I): 15.5 / Num. measured all: 167724
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.386.60.50524191.55699.2
2.38-2.486.60.37424281.55599.3
2.48-2.596.70.27924411.60499.3
2.59-2.736.70.21824441.64599.6
2.73-2.96.80.1624481.799.6
2.9-3.126.90.11224751.739100
3.12-3.4470.07224951.783100
3.44-3.9370.04725121.728100
3.93-4.956.70.03925281.96499.9
4.95-506.50.02426731.30299.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SVX

1svx


解像度: 2.3→42.085 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2596 2000 8.08 %
Rwork0.1927 --
obs0.1982 24741 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→42.085 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4152 0 30 113 4295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084278
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.085812
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6961560
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039630
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006758
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.35750.29451380.22221575X-RAY DIFFRACTION99
2.3575-2.42130.29991410.21981589X-RAY DIFFRACTION100
2.4213-2.49250.29681390.21771585X-RAY DIFFRACTION99
2.4925-2.57290.28571400.2221601X-RAY DIFFRACTION99
2.5729-2.66490.34271410.23041603X-RAY DIFFRACTION99
2.6649-2.77160.31511410.23221603X-RAY DIFFRACTION100
2.7716-2.89770.31951410.24361602X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-3.05040.34091440.22831640X-RAY DIFFRACTION100
3.0504-3.24140.28281400.23191590X-RAY DIFFRACTION100
3.2414-3.49160.27261440.21161640X-RAY DIFFRACTION100
3.4916-3.84280.24031450.18011645X-RAY DIFFRACTION100
3.8428-4.39830.24451440.16461646X-RAY DIFFRACTION100
4.3983-5.53940.22381480.15811671X-RAY DIFFRACTION100
5.5394-42.09210.19051540.1581751X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6502-0.9873-0.24843.93561.40162.1340.18530.31310.0101-0.5416-0.1722-0.1234-0.03530.1351-0.05660.27810.06780.01620.28770.04830.31565.6357-2.0688-31.9572
20.12370.5872-0.91160.4738-1.85484.2222-0.0575-0.0283-0.0893-0.3229-0.0798-0.12440.62060.38290.06410.41660.08120.04460.3148-0.00590.3571-3.2606-11.138915.261
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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