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万見
- PDB-5cmp: human FLRT3 LRR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cmp
タイトルhuman FLRT3 LRR domain
要素Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
キーワードCELL ADHESION / LRR repeats
機能・相同性
機能・相同性情報


proepicardium cell migration involved in pericardium morphogenesis / head development / growth cone membrane / synaptic membrane adhesion / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / embryonic morphogenesis / fibroblast growth factor receptor binding / Signaling by ROBO receptors / Downstream signaling of activated FGFR1 / chemorepellent activity ...proepicardium cell migration involved in pericardium morphogenesis / head development / growth cone membrane / synaptic membrane adhesion / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / embryonic morphogenesis / fibroblast growth factor receptor binding / Signaling by ROBO receptors / Downstream signaling of activated FGFR1 / chemorepellent activity / positive regulation of synapse assembly / neuron projection extension / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / response to axon injury / axonal growth cone / synapse assembly / axon terminus / extracellular matrix / axon guidance / synaptic membrane / neuron projection development / cell junction / cell-cell junction / heart development / protein-macromolecule adaptor activity / postsynaptic membrane / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype ...: / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.601 Å
データ登録者Lu, Y. / Salzman, G. / Arac, D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Basis of Latrophilin-FLRT-UNC5 Interaction in Cell Adhesion.
著者: Lu, Y.C. / Nazarko, O.V. / Sando, R. / Salzman, G.S. / Sudhof, T.C. / Arac, D.
履歴
登録2015年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
B: Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
C: Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
D: Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,7348
ポリマ－151,8494
非ポリマー8854
水1,08160
1
A: Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1832
ポリマ－37,9621
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1832
ポリマ－37,9621
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1832
ポリマ－37,9621
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1832
ポリマ－37,9621
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.140, 106.581, 84.152
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3 / Fibronectin-like domain-containing leucine-rich transmembrane protein 3


分子量: 37962.219 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 29-357 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLRT3, KIAA1469, UNQ856/PRO1865 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9NZU0
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.3 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M Tris pH7, 50% (v/v) PEG200

-
データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.96638 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96638 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 39415 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.144 / Net I/σ(I): 8.765
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.647 / % possible all: 73.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4V2E

4v2e


解像度: 2.601→45.022 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3003 2014 5.11 %
Rwork0.2323 --
obs0.2358 39415 95.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.601→45.022 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10339 0 55 60 10454
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910619
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16314436
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1174002
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531664
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061877
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6015-2.66650.4055740.28022038X-RAY DIFFRACTION72
2.6665-2.73860.37961240.28212262X-RAY DIFFRACTION81
2.7386-2.81920.36171440.29612446X-RAY DIFFRACTION88
2.8192-2.91020.38551130.29952687X-RAY DIFFRACTION95
2.9102-3.01420.39341640.28512741X-RAY DIFFRACTION99
3.0142-3.13480.40441340.29472808X-RAY DIFFRACTION100
3.1348-3.27750.32141540.2772778X-RAY DIFFRACTION100
3.2775-3.45020.35491230.27062844X-RAY DIFFRACTION100
3.4502-3.66630.3341580.25592779X-RAY DIFFRACTION100
3.6663-3.94920.3311530.21582794X-RAY DIFFRACTION100
3.9492-4.34630.25931650.20332799X-RAY DIFFRACTION100
4.3463-4.97460.24941670.1792778X-RAY DIFFRACTION100
4.9746-6.26480.26951870.20362795X-RAY DIFFRACTION100
6.2648-45.02880.20721540.18712852X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4869-0.83910.08522.75751.0963.026-0.1283-0.2469-0.10760.78080.1149-0.75110.11250.6723-0.14160.55320.0169-0.14920.43840.01290.483316.1159-1.414139.2361
21.3285-0.2620.94673.06930.89994.35690.3279-0.0512-0.17660.0797-0.04770.11430.68050.1097-0.07120.5501-0.0545-0.09070.31050.03260.39969.0746-8.49833.8584
32.9297-0.08710.2841.54330.06132.82750.2643-0.2744-0.1470.13990.03370.15010.6603-0.2645-0.06590.44640.0791-0.05550.3220.04630.32563.7461-8.839626.2974
42.0671-1.77140.11683.4419-0.11813.3638-0.05250.05180.05730.1047-0.08180.21830.7667-0.3514-0.05840.6882-0.0889-0.07170.37430.01320.41951.5423-12.19717.3177
51.4133-0.2858-0.30012.5430.70613.22590.2136-0.0463-0.51440.3032-0.14250.25440.98660.06350.0930.5318-0.116-0.12430.23220.03280.46640.9103-13.67038.2317
61.7192-1.1393-0.59093.3528-1.18761.9648-0.02250.0605-0.0805-0.86010.08420.37610.1598-0.37110.02890.7523-0.1121-0.13390.29590.05340.32981.3704-12.82242.1925
70.5617-0.1124-0.64412.3772-0.97872.65560.06550.13850.0896-0.3378-0.02340.00370.00720.0216-0.11330.68990.0125-0.17180.2767-0.02930.32999.2371-8.0894-11.4326
81.67760.2818-0.21453.11620.73230.2201-0.37810.58620.06-0.61120.22420.4338-0.52050.06440.32511.1112-0.1418-0.03270.3676-0.01010.362421.3341-11.7247-24.6056
92.9924-0.1099-0.3493.1051.92042.6004-0.2519-0.41760.38940.4060.2307-0.2012-0.5080.3226-0.00330.65460.0658-0.07110.3689-0.030.369248.3846-5.260674.9083
103.4215-1.9477-0.01844.529-0.29493.34080.1476-0.1617-0.0472-0.26920.15210.4215-0.2247-0.01630.04180.5480.0367-0.11420.2340.05410.364639.3912-12.059960.0703
111.6263-0.7698-1.10310.8453-0.32273.787-0.06280.0056-0.0081-0.2231-0.00860.1488-0.002-0.43660.06330.49540.0045-0.12610.3628-0.01080.315640.4554-11.400540.0696
122.1685-0.0979-0.75642.7718-1.38990.8776-0.09530.17070.1762-0.2342-0.0151-0.29830.1943-0.06090.03990.594-0.0311-0.10790.33450.0670.291350.1163-7.117521.3571
131.4292.40020.1713.99340.46352.1471-0.34430.1555-0.9086-0.72990.089-0.77530.86790.4839-0.77630.9657-0.30990.07040.5423-0.23060.472818.873913.48694.3519
142.28140.4972-0.07193.08330.03062.7961-0.4950.7161-0.398-0.42590.3218-0.10390.00870.22280.12560.7035-0.15340.02950.5398-0.08120.307614.736820.33499.1105
152.6658-0.52830.07931.9566-0.50092.5242-0.24420.1377-0.08310.00270.0347-0.16410.0849-0.03230.14990.5938-0.143-0.00780.3284-0.03860.285511.103924.990114.8723
164.1821.5720.04594.3059-0.49091.5262-0.38750.01750.0979-0.48120.34260.4958-0.5251-0.11090.18350.3964-0.0602-0.05860.31670.02810.23774.994326.588619.6348
172.69732.03110.50743.83191.63743.1168-0.3093-0.0454-0.32370.00820.28470.2345-0.211-0.45250.15820.491-0.0063-0.05620.28070.04650.38227.08225.147428.3899
184.03641.4303-0.15345.7677-0.43163.44250.1618-0.09820.55280.1094-0.08510.19720.19880.09210.02520.37430.0612-0.06410.22-0.02650.19976.063728.933134.9881
191.40.66520.60541.3202-0.57473.47950.0794-0.0441-0.19210.33090.10040.21440.1554-0.1269-0.1280.49830.07550.01420.1911-0.00550.309110.75124.475950.2479
204.69041.13580.32096.28340.31831.3746-0.1338-0.22670.32550.35760.0953-0.36950.50730.27550.04040.69010.131-0.06370.26190.0190.353419.86518.099665.8226
213.909-0.1162-3.2582.315-0.88178.6026-0.3787-0.9539-0.0180.54170.2854-0.1217-0.1815-0.611-0.00290.67750.1331-0.080.795-0.01950.329825.306-33.111225.5176
221.099-1.30470.78251.60220.61256.49430.04190.1302-0.2346-0.30840.0412-0.06460.1493-0.1713-0.08140.5056-0.0373-0.00290.301-0.0350.323127.2459-30.8421-11.2456
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 29 through 64 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 65 through 104 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 105 through 134 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 135 through 181 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 182 through 202 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 203 through 228 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 229 through 330 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 331 through 352 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 30 through 134 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 135 through 181 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 182 through 292 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 293 through 352 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 29 through 64 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 65 through 94 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 95 through 120 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 121 through 154 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 155 through 181 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'C' and (resid 182 through 202 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 203 through 313 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'C' and (resid 314 through 350 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 31 through 202 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 203 through 351 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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