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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5cmn | ||||||
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Title | FLRT3 LRR domain in complex with LPHN3 Olfactomedin domain | ||||||
![]() |
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![]() | Cell Adhesion/Carbohydrate Binding / LRR repeats / Cell Adhesion-Carbohydrate Binding complex / ADGRL3 | ||||||
Function / homology | ![]() proepicardium cell migration involved in pericardium morphogenesis / head development / synaptic membrane adhesion / growth cone membrane / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / embryonic morphogenesis / fibroblast growth factor receptor binding / Signaling by ROBO receptors / Downstream signaling of activated FGFR1 / chemorepellent activity ...proepicardium cell migration involved in pericardium morphogenesis / head development / synaptic membrane adhesion / growth cone membrane / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / embryonic morphogenesis / fibroblast growth factor receptor binding / Signaling by ROBO receptors / Downstream signaling of activated FGFR1 / chemorepellent activity / positive regulation of synapse assembly / neuron projection extension / response to axon injury / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / axonal growth cone / axon terminus / synapse assembly / extracellular matrix / synaptic membrane / G protein-coupled receptor activity / axon guidance / neuron migration / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neuron projection development / cell-cell junction / cell junction / protein-macromolecule adaptor activity / heart development / carbohydrate binding / postsynaptic membrane / postsynaptic density / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / axon / focal adhesion / glutamatergic synapse / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / extracellular space / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lu, Y. / Salzman, G. / Arac, D. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Basis of Latrophilin-FLRT-UNC5 Interaction in Cell Adhesion. Authors: Lu, Y.C. / Nazarko, O.V. / Sando, R. / Salzman, G.S. / Sudhof, T.C. / Arac, D. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 575.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 81.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 107.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5cmpC ![]() 4wxqS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 37962.219 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 29-357 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 30009.295 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 132-392 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Sugar | ChemComp-NAG / #4: Chemical | ChemComp-CA / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.03 Å3/Da / Density % sol: 69.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: evaporation / pH: 6 Details: 10% (w/v) PEG 3000, 100mM MES pH6.0, 200mM Lithium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 295 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Dec 12, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00883 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.6→75 Å / Num. obs: 45263 / % possible obs: 92 % / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.229 / Net I/σ(I): 6.031 |
Reflection shell | Resolution: 3.6→3.66 Å / Redundancy: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.568 / Mean I/σ(I) obs: 1.347 / % possible all: 60.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4WXQ Resolution: 3.605→73.196 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 42.79 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.605→73.196 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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