[日本語] English
万見
- PDB-5cj4: Crystal Structure of Amino Acids 1562-1622 of MYH7 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cj4
タイトルCrystal Structure of Amino Acids 1562-1622 of MYH7
要素Xrcc4-MYH7-(1562-1622) chimera protein
キーワードMOTOR PROTEIN / Myosin / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligation involved in DNA repair / immunoglobulin V(D)J recombination / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / muscle myosin complex ...FHA domain binding / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligation involved in DNA repair / immunoglobulin V(D)J recombination / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / muscle myosin complex / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber / regulation of the force of heart contraction / myosin filament / adult heart development / protein localization to site of double-strand break / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / myosin II complex / myosin complex / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / sarcomere organization / microfilament motor activity / cellular response to lithium ion / myofibril / 2-LTR circle formation / skeletal muscle contraction / response to X-ray / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / ATP metabolic process / cardiac muscle contraction / stress fiber / striated muscle contraction / muscle contraction / regulation of heart rate / sarcomere / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Z disc / double-strand break repair via nonhomologous end joining / actin filament binding / double-strand break repair / site of double-strand break / calmodulin binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Beta Complex / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-7 / DNA repair protein XRCC4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.102 Å
データ登録者Korkmaz, N.E. / Taylor, K.C. / Andreas, M.P. / Ajay, G. / Heinze, N.T. / Cui, Q. / Rayment, I.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL111237 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE1300209 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2016
タイトル: A composite approach towards a complete model of the myosin rod.
著者: Korkmaz, E.N. / Taylor, K.C. / Andreas, M.P. / Ajay, G. / Heinze, N.T. / Cui, Q. / Rayment, I.
履歴
登録2015年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Xrcc4-MYH7-(1562-1622) chimera protein
B: Xrcc4-MYH7-(1562-1622) chimera protein
C: Xrcc4-MYH7-(1562-1622) chimera protein
D: Xrcc4-MYH7-(1562-1622) chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,4294
ポリマ－96,4294
非ポリマー00
水362
1
A: Xrcc4-MYH7-(1562-1622) chimera protein
B: Xrcc4-MYH7-(1562-1622) chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2152
ポリマ－48,2152
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area23260 Å2
手法PISA
2
C: Xrcc4-MYH7-(1562-1622) chimera protein
D: Xrcc4-MYH7-(1562-1622) chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2152
ポリマ－48,2152
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5030 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area23660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.145, 57.285, 112.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.860, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1MLYMLYchain AAA1 - 16154 - 201
2ARGARGchain BBB1 - 16084 - 194
3GLUGLUchain CCC1 - 16194 - 205
4LEULEUchain DDD1 - 16124 - 198

-
要素

#1: タンパク質
Xrcc4-MYH7-(1562-1622) chimera protein / X-ray repair cross-complementing protein 4 / Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform ...X-ray repair cross-complementing protein 4 / Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac muscle beta isoform / MyHC-beta


分子量: 24107.324 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP Q13426 residues 2-144, UNP P12883 1562-1622 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Lysines were reductively alkylated to dimethyllysine.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC4, MYH7, MYHCB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13426, UniProt: P12883
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 23% (w/v) PEG 4000, 500 mM NaCl, 100 mM triethanolamine pH 8.0.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月9日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 19051 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 66.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 27.2
反射 シェル解像度: 3.1→3.15 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.366 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IK9

1ik9


解像度: 3.102→49.923 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2796 948 5 %
Rwork0.2432 18011 -
obs0.245 18959 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 191.26 Å2 / Biso mean: 81.9698 Å2 / Biso min: 35.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.102→49.923 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6341 0 0 2 6343
Biso mean---61.58 -
残基数----770
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046433
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7418655
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032940
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031098
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5862447
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3056X-RAY DIFFRACTION12.111TORSIONAL
12B3056X-RAY DIFFRACTION12.111TORSIONAL
13C3056X-RAY DIFFRACTION12.111TORSIONAL
14D3056X-RAY DIFFRACTION12.111TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1016-3.26510.32411320.28442520265298
3.2651-3.46960.32361340.28542564269899
3.4696-3.73740.29231360.25332579271599
3.7374-4.11330.24931350.24932562269799
4.1133-4.70820.25711350.21622572270799
4.7082-5.93020.26941380.2392587272598
5.9302-49.92920.28841380.2332627276598
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7725-0.3135-1.42931.80221.96345.21350.00290.3266-0.1993-0.2331-0.1334-0.1818-0.14590.9860.14840.45760.01-0.03190.72330.04670.535896.3493-17.7439110.69
26.16560.90322.5315-0.23730.14781.99950.21960.19031.49710.0922-0.75780.5431-0.22-0.50450.30040.47280.0961-0.19181.1474-0.17290.781469.4668-15.4385118.3763
37.16871.58991.87522.91551.13475.22380.687-0.7172-0.96250.327-0.4434-0.06251.1442-0.496-0.00550.6119-0.0064-0.07471.14180.00430.560519.8274-22.214989.8215
43.16640.2275-1.3872.2649-0.10074.37580.1073-0.4124-0.26650.305-0.36370.31820.4629-0.5090.10090.5017-0.17420.01890.6679-0.10140.668272.4945-22.9779135.0062
55.96120.22332.28012.87731.023.9635-0.0862-0.07680.9717-0.29320.13850.30220.3542-0.1289-0.25450.5127-0.0085-0.07090.9210.04320.563828.2548-16.307884.7998
63.4613-1.0392-2.15342.17940.94014.40880.05710.13750.281-0.32630.2343-0.0499-0.35690.1152-0.2140.5268-0.0785-0.05910.3972-0.01440.5013104.68339.377761.5806
71.01250.7805-0.82471.83491.07533.33390.0967-0.10860.5138-0.25490.1797-0.0516-0.01980.1667-0.13580.6369-0.0137-0.0290.40940.04910.45993.85528.555365.7969
82.92480.681-0.58052.25042.48491.6769-0.12830.15060.83910.0835-0.1980.2962-0.0650.30490.13560.7034-0.146-0.03330.83480.21840.506626.88920.465238.7101
94.4914-0.9013-1.8286-0.00280.28243.5608-0.2083-0.5317-0.04360.06390.23020.34150.1986-0.6775-0.05820.6087-0.0198-0.01440.8020.10020.698982.88395.448786.0213
108.95950.88652.40081.64660.49563.84060.5878-0.22930.27950.2863-0.34350.37160.90680.1699-0.04740.5269-0.0653-0.03440.76640.14690.591135.36194.730234.5294
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 118 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 119 through 1572 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1573 through 1614 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 1570 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1571 through 1608 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 1 through 89 )C0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 91 through 1572 )C0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 1573 through 1619 )C0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 1 through 1572 )D0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 1573 through 1612 )D0

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る