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- PDB-5ce7: Structure of a non-canonical CID of Ctk3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ce7
タイトルStructure of a non-canonical CID of Ctk3
要素CTD kinase subunit gamma
キーワードTRANSCRIPTION / Lsg1 / CTD kinase subunit gamma / right-handed superhelix
機能・相同性
機能・相同性情報


CTDK-1 complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA processing / calcium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
CTD kinase subunit gamma Ctk3, N-terminal / CTD kinase subunit gamma CTK3 / CTD kinase subunit gamma Ctk3, C-terminal / CTD kinase subunit gamma / CTD kinase subunit gamma CTK3 C-terminus / CID domain / CID domain profile. / ENTH/VHS
類似検索 - ドメイン・相同性
CTD kinase subunit gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Muehlbacher, W. / Mayer, A. / Sun, M. / Remmert, M. / Cheung, A.C. / Niesser, J. / Soeding, J. / Cramer, P.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2015
タイトル: Structure of Ctk3, a subunit of the RNA polymerase II CTD kinase complex, reveals a noncanonical CTD-interacting domain fold.
著者: Muhlbacher, W. / Mayer, A. / Sun, M. / Remmert, M. / Cheung, A.C. / Niesser, J. / Soeding, J. / Cramer, P.
履歴
登録2015年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月19日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Database references
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CTD kinase subunit gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4623
ポリマ－15,9851
非ポリマー4772
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area650 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area7240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.310, 51.310, 119.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 CTD kinase subunit gamma / CTDK-I gamma subunit / CTD kinase subunit 3


分子量: 15985.353 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: ctk3, SPCC4B3.08 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9USJ8
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4 / 詳細: PEG 6000, citric acid, lithium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97964, 0.98012 ,0.97197
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月29日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979641
20.980121
30.971971
Reflection数: 157934 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Χ2: 0.99 / D res high: 2 Å / Num. obs: 20524 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obsIDRmerge(I) obs
8.9547.1223310.022
6.338.9542210.027
5.166.3352810.033
4.475.1665110.03
44.4773710.028
3.65480410.034
3.383.6587410.041
3.163.3894410.054
2.983.16101410.071
2.832.98105210.081
2.72.83110110.105
2.582.7115510.114
2.482.58124810.136
2.392.48126910.169
2.312.39131210.186
2.242.31132510.23
2.172.24141710.274
2.112.17144910.334
2.052.11143310.377
22.05155610.456
反射解像度: 2→47.12 Å / Num. obs: 20524 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.7 % / Rmerge F obs: 0.082 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 0.991 / Net I/σ(I): 20.89 / Num. measured all: 157934
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2-2.050.3280.4564.9312233155715560.48899.9
2.05-2.110.2760.3775.8911238143314330.403100
2.11-2.170.2470.3346.6111177145014490.35899.9
2.17-2.240.2120.2747.710459141714170.295100
2.24-2.310.1580.239.239949132613250.24799.9
2.31-2.390.1240.18611.6510440131213120.199100
2.39-2.480.1170.16912.2310067126912690.181100
2.48-2.580.0890.13614.799666124812480.146100
2.58-2.70.080.11416.638618115511550.123100
2.7-2.830.0710.10518.178182110211010.11399.9
2.83-2.980.0530.08122.948420105210520.087100
2.98-3.160.0460.07125.998052101410140.076100
3.16-3.380.0360.05432.0173289449440.057100
3.38-3.650.0270.04138.2763478748740.044100
3.65-40.020.03448.3163028048040.037100
4-4.470.0160.02854.1657377377370.03100
4.47-5.160.0160.0352.2647396516510.032100
5.16-6.330.020.03348.7740005285280.036100
6.33-8.950.0170.02752.8232454224220.029100
8.950.0110.02270.4317352332330.023100

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing dmFOM : 0.73 / FOM acentric: 0.73 / FOM centric: 0.72 / 反射: 5863 / Reflection acentric: 4453 / Reflection centric: 1410
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
7.1-47.120.90.950.87279119160
4.5-7.10.880.90.85799533266
3.6-4.50.870.890.81976725251
3.1-3.60.80.820.76995780215
2.7-3.10.640.650.5817391407332
2.5-2.70.510.520.471075889186

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XSCALEデータスケーリング
SOLVE位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→47.12 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.58 / 位相誤差: 20.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 983 4.79 %Random selection
Rwork0.1894 ---
obs0.1917 20524 99.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→47.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1097 0 30 67 1194
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081145
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0471544
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.952439
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072168
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005197
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0002-2.10560.26271540.19162757X-RAY DIFFRACTION100
2.1056-2.23760.24891300.18512842X-RAY DIFFRACTION100
2.2376-2.41030.24051450.17372754X-RAY DIFFRACTION100
2.4103-2.65280.21021640.17122777X-RAY DIFFRACTION100
2.6528-3.03670.24381400.17742812X-RAY DIFFRACTION100
3.0367-3.82560.26421290.20122790X-RAY DIFFRACTION100
3.8256-47.13290.22861210.20012809X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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