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万見
- PDB-1r62: Crystal structure of the C-terminal Domain of the Two-Component S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r62
タイトルCrystal structure of the C-terminal Domain of the Two-Component System Transmitter Protein NRII (NtrB)
要素Nitrogen regulation protein NR(II)
キーワードTRANSFERASE / NRII / PII / HISTIDINE KINASE / TWO COMPONENT SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphotransferase activity, carboxyl group as acceptor / protein histidine kinase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / nitrogen fixation / signal transduction involved in regulation of gene expression / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphoprotein phosphatase activity / hydrolase activity / regulation of DNA-templated transcription ...phosphotransferase activity, carboxyl group as acceptor / protein histidine kinase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / nitrogen fixation / signal transduction involved in regulation of gene expression / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphoprotein phosphatase activity / hydrolase activity / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / PAS fold ...His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / PAS domain / PAS domain superfamily / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sensory histidine kinase/phosphatase NtrB / Sensory histidine kinase/phosphatase NtrB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Song, Y. / Peisach, D. / Pioszak, A.A. / Xu, Z. / Ninfa, A.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of the C-terminal Domain of the Two-Component System Transmitter Protein Nitrogen Regulator II (NRII; NtrB), Regulator of Nitrogen Assimilation in Escherichia coli.
著者: Song, Y. / Peisach, D. / Pioszak, A.A. / Xu, Z. / Ninfa, A.J.
履歴
登録2003年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogen regulation protein NR(II)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8441
ポリマ－17,8441
非ポリマー00
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)96.440, 32.940, 46.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.19, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The full length NRII is a dimer, but the C-terminal domain is a monomer in solution

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要素

#1: タンパク質 Nitrogen regulation protein NR(II)


分子量: 17844.275 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal fragment (residues 190-349) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: NTRB / プラスミド: pET30a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P06712, UniProt: P0AFB5*PLUS, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 5% PEG 20,000 and 0.1M MES, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月31日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 18060 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.05 % / Biso Wilson estimate: 0.249 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 35
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3.15 % / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 1705 / Rsym value: 0.198 / % possible all: 95.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→27.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1487105.04 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1742 9.9 %RANDOM
Rwork0.237 ---
all0.239 17649 --
obs0.239 15907 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 68.3315 Å2 / ksol: 0.411837 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.66 Å20 Å20.31 Å2
2--1.92 Å20 Å2
3----0.26 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→27.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1073 0 0 109 1182
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.152.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 260 9.7 %
Rwork0.282 2413 -
obs--88 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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