+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ce7 | ||||||
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Title | Structure of a non-canonical CID of Ctk3 | ||||||
Components | CTD kinase subunit gamma | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / Lsg1 / CTD kinase subunit gamma / right-handed superhelix | ||||||
Function / homology | Function and homology information CTDK-1 complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA processing / calcium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Schizosaccharomyces pombe (fission yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Muehlbacher, W. / Mayer, A. / Sun, M. / Remmert, M. / Cheung, A.C. / Niesser, J. / Soeding, J. / Cramer, P. | ||||||
Citation | Journal: Proteins / Year: 2015 Title: Structure of Ctk3, a subunit of the RNA polymerase II CTD kinase complex, reveals a noncanonical CTD-interacting domain fold. Authors: Muhlbacher, W. / Mayer, A. / Sun, M. / Remmert, M. / Cheung, A.C. / Niesser, J. / Soeding, J. / Cramer, P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ce7.cif.gz | 66.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ce7.ent.gz | 52.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ce7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5ce7_validation.pdf.gz | 439.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5ce7_full_validation.pdf.gz | 442 KB | Display | |
Data in XML | 5ce7_validation.xml.gz | 9 KB | Display | |
Data in CIF | 5ce7_validation.cif.gz | 11.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ce/5ce7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ce/5ce7 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 15985.353 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Schizosaccharomyces pombe (fission yeast) Gene: ctk3, SPCC4B3.08 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9USJ8 | ||
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#2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.45 Å3/Da / Density % sol: 49.81 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion / pH: 4 / Details: PEG 6000, citric acid, lithium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 0.97964, 0.98012 ,0.97197 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 29, 2011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Number: 157934 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Χ2: 0.99 / D res high: 2 Å / Num. obs: 20524 / % possible obs: 100 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2→47.12 Å / Num. obs: 20524 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.7 % / Rmerge F obs: 0.082 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 0.991 / Net I/σ(I): 20.89 / Num. measured all: 157934 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
Phasing | Method: MAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing dm | FOM : 0.73 / FOM acentric: 0.73 / FOM centric: 0.72 / Reflection: 5863 / Reflection acentric: 4453 / Reflection centric: 1410 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2→47.12 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.58 / Phase error: 20.39 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→47.12 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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