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- PDB-5c7h: Crystal structure of aldo-keto reductase from Sinorhizobium melil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c7h
タイトルCrystal structure of aldo-keto reductase from Sinorhizobium meliloti 1021 in complex with NADPH
要素Aldo-keto reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / aldo-keto reductase / AKR / NADPH / NYSGRC / PSI-Biology / Structural Genomics / New York Structural Genomics Research Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhizobium meliloti (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Gasiorowska, O.A. / Shabalin, I.G. / Handing, K.B. / Seidel, R. / Bonanno, J. / Almo, S.C. / Minor, W. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of aldo-keto reductase from Sinorhizobium meliloti 1021 in complex with NADPH
著者: Gasiorowska, O.A. / Shabalin, I.G. / Handing, K.B. / Seidel, R. / Bonanno, J. / Almo, S.C. / Minor, W. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
履歴
登録2015年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description ...Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_struct_assembly ...entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32022年4月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / database_2
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldo-keto reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5032
ポリマ－30,7571
非ポリマー7451
水7,512417
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.049, 78.669, 79.537
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aldo-keto reductase


分子量: 30757.080 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhizobium meliloti (strain 1021) (根粒菌)
株: 1021 / 遺伝子: SMc01429 / プラスミド: pSGC-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL
参照: UniProt: Q92NR7, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 417 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.1 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 ul of 14 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide and 0.5 mM TCEP were mixed with 0.2 ul of the MCSG 2 condition #28 (0.2 M Ammonium Citrate ...詳細: 0.2 ul of 14 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% Glycerol, 0.1% Sodium Azide and 0.5 mM TCEP were mixed with 0.2 ul of the MCSG 2 condition #28 (0.2 M Ammonium Citrate Tribasic pH 7.0, 20% (w/v) PEG 3350) and equilibrated against 1.5 M NaCl solution in 96 Well 3 drop Crystallization Plate (Swissci). Before crystallization protein was incubated with 1/50 v/v of 1 mg/ml TEV solution at 289 K for 1 hour
PH範囲: 7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月16日 / 詳細: Beryllium Lenses
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. all: 68811 / Num. obs: 68759 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 12.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.057 / Rsym value: 0.02 / Χ2: 0.899 / Net I/av σ(I): 29.917 / Net I/σ(I): 9.2 / Num. measured all: 404374
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.3-1.325.40.672.133800.7490.3180.7440.714100
1.32-1.355.70.58834030.8030.2670.6480.723100
1.35-1.375.80.51633880.8520.2340.5680.755100
1.37-1.45.80.42334010.8910.1910.4650.738100
1.4-1.435.80.37734170.920.170.4140.773100
1.43-1.465.90.3233650.9420.1440.3520.799100
1.46-1.55.90.25934170.9560.1160.2840.81100
1.5-1.545.90.22134000.9670.0990.2430.846100
1.54-1.595.90.19334060.9750.0860.2120.884100
1.59-1.645.90.15534260.9810.0690.170.898100
1.64-1.760.13634340.9870.060.1490.938100
1.7-1.7660.1134020.9920.0490.1210.937100
1.76-1.8460.08734320.9950.0390.0960.947100
1.84-1.9460.06834280.9960.030.0751.003100
1.94-2.0660.05634430.9970.0250.0611.067100
2.06-2.2260.04534590.9980.020.051.0899.9
2.22-2.4560.0434750.9980.0180.0441.13499.9
2.45-2.86.10.03234850.9990.0140.0350.97699.9
2.8-3.5360.02535120.9990.0110.0280.9299.8
3.53-505.60.02436860.9990.0110.0260.9599.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
REFMAC5.8.0107精密化
HKL-3000位相決定
MLPHARE位相決定
SHELX位相決定
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000データ削減
BLU-MAXデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XAP

4xap


解像度: 1.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.983 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.978 / WRfactor Rfree: 0.1376 / WRfactor Rwork: 0.1121 / FOM work R set: 0.9155 / SU B: 1.304 / SU ML: 0.024 / SU R Cruickshank DPI: 0.0389 / SU Rfree: 0.0377 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.039 / ESU R Free: 0.038 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.0376 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1401 3483 5.1 %RANDOM
Rwork0.1152 ---
obs0.1165 65197 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 77.4 Å2 / Biso mean: 15.157 Å2 / Biso min: 3.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2107 0 48 432 2587
Biso mean--9.75 31.72 -
残基数----281
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022334
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022217
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.461.9893197
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.96635084
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4615313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.52422.941102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.07615374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4741524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212670
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3321.2331165
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3322.0671164
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7051.8591464
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.24932334
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free24.4750.00177
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded11.6640.0012539
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.221 235 -
Rwork0.211 4814 -
all-5049 -
obs--99.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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