[日本語] English
万見
- PDB-1xq3: Crystal structure of the human androgen receptor ligand binding d... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xq3
タイトルCrystal structure of the human androgen receptor ligand binding domain bound with R1881
要素androgen receptor
キーワードTRANSCRIPTION / crystal structure / human androgen receptor ligand binding domain / R1881
機能・相同性
機能・相同性情報


male somatic sex determination / prostate induction / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / negative regulation of integrin biosynthetic process / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / animal organ formation ...male somatic sex determination / prostate induction / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / negative regulation of integrin biosynthetic process / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / animal organ formation / androgen binding / Leydig cell differentiation / regulation of systemic arterial blood pressure / epithelial cell morphogenesis / prostate gland growth / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / prostate gland epithelium morphogenesis / cellular response to testosterone stimulus / membraneless organelle assembly / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / morphogenesis of an epithelial fold / cellular response to steroid hormone stimulus / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / seminiferous tubule development / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / androgen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / mammary gland alveolus development / single fertilization / estrogen response element binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / positive regulation of phosphorylation / regulation of protein localization to plasma membrane / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / intracellular receptor signaling pathway / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / epithelial cell proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / molecular condensate scaffold activity / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / transcription coactivator binding / G protein-coupled receptor activity / beta-catenin binding / multicellular organism growth / Nuclear Receptor transcription pathway / positive regulation of miRNA transcription / nuclear receptor activity / male gonad development / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / MAPK cascade / cell-cell signaling / ATPase binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of MAPK cascade / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / chromatin binding / positive regulation of gene expression / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Androgen receptor / Androgen receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors ...Androgen receptor / Androgen receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R18 / Androgen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者He, B. / Gampe Jr., R.T. / Kole, A.J. / Hnat, A.T. / Stanley, T.B. / An, G. / Stewart, E.L. / Kalman, R.I. / Minges, J.T. / Wilson, E.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: Structural basis for androgen receptor interdomain and coactivator interactions suggests a transition in nuclear receptor activation function dominance
著者: He, B. / Gampe Jr., R.T. / Kole, A.J. / Hnat, A.T. / Stanley, T.B. / An, G. / Stewart, E.L. / Kalman, R.I. / Minges, J.T. / Wilson, E.M.
履歴
登録2004年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: androgen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3302
ポリマ－29,0461
非ポリマー2841
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.884, 65.836, 72.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 androgen receptor / Dihydrotestosterone receptor


分子量: 29046.074 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: inhibited by r1881 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: human AR LBD (663-919) with thrombin cleavable NH2-terminal HIS tag
遺伝子: Ar, Nr3c4 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P10275
#2: 化合物 ChemComp-R18 / (17BETA)-17-HYDROXY-17-METHYLESTRA-4,9,11-TRIEN-3-ONE / METHYLTRIENOLONE / 17BETA-HYDROXY-17METHYL-19NORANDROSTA-4,9,11-TRIEN-3-ONE / R1881 / R-1881


分子量: 284.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H24O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100mM BTP, 0.6-1.2M LiSO4, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. all: 13364 / Num. obs: 13364 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 27.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 326.8
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 1245 / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCデータ収集
HKL-2000データ削減
CNX2000精密化
HKL-2000データスケーリング
CNX2000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XOW.pdb

1xow


解像度: 2.25→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 270372.2 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1326 10.3 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all-12871 --
obs-12871 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.5516 Å2 / ksol: 0.370965 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1988 0 21 77 2086
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.851.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.92.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 189 10.2 %
Rwork0.285 1670 -
obs--84.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3R18_XPLOR_PAR.TXT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る