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- PDB-5c1c: Crystal Structure of the Pectin Methylesterase from Aspergillus n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c1c
タイトルCrystal Structure of the Pectin Methylesterase from Aspergillus niger in Deglycosylated Form
要素Pectinesterase
キーワードHYDROLASE / parallel beta helix / pectin methylesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


pectinesterase / pectinesterase activity / : / cell wall modification / pectin catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pectinesterase, Asp active site / Pectinesterase signature 2. / Pectinesterase, catalytic / Pectinesterase / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Pectinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus niger (黒麹菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
Model detailsAsn84 N-linked glycan removed with PNGaseF
データ登録者Jameson, G.B. / Williams, M.A.K. / Loo, T.S. / Kent, L.M. / Melton, L.D. / Mercadante, D.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure and Properties of a Non-processive, Salt-requiring, and Acidophilic Pectin Methylesterase from Aspergillus niger Provide Insights into the Key Determinants of Processivity Control.
著者: Kent, L.M. / Loo, T.S. / Melton, L.D. / Mercadante, D. / Williams, M.A. / Jameson, G.B.
#1: ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2014
タイトル: Processive pectin methylesterases: the role of electrostatic potential, breathing motions and bond cleavage in the rectification of Brownian motions
著者: Mercadante, D. / Melton, L.D. / Jameson, G.B. / Williams, M.A.K.
#2: ジャーナル: Biophys J / 年: 2013
タイトル: Substrate Dynamics in Enzyme Action: Rotations of Monosaccharide Subunits in the Binding Groove are Essential for Pectin Methylesterase Processivity
著者: Mercadante, D. / Melton, L.D. / Jameson, G.B. / Williams, M.A.K. / De Simone, A.
履歴
登録2015年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月2日Group: Database references
改定 1.22016年2月3日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly_auth_evidence ...citation / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pectinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,64411
ポリマ－31,7931
非ポリマー85110
水5,621312
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.249, 113.843, 88.741
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-410-

ACT

21A-410-

ACT

詳細Monomer according to Gel filtration

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Pectinesterase


分子量: 31793.271 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal truncated exported protein / 変異: N84D / 由来タイプ: 組換発現
詳細: After purification, protein was deglycosylated with PNGaseF
由来: (組換発現) Aspergillus niger (strain ATCC 1015 / CBS 113.46 / FGSC A1144 / LSHB Ac4 / NCTC 3858a / NRRL 328 / USDA 3528.7) (黒麹菌)
株: van Tieghem, anamorph / 遺伝子: ASPNIDRAFT_214857 / プラスミド: pYES2 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): INVSc1 / 参照: UniProt: G3YAL0, pectinesterase

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非ポリマー , 5種, 322分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.85 % / 解説: Flattened needle 0.3x0.015x0.010 mm
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.1
詳細: Protein (6.5 mg/mL) in 50-100 mM acetate buffer mixed 1:1 with 1.8 M ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate, pH 4.1

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年10月23日 / 詳細: AXCo PX70 QUARTZ GLASS CAPILLARY OPTIC
放射モノクロメーター: AXCo PX70 QUARTZ GLASS CAPILLARY OPTIC
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→36.23 Å / Num. all: 34221 / Num. obs: 34221 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.79 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/av σ(I): 9.8 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.75 % / Rmerge(I) obs: 0.313 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 91.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKデータスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
CrystalClearデータ削減
MrBUMP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1xg2

1xg2


解像度: 1.8→36.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / WRfactor Rfree: 0.1975 / WRfactor Rwork: 0.1652 / FOM work R set: 0.8823 / SU B: 4.473 / SU ML: 0.071 / SU R Cruickshank DPI: 0.1097 / SU Rfree: 0.1075 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2033 1709 5 %RANDOM
Rwork0.1704 ---
obs0.172 32510 95.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.83 Å2 / Biso mean: 19.485 Å2 / Biso min: 11.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å2-0 Å20 Å2
2--0.42 Å20 Å2
3----0.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→36.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2235 0 48 312 2595
Biso mean--36.14 30.4 -
残基数----299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.022371
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022041
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2581.953246
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.73734716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.515313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.92225.192104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.17415339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.67158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022782
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02532
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7291.6541221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7271.651219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1812.4731530
LS精密化 シェル解像度: 1.798→1.845 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 116 -
Rwork0.272 2245 -
all-2361 -
obs--90.63 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.4005 Å / Origin y: 25.794 Å / Origin z: 12.2271 Å
111213212223313233
T0.0026 Å2-0.0019 Å2-0.0006 Å2-0.0015 Å20.0006 Å2--0.016 Å2
L0.0778 °2-0.1252 °2-0.1633 °2-0.2089 °20.2268 °2--0.6738 °2
S-0 Å °-0.0025 Å °0.0094 Å °-0.0016 Å °0.0072 Å °-0.0094 Å °0.0279 Å °-0.011 Å °-0.0072 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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